Proteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.

Autores
Priolo de Lufrano, Nora Silvia; Buttazzoni de Cozzarin, Marta Susana; Caffini, Néstor Oscar; Natalucci, Claudia Luisa
Año de publicación
1986
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión enviada
Descripción
A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M
Trabajo presentado al Il Simposio Argentino y V Latinoaniericano de Farmacobotánica (La Piata, 1986).
Materia
Farmacología y Farmacia
Bromeliaceae
Bromelia
Enzimas
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
Repositorio
CIC Digital (CICBA)
Institución
Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires
OAI Identificador
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