Propiedades fisicoquímicas de metaloproteínas, sistemas modelo y ligandos de iones metálicos relevantes en biología

• Autores: Franco, Vanina Gisela
• Año de publicación: 2016
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: tesis doctoral
• Colaborador/a o director/a de tesis: Brondino, Carlos Dante; Bertoncini, Carlos; Graselli, Mariano; Murguía, Marcelo; Rizzi, Alberto Claudio
• Materia: EPR; Rotation; Desulfovibrio; Complexes; Metals; Ligands; EPR; Rotación; Desulfovibrio; Complejos; Metales; Ligandos
• Institución: Universidad Nacional del Litoral

Fil: Franco, Vanina Gisela. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.
En el presente trabajo de tesis se han utilizado espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica y espectroscopia de rotación en la caracterización de sistemas de interés biológico. Se estudiaron enzimas involucradas en el ciclo del azufre y obtenidas de la bacteria sulfato-reductora Desulfovibrio desulfuricans. En la reducción de sulfato a sulfito, intervienen ATP sulfurilasa y APS reductasa presentando ambas metaloenzimas centros paramagnéticos en su estructura. Mediante la técnica de resonancia paramagnética electrónica en fase condensada, se caracterizaron estructural y magnéticamente estas dos metaloproteínas y un sistema modelo de cobre. Se determinaron el rol del metal en la estructura y las propiedades magnéticas de ATP sulfurilasa; las interacciones de los sitios paramagnéticos durante el proceso de transferencia electrónica en APS reductasa y los caminos químicos e interacciones magnéticas de sitios metálicos en presencia de ligandos orgánicos del complejo de cobre. En fase gas se caracterizaron dos ligandos: ácido picolínico y nicotinamida, mediante espectroscopia de rotación siendo las muestras sólidas previamente ablacionadas e inyectadas en un jet supersónico. Ambas moléculas presentan anillo piridínico lo que ofrece posibilidades conformacionales para la formación de complejos con metales de transición análogos a sitios activos de proteínas, mediante enlaces puente hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Se determinaron los confórmeros teóricos y experimentales y se caracterizaron mediante parámetros propios de ésta espectroscopia. Se compararon las estructuras cristalinas de los ligandos (fase condensada) con sus confórmeros en fase gas, lo que permitió el análisis de la configuración más estable para generar caminos químicos entre centros metálicos presentes en metaloproteínas
In this thesis we are used electron paramagnetic resonance spectroscopy and rotation spectroscopy from characterization of systems of biological interest. They were studied enzymes involved in the sulfur cycle, obtained from the sulfate-reducing bacteria Desulfovibrio Desulfovibrio. In the reduction of sulfate to sulfide, involved ATP sulfurylase and APS reductase metalloenzymes presenting both paramagnetic centers. By the technique of electron paramagnetic resonance in condensed phase, these two structurally and magnetically metalloproteins and a copper model system, were characterized. The role of the metal in the structure and the magnetic properties by ATP sulfurylase; interactions of paramagnetic sites in the electron transfer process in APS reductase and chemical pathways and interactions magnetic metal sites in the presence of organic ligand in copper complex were determined. Gas phase were characterized by rotational spectroscopy previously being ablated solid molecules and injected into a supersonic jet, two ligands of biological interest: picolinic acid and nicotinamide. All two molecules have piridinic ring, which provides conformational possibilities for the formation of transition metal complexes analogous to active sites of proteins, mediated for hidrogen bonds and hidrofobic interactions. In each, the theoretical and experimental conformers were determined and characterized by spectroscopy parameters specific to it. The crystal structures of the ligands (condensed phase) with its conformers in gas phase were compared, which allowed the analysis of the configuration more stable to generate chemical pathways between metal centers in metalloproteins.
Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica
Comunidad Económica Europea
Universidad Nacional del Litoral
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas