Identificación de inhibidores peptídicos de proteasas con potencial aplicación biomédica obtenidos a partir de Solanum tuberosum subespecie andígena variedad Malcacha (papa andina)...

Autores
Martín, Julia
Año de publicación
2013
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis de grado
Estado
versión aceptada
Colaborador/a o director/a de tesis
Obregón, Walter David
Liggieri, Constanza Silvina
Descripción
Objetivos: a) Obtener extractos crudos a partir de extractos vegetales de Solanum tuberosum subespecie andígena variedad “Malcacha”. b) Detectar actividad inhibitoria de proteasas en los extractos obtenidos. c) Caracterizar bioquímicamente el extracto crudo mediante electroforesis, isoelectroenfoque, contenido protéico, estabilidad térmica, estabilidad a pH extremos, entre otros ensayos. d) Diseñar una matriz de afinidad para inmovilizar tripsina en soportes de glioxil-agarosa. e) Purificar cromatográficamente inhibidores de proteasas (IPs) utilizando los soportes de afinidad diseñados previamente. f) Identificación de los inhibidores de proteasas mediante alguna técnica proteómica como Peptide Mass Fingerprint (PMF). g) Comparación de los inhibidores purificados obtenidos con los inhibidores de Solanum tuberosum previamente reportados.
Licenciado en Biotecnología y Biología Molecular
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas
Materia
Ciencias Exactas
Plantas
Solanaceae
Inhibidores de Proteasas
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
Repositorio
SEDICI (UNLP)
Institución
Universidad Nacional de La Plata
OAI Identificador
oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/72315

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description Objetivos: a) Obtener extractos crudos a partir de extractos vegetales de Solanum tuberosum subespecie andígena variedad “Malcacha”. b) Detectar actividad inhibitoria de proteasas en los extractos obtenidos. c) Caracterizar bioquímicamente el extracto crudo mediante electroforesis, isoelectroenfoque, contenido protéico, estabilidad térmica, estabilidad a pH extremos, entre otros ensayos. d) Diseñar una matriz de afinidad para inmovilizar tripsina en soportes de glioxil-agarosa. e) Purificar cromatográficamente inhibidores de proteasas (IPs) utilizando los soportes de afinidad diseñados previamente. f) Identificación de los inhibidores de proteasas mediante alguna técnica proteómica como Peptide Mass Fingerprint (PMF). g) Comparación de los inhibidores purificados obtenidos con los inhibidores de Solanum tuberosum previamente reportados.
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