Identificación de inhibidores peptídicos de proteasas con potencial aplicación biomédica obtenidos a partir de Solanum tuberosum subespecie andígena variedad Imillanegra (papa andi...

Autores
Cisneros, José Sebastián
Año de publicación
2010
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis de grado
Estado
versión aceptada
Colaborador/a o director/a de tesis
Obregón, Walter David
Descripción
En este trabajo de tesis se obtuvieron los siguientes resultados: - Se obtuvieron extractos crudos en distintos buffers. Cada extracto fue caracterizado por electroforesis e isoelectroenfoque. - Se realizaron medidas de inhibición frente a diferentes tipos de proteasas con el fin de tener un buen espectro y de abarcar varios tipos mecanísticos de enzimas. - Los extractos crudos tuvieron actividad inhibitoria de carboxipeptidasa A, tripsina, papaína y subtilisina. - El inhibidor de tripsina fue parcialmente purificado y caracterizado a partir del extracto crudo. - El inhibidor fue caracterizado por electroforesis e isoelectroenfoque (peso molecular 20168 Da, pI bajo a partir del tratamiento del E.C. a 70ºC). - Algunos inhibidores, los menores a 20 kDa, son estables a altas temperaturas, ya que resistieron un tratamiento térmico de 70ºC durante 60 minutos recuperándose un alto porcentaje de la actividad inhibitoria. - Los inhibidores de tripsina de 21 kDa son estables a un tratamiento térmico a 60ºC durante una hora, pero a 70ºC dejan de ser estables. - Se han identificado en estos extractos, a partir de una huella peptídica de una digestión tríptica de cada una de las bandas del SDS-PAGE, los distintos componentes mayoritarios presentes en dicho extracto. - Mediante la técnica proteómica PMF/MALDI-TOF/MS se pudo identificar un inhibidor de proteasa serínica tipo KUNITZ de 21 kDa. - Mediante la técnica proteómica PMF/MALDI-TOF-TOF/MS-MS se pudo identificar el mismo inhibidor de proteasa serínica tipo KUNITZ de 21 kDa. - Mediante la técnica proteómica “Intensity Fading MALDI-TOF/MS” se pudo encontrar un inhibidor de tripsina de 20168 Da diferente del inhibidor hallado anteriormente que posee una masa de 21 kDa.
Licenciado en Biotecnología y Biología Molecular
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas
Materia
Ciencias Exactas
Plantas
Solanaceae
Inhibidores de Proteasas
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
Repositorio
SEDICI (UNLP)
Institución
Universidad Nacional de La Plata
OAI Identificador
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