Resolución de estructuras de proteínas por la técnica de cristalografía de rayos X

• Autores: Costabel, Marcelo Daniel
• Año de publicación: 2013
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: parte de libro
• Materia: Ciencias Exactas; Cristalografía de rayos X; Información experimental; Proteína
• Institución: Universidad Nacional de La Plata

La Cristalografía de rayos X es el principal método de obtención de información estructural en el estudio de proteínas y otras macromoléculas orgánicas. El análisis de moléculas tan complejas requiere el procesamiento y análisis de un gran cúmulo de información, obtenida a partir de una muestra (proteína) en estado cristalino que se expone a radiación que proviene de un generador de rayos X. Esa complejidad molecular aporta un volumen de información que hacen necesario, para este tipo de estudios, el empleo intensivo de cálculo computacional. El análisis de la información experimental (mapa de densidad electrónica que se obtiene a partir de la imagen de difracción de un monocristal constituido por la proteína cuya estructura se desea conocer) consiste en ajustar a esa densidad electrónica un modelo teórico (calculado u obtenido a partir de un modelo similar) de la estructura atómica de la proteína estudiada. Cuando ese ajuste es estadísticamente satisfactorio y el modelo atómico posee una estereoquímica adecuada para los aminoácidos constituyentes de la proteína, se dice que 'la estructura está resuelta' y se puede entonces analizar y - eventualmente- comprender la función biológica de la macromolécula. Las proteínas cuya estructura se ha resuelto por rayos X (junto a las obtenidas por RMN) se encuentran en un banco de datos de acceso libre denominado Protein Data Bank (Berman, 2000).
Facultad de Ciencias Exactas