Radiopacidad conservada en huesos de ratas deficientes en cobre

Autores
Brem, Juan José; Van Rey, J. P.; Trulls, Horacio Eduardo; Ortíz de Rus, L. M.; Pochon, Daniel Osvaldo; Brem, Juan Carlos
Año de publicación
2003
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Brem, Juan José. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
Fil: Van Rey, J. P. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
Fil: Trulls, Horacio Eduardo. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
Fil: Ortíz de Rus, L. M. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
Fil: Pochon, Daniel Osvaldo. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
Fil: Brem, Juan Carlos. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.
La integridad estructural del colágeno óseo depende del entrecruzamiento normal que existe entre sus precursores, requiriendo para ello de la acción de la actividad enzimática de la peptidil–lisil–oxidasa. Esta enzima cobre–dependiente, presente en la matriz conjuntiva extracelular, transforma la función ε–amina en ε–aldehído de los residuos de lisina del colágeno y elastina, con el propósito de formar uniones cruzadas. Por esta razón, el cobre juega un rol importante ya que en los tejidos deficientes esta conversión está alterada, impidiendo un normal entrecruzamiento de las fibras y provocando fragilidad y baja resistencia del tejido óseo. De los microelementos habitualmente presentes en el organismo animal, cinc, cobre y manganeso se revelan como esenciales para mantener un normal desarrollo del esqueleto. En el ensayo se utilizaron 45 ratas machos de la cepa Wistar de 80 a 90 días de edad, agrupadas en 3 lotes según tratamiento, las cuales durante 270 días recibieron una dieta compuesta por 70% de leche de vaca (entera en polvo) y 30% de harina de maíz, normalizándose sus tenores de hierro y cobre, excepto este último en el lote con deficiencia primaria de cobre. Al lote con molibdenosis (deficiencia secundaria de cobre) se le suministró tetratiomolibdato de amonio en el agua de bebida a razón de 3 mg/100ml. El tejido hepático de los dos lotes tratados mostró bajo contenido de cobre, así como elevados tenores de molibdeno en el lote que recibió altas dosis del mismo. A nivel histopatológico, las lesiones óseas, observadas solo en animales con exceso de Mo, se localizaron a nivel de la placa epifisiaria de crecimiento. No hubo diferencias significativas en la concentración de elementos minerales en el tejido óseo (calcio, fósforo inorgánico, magnesio y manganeso), con excepción del cobre en ambos lotes deficientes. Esto explicaría la no alteración de la radiopacidad de las imágenes radiográficas, que fueron normales en todos los animales bajo ensayo.
Structural integrity of bone collagen depends on the normal crosslinking of its fibers, as well as the enzymatic activity of peptidil–lysyl–oxidase. This enzyme is present in the conjunctive extracellular matrix, and performs the transformation of ε–amine into ε–aldehyde residues of lysine in collagen and elastin, which is a necessary step for the crosslinking formation. Copper has a crucial importance, as it lack leads to an increased fragility and decreased resistance of bone. Furthermore, zinc, copper and manganese are essential for the normal development of the skeleton. On this assay, 45 male Wistar rats, 3 months–old, were grouped in three lots. Animals were fed using a balanced diet (70% milk powder, 30% corn flour) with standardized iron and copper levels. The latter was not administered to one group (primary copper deficiency lot). On the group with molybdenosis (copper secondary deficiency), amonium tetrathiomolybdate was administered in drinking water (3 mg/100 ml). Liver tissue samples from the two lots had decreased copper levels. On the group with high molybdenum intake, bone alterations were observed at the epiphyseal plate. No significant differences were observed in the concentration of bone minerals (calcium, inorganic phosphorus, magnesium and manganese), except for copper in the lots with primary and secondary deficiencies. This could explain the absence of alterations in the radiopacity of the radiographic images.
Fuente
Revista Veterinaria, 2003, vol. 14, no. 2, p. 71-74.
Materia
Radiopacidad ósea
Deficiencia de cobre
Molibdenosis
Rata
Bone radiopacity
Copper deficiency
Molybdenosis
Rat
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Repositorio
Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
Institución
Universidad Nacional del Nordeste
OAI Identificador
oai:repositorio.unne.edu.ar:123456789/49210

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En el ensayo se utilizaron 45 ratas machos de la cepa Wistar de 80 a 90 días de edad, agrupadas en 3 lotes según tratamiento, las cuales durante 270 días recibieron una dieta compuesta por 70% de leche de vaca (entera en polvo) y 30% de harina de maíz, normalizándose sus tenores de hierro y cobre, excepto este último en el lote con deficiencia primaria de cobre. Al lote con molibdenosis (deficiencia secundaria de cobre) se le suministró tetratiomolibdato de amonio en el agua de bebida a razón de 3 mg/100ml. El tejido hepático de los dos lotes tratados mostró bajo contenido de cobre, así como elevados tenores de molibdeno en el lote que recibió altas dosis del mismo. A nivel histopatológico, las lesiones óseas, observadas solo en animales con exceso de Mo, se localizaron a nivel de la placa epifisiaria de crecimiento. No hubo diferencias significativas en la concentración de elementos minerales en el tejido óseo (calcio, fósforo inorgánico, magnesio y manganeso), con excepción del cobre en ambos lotes deficientes. Esto explicaría la no alteración de la radiopacidad de las imágenes radiográficas, que fueron normales en todos los animales bajo ensayo.Structural integrity of bone collagen depends on the normal crosslinking of its fibers, as well as the enzymatic activity of peptidil–lysyl–oxidase. This enzyme is present in the conjunctive extracellular matrix, and performs the transformation of ε–amine into ε–aldehyde residues of lysine in collagen and elastin, which is a necessary step for the crosslinking formation. Copper has a crucial importance, as it lack leads to an increased fragility and decreased resistance of bone. Furthermore, zinc, copper and manganese are essential for the normal development of the skeleton. On this assay, 45 male Wistar rats, 3 months–old, were grouped in three lots. 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