Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas
- Autores
- Grille Coronel, Leandro
- Año de publicación
- 2019
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- tesis doctoral
- Estado
- versión aceptada
- Colaborador/a o director/a de tesis
- Ermácora, Mario R.
Grasselli, Mariano
Burgardt, Noelia I.
Santos, Javier - Descripción
- Fil: Grille Coronel, Leandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnoología. Laboratorio de Expresión y Plegado de Proteínas; Argentina
Un análisis estadístico de alrededor de 20,000 estructuras cristalográficas de proteínas puso de manifiesto efectos de la temperatura de la recolección de datos de difracción de rayos X (TCD) sobre las distancias intramoleculares y el grado de compactación. Las cadenas idénticas con datos recolectados a temperaturas ultrabajas o criogénicas (< 160 K) mostraron un radio de giro (Rԍ) significativamente más pequeñas que a temperaturas moderadas (> 240 K). En otro orden, el análisis reveló la existencia de estructuras con un Rԍ significativamente más pequeño de lo esperado para temperaturas criogénicas. En estos casos ultracompactos, el Rԍ inusualmente pequeño no pudo explicarse por ningún parámetro experimental específico o por características del cristal. La ultracompactación involucra a la mayoría de los átomos y resulta en su desplazamiento hacia el centro de masa (CM) de la molécula. En promedio, las estructuras ultracompactas tienen enlaces de vans der Waals y puentes de hidrógeno significativamente más cortos de lo esperado para estructuras de temperatura ultrabajas. Además, el número de contactos de vans der Waals fue mayor en las estructuras ultracompactas que en el grupo de las proteínas resueltas a temperaturas ultrabajas. Las estructuras de los estados ultracompactos fueron analizadas en detalle y en el trabajo se discuten las implicancias y las posibles causas del fenómeno. - Materia
-
Proteínas
Compactación
Estructura molecular
Estructura cristalina
Temperatura
Proteins
Compacting
Molecular structure
Crystal structure
Temperature
Compactação
Estrutura molecular
Estrutura dos cristais - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional de Quilmes
- OAI Identificador
- oai:ridaa.unq.edu.ar:20.500.11807/2054
Ver los metadatos del registro completo
id |
RIDAA_183bd3051de96f8827a8b09b50d4f7ef |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ridaa.unq.edu.ar:20.500.11807/2054 |
network_acronym_str |
RIDAA |
repository_id_str |
4108 |
network_name_str |
RIDAA (UNQ) |
spelling |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativasGrille Coronel, LeandroProteínasCompactaciónEstructura molecularEstructura cristalinaTemperaturaProteinsCompactingMolecular structureCrystal structureTemperatureCompactaçãoEstrutura molecularEstrutura dos cristaisFil: Grille Coronel, Leandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnoología. Laboratorio de Expresión y Plegado de Proteínas; ArgentinaUn análisis estadístico de alrededor de 20,000 estructuras cristalográficas de proteínas puso de manifiesto efectos de la temperatura de la recolección de datos de difracción de rayos X (TCD) sobre las distancias intramoleculares y el grado de compactación. Las cadenas idénticas con datos recolectados a temperaturas ultrabajas o criogénicas (< 160 K) mostraron un radio de giro (Rԍ) significativamente más pequeñas que a temperaturas moderadas (> 240 K). En otro orden, el análisis reveló la existencia de estructuras con un Rԍ significativamente más pequeño de lo esperado para temperaturas criogénicas. En estos casos ultracompactos, el Rԍ inusualmente pequeño no pudo explicarse por ningún parámetro experimental específico o por características del cristal. La ultracompactación involucra a la mayoría de los átomos y resulta en su desplazamiento hacia el centro de masa (CM) de la molécula. En promedio, las estructuras ultracompactas tienen enlaces de vans der Waals y puentes de hidrógeno significativamente más cortos de lo esperado para estructuras de temperatura ultrabajas. Además, el número de contactos de vans der Waals fue mayor en las estructuras ultracompactas que en el grupo de las proteínas resueltas a temperaturas ultrabajas. Las estructuras de los estados ultracompactos fueron analizadas en detalle y en el trabajo se discuten las implicancias y las posibles causas del fenómeno.Universidad Nacional de QuilmesErmácora, Mario R.Grasselli, MarianoBurgardt, Noelia I.Santos, Javier2019-05-28info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/2054spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/reponame:RIDAA (UNQ)instname:Universidad Nacional de Quilmes2025-09-29T13:40:32Zoai:ridaa.unq.edu.ar:20.500.11807/2054instacron:UNQInstitucionalhttp://ridaa.unq.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://ridaa.unq.edu.ar/oai/snrdalejandro@unq.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:41082025-09-29 13:40:33.111RIDAA (UNQ) - Universidad Nacional de Quilmesfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
title |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
spellingShingle |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas Grille Coronel, Leandro Proteínas Compactación Estructura molecular Estructura cristalina Temperatura Proteins Compacting Molecular structure Crystal structure Temperature Compactação Estrutura molecular Estrutura dos cristais |
title_short |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
title_full |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
title_fullStr |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
title_full_unstemmed |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
title_sort |
Estados conformacionales ultracompactos de proteínas nativas |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Grille Coronel, Leandro |
author |
Grille Coronel, Leandro |
author_facet |
Grille Coronel, Leandro |
author_role |
author |
dc.contributor.none.fl_str_mv |
Ermácora, Mario R. Grasselli, Mariano Burgardt, Noelia I. Santos, Javier |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Proteínas Compactación Estructura molecular Estructura cristalina Temperatura Proteins Compacting Molecular structure Crystal structure Temperature Compactação Estrutura molecular Estrutura dos cristais |
topic |
Proteínas Compactación Estructura molecular Estructura cristalina Temperatura Proteins Compacting Molecular structure Crystal structure Temperature Compactação Estrutura molecular Estrutura dos cristais |
dc.description.none.fl_txt_mv |
Fil: Grille Coronel, Leandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnoología. Laboratorio de Expresión y Plegado de Proteínas; Argentina Un análisis estadístico de alrededor de 20,000 estructuras cristalográficas de proteínas puso de manifiesto efectos de la temperatura de la recolección de datos de difracción de rayos X (TCD) sobre las distancias intramoleculares y el grado de compactación. Las cadenas idénticas con datos recolectados a temperaturas ultrabajas o criogénicas (< 160 K) mostraron un radio de giro (Rԍ) significativamente más pequeñas que a temperaturas moderadas (> 240 K). En otro orden, el análisis reveló la existencia de estructuras con un Rԍ significativamente más pequeño de lo esperado para temperaturas criogénicas. En estos casos ultracompactos, el Rԍ inusualmente pequeño no pudo explicarse por ningún parámetro experimental específico o por características del cristal. La ultracompactación involucra a la mayoría de los átomos y resulta en su desplazamiento hacia el centro de masa (CM) de la molécula. En promedio, las estructuras ultracompactas tienen enlaces de vans der Waals y puentes de hidrógeno significativamente más cortos de lo esperado para estructuras de temperatura ultrabajas. Además, el número de contactos de vans der Waals fue mayor en las estructuras ultracompactas que en el grupo de las proteínas resueltas a temperaturas ultrabajas. Las estructuras de los estados ultracompactos fueron analizadas en detalle y en el trabajo se discuten las implicancias y las posibles causas del fenómeno. |
description |
Fil: Grille Coronel, Leandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnoología. Laboratorio de Expresión y Plegado de Proteínas; Argentina |
publishDate |
2019 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2019-05-28 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:eu-repo/semantics/acceptedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_db06 info:ar-repo/semantics/tesisDoctoral |
format |
doctoralThesis |
status_str |
acceptedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/2054 |
url |
http://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/2054 |
dc.language.none.fl_str_mv |
spa |
language |
spa |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Universidad Nacional de Quilmes |
publisher.none.fl_str_mv |
Universidad Nacional de Quilmes |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:RIDAA (UNQ) instname:Universidad Nacional de Quilmes |
reponame_str |
RIDAA (UNQ) |
collection |
RIDAA (UNQ) |
instname_str |
Universidad Nacional de Quilmes |
repository.name.fl_str_mv |
RIDAA (UNQ) - Universidad Nacional de Quilmes |
repository.mail.fl_str_mv |
alejandro@unq.edu.ar |
_version_ |
1844618641155293184 |
score |
13.070432 |