Dinámica del reconocimiento e interacciones entre la proteína Caltrin y membranas modelo

Autores
Grasso, Ernesto Javier; Sottile, Adolfo Emiliano; Coronel, Carlos Enrique
Año de publicación
2015
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil:Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Durante la capacitación espermática ocurren modificaciones en la organización de superficie y electrostática de la membrana plasmática, debido principalmente a cambios en la composición lipídica y la fosforilación de proteínas. Se sabe que la proteína Caltrin (galciumgansportlnhibitor), del plasma seminal de mamíferos, se une a la cabeza de los espermatozoides y cumple un papel destacado durante la capacitación in vitro, inhibiendo la reacción acrosomal espontánea permitiendo así mantener una mayor proporción de espermatozoides con capacidad fertilizante. Si bien la estructura primaria y los efectos biológicos de Caltrin sobre la fisiología espermática se conocen, los mecanismos que regulan su interacción con la membrana plasmática son desconocidos. A fin de explorar esta temática, determinamos la estructura tridimensional de Caltrin de rata por homología molecular. El potencial electrostático de superficie se calculó mediante la ecuación de Poisson-Boltzman mientras que el grado de hidropaticidad se definió usando la escala de Kyte-Doolittle. A partir de estos datos determinamos la presión de equilibrio de Caltrin mediante isotermas de adsorción. Las interacciones entre Caltrin y diferentes membranas modelo se determinaron por penetración a monocapas de Langmuir(presión máxima de penetración a interfases). Los resultados indican que Caltrin es capaz de interactuar directamente con diferentes membranas a diferentes presiones máximas, según el estado de fase y polaridad de las mismas.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil:Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
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Fil: Coronel, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Físico-Química, Ciencia de los Polímeros, Electroquímica
Materia
Caltrin
Monocapas
Modelado
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/553006

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Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.Fil: Coronel, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.Durante la capacitación espermática ocurren modificaciones en la organización de superficie y electrostática de la membrana plasmática, debido principalmente a cambios en la composición lipídica y la fosforilación de proteínas. Se sabe que la proteína Caltrin (galciumgansportlnhibitor), del plasma seminal de mamíferos, se une a la cabeza de los espermatozoides y cumple un papel destacado durante la capacitación in vitro, inhibiendo la reacción acrosomal espontánea permitiendo así mantener una mayor proporción de espermatozoides con capacidad fertilizante. Si bien la estructura primaria y los efectos biológicos de Caltrin sobre la fisiología espermática se conocen, los mecanismos que regulan su interacción con la membrana plasmática son desconocidos. A fin de explorar esta temática, determinamos la estructura tridimensional de Caltrin de rata por homología molecular. El potencial electrostático de superficie se calculó mediante la ecuación de Poisson-Boltzman mientras que el grado de hidropaticidad se definió usando la escala de Kyte-Doolittle. A partir de estos datos determinamos la presión de equilibrio de Caltrin mediante isotermas de adsorción. Las interacciones entre Caltrin y diferentes membranas modelo se determinaron por penetración a monocapas de Langmuir(presión máxima de penetración a interfases). Los resultados indican que Caltrin es capaz de interactuar directamente con diferentes membranas a diferentes presiones máximas, según el estado de fase y polaridad de las mismas.Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.Fil:Grasso, Ernesto Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.Fil:Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.Fil: Coronel, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. 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Fil:Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Durante la capacitación espermática ocurren modificaciones en la organización de superficie y electrostática de la membrana plasmática, debido principalmente a cambios en la composición lipídica y la fosforilación de proteínas. Se sabe que la proteína Caltrin (galciumgansportlnhibitor), del plasma seminal de mamíferos, se une a la cabeza de los espermatozoides y cumple un papel destacado durante la capacitación in vitro, inhibiendo la reacción acrosomal espontánea permitiendo así mantener una mayor proporción de espermatozoides con capacidad fertilizante. Si bien la estructura primaria y los efectos biológicos de Caltrin sobre la fisiología espermática se conocen, los mecanismos que regulan su interacción con la membrana plasmática son desconocidos. A fin de explorar esta temática, determinamos la estructura tridimensional de Caltrin de rata por homología molecular. El potencial electrostático de superficie se calculó mediante la ecuación de Poisson-Boltzman mientras que el grado de hidropaticidad se definió usando la escala de Kyte-Doolittle. A partir de estos datos determinamos la presión de equilibrio de Caltrin mediante isotermas de adsorción. Las interacciones entre Caltrin y diferentes membranas modelo se determinaron por penetración a monocapas de Langmuir(presión máxima de penetración a interfases). Los resultados indican que Caltrin es capaz de interactuar directamente con diferentes membranas a diferentes presiones máximas, según el estado de fase y polaridad de las mismas.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil:Grasso, Ernesto Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil:Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Sottile, Adolfo Emiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Coronel, Carlos Enrique. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales; Argentina.
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