Caracterización de las inmunoglobulinas del ñandú (Rhea americana)

Autores
Montagna, Daniela R.; Rigo, Verónica; Goldman, Lucas Hernán; Huguet, Miguel Javier; Maceira, Nestor Oscar; Jar, Ana María; Ramayo, Liliana Graciela
Año de publicación
2013
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
El objetivo de este trabajo fue caracterizar las inmunoglobulinas séricas y la IgY de la yema de huevo de ñandú, a través de las técnicas de electroforesis en acetato de celulosa, electroforesis en gel de poliacrilamida y Western-blot. Se estudiaron 19 ñandúes clínicamente sanos de 14 a 15 meses de edad, provenientes un criadero de Balcarce, Argentina. La electroforesis en acetato de celulosa de los sueros mostró la presencia de cuatro fracciones proteicas: albúmina, alfa, beta y gamma globulinas. La concentración de las gamma globulinas fue de 0,69 ± 0,18 g/dl, con un rango de 0,42-1,05 g/dl. La corrida electroforética de la IgY muestró que esta se ubica en la fracción gammaglobulínica. La electroforesis en gel de poliacrilamida evidenció, tanto en suero como en IgY purificada, dos bandas proteicas con un peso molecular de aproximadamente 65 y 25 kD, compatibles con cadena pesada y liviana de la IgY. Se produjo un anti-IgY en cabra, que reconoció la banda de aproximadamente 65 kD en el Western-blot, tanto en el suero como en la IgY purificada. Este suero anti-IgY podría utilizase como herramienta diagnóstica para estudiar la circulación de agentes causantes de enfermedades infecciosas.
The aim of this work was to characterize the serum immunoglobulins and egg-yolk IgY from ñandú (Rhea americana), by cellulose acetate electrophoresis, polyacrylamide gel electrophoresis and Westernblot. Nineteen clinically-healthy birds, 14 to 15 month-old were studied, belonging to a farm placed in Balcarce, Buenos Aires province, Argentina. Cellulose acetate electrophoresis showed that four protein fractions were present in serum: albumin, alpha, beta and gammaglobulins. Gammaglobulin concentration was 0.69 ± 0.18 g/dl, with a range of 0.42-1.05 g/dl. Electrophoresis of IgY showed that this immunoglobulin runs together with gammaglobulins. Polyacrylamide gel electrophoresis showed two protein bands with an approximate molecular weight of 65 and 25 kD, compatible with IgY heavy and light chain, that could be seen in serum as well as in purified IgY. A goat anti-ñandú IgY was produced and utilized in a Western-blot, in which it recognized a 65 kD-protein band, both in serum and in purified IgY. This anti-IgY could allow the development of diagnostic tools to study the presence of the causative agents of infectious diseases in Rhea populations.
EEA Balcarce
Fil: Montagna, Daniela R. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Cátedra de Inmunología; Argentina
Fil: Rigo, Verónica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Cátedra de Inmunología; Argentina
Fil: Ramayo, Liliana Graciela. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Cátedra de Inmunología; Argentina
Fil: Goldman, Lucas Hernán. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Cátedra de Inmunología; Argentina
Fil: Huguet, Miguel Javier. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Cátedra de Genética; Argentina
Fil: Maceira, Nestor Oscar. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Balcarce; Argentina
Fil: Jar, Ana María. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Cátedra de Inmunología; Argentina
Fuente
InVet 15 (2) : 93-102 (2013)
Materia
Ñandu
Inmunoglobulina
Electroforesis
Gari
Experimentación en Laboratorio
Rheas
Immunoglobulins
Electrophoresis
Gammaglobulins
Laboratory Experimentation
Rhea americana
Gamaglobulinas
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
Repositorio
INTA Digital (INTA)
Institución
Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria
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The aim of this work was to characterize the serum immunoglobulins and egg-yolk IgY from ñandú (Rhea americana), by cellulose acetate electrophoresis, polyacrylamide gel electrophoresis and Westernblot. Nineteen clinically-healthy birds, 14 to 15 month-old were studied, belonging to a farm placed in Balcarce, Buenos Aires province, Argentina. Cellulose acetate electrophoresis showed that four protein fractions were present in serum: albumin, alpha, beta and gammaglobulins. Gammaglobulin concentration was 0.69 ± 0.18 g/dl, with a range of 0.42-1.05 g/dl. Electrophoresis of IgY showed that this immunoglobulin runs together with gammaglobulins. Polyacrylamide gel electrophoresis showed two protein bands with an approximate molecular weight of 65 and 25 kD, compatible with IgY heavy and light chain, that could be seen in serum as well as in purified IgY. A goat anti-ñandú IgY was produced and utilized in a Western-blot, in which it recognized a 65 kD-protein band, both in serum and in purified IgY. This anti-IgY could allow the development of diagnostic tools to study the presence of the causative agents of infectious diseases in Rhea populations.
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