Efecto del pH en las propiedades emulsificantes de aislado proteico de Cajanus cajan
- Autores
- Fernández Sosa, Eliana Isabel; Chaves, María G.; Quiroga, Alejandra Viviana; Avanza, María Victoria
- Año de publicación
- 2019
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Cajanus cajan (CC) es una leguminosa con elevado contenido proteico (20-23%). Las proteínas de CC pueden actuar como emulsificantes, lo cual resulta interesante para la industria alimentaria. El objetivo fue estudiar el efecto del pH en la formación y estabilidad de emulsiones utilizando aislado proteico de CC como agente tensioactivo y estabilizante. Se obtuvo aislado proteico a pH8 (A8) por precipitación isoeléctrica. Se prepararon soluciones buffers a pH2, pH4, pH6 y pH8 (μ=0,1), y se determinó la solubilidad proteica (So) de A8 en las mismas. Se prepararon emulsiones aceite/agua (O/W) a los distintos pH a partir de aceite de girasol comercial y dispersiones proteicas (0,5% p/v) en una proporción (1:5), se determinó el tamaño de gota (sin y con SDS) y la estabilidad de cada emulsión formulada. La So fue mínima (5,23%) a pH4, mientras que fue máxima (80-100%) a pH2 y pH8. Todas las emulsiones presentaron una distribución de tamaño monomodal, donde las de pH2 y pH8 presentaron menor tamaño de gota. La presencia de SDS causó una disminución en el tamaño de gota por ruptura de flóculos y su efecto fue similar en todas las emulsiones, salvo a pH4. Las emulsiones a pH4 y pH6 se desestabilizaron más rápidamente, presentando una disminución del % de Back Scattering (%BS) (>10%) en la parte inferior del tubo a la hora y a las cuatro horas de almacenamiento, respectivamente. Las emulsiones a pH2 y pH8 alcanzaron esta disminución a las 24 horas. Este fenómeno se produce por migración de gotas hacia la parte superior del tubo, aunque sin cremado evidente (constancia del %BS). El aislado A8 forma emulsiones O:W en las condiciones ensayadas, resultando más estables a pH2 y pH8, donde la solubilidad de las proteínas fue mayor y por lo tanto su concentración en la interfase.
Fil: Fernández Sosa, Eliana Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Chaves, María G.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Quiroga, Alejandra Viviana. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina
Fil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
XXVII Jornadas de Jovens Pesquizadores
San Carlos
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Universidade Federal de São Carlos
Asociación de Universidades Grupo Montevideo - Materia
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- Condiciones de uso
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Cajanus cajan (CC) es una leguminosa con elevado contenido proteico (20-23%). Las proteínas de CC pueden actuar como emulsificantes, lo cual resulta interesante para la industria alimentaria. El objetivo fue estudiar el efecto del pH en la formación y estabilidad de emulsiones utilizando aislado proteico de CC como agente tensioactivo y estabilizante. Se obtuvo aislado proteico a pH8 (A8) por precipitación isoeléctrica. Se prepararon soluciones buffers a pH2, pH4, pH6 y pH8 (μ=0,1), y se determinó la solubilidad proteica (So) de A8 en las mismas. Se prepararon emulsiones aceite/agua (O/W) a los distintos pH a partir de aceite de girasol comercial y dispersiones proteicas (0,5% p/v) en una proporción (1:5), se determinó el tamaño de gota (sin y con SDS) y la estabilidad de cada emulsión formulada. La So fue mínima (5,23%) a pH4, mientras que fue máxima (80-100%) a pH2 y pH8. Todas las emulsiones presentaron una distribución de tamaño monomodal, donde las de pH2 y pH8 presentaron menor tamaño de gota. La presencia de SDS causó una disminución en el tamaño de gota por ruptura de flóculos y su efecto fue similar en todas las emulsiones, salvo a pH4. Las emulsiones a pH4 y pH6 se desestabilizaron más rápidamente, presentando una disminución del % de Back Scattering (%BS) (>10%) en la parte inferior del tubo a la hora y a las cuatro horas de almacenamiento, respectivamente. Las emulsiones a pH2 y pH8 alcanzaron esta disminución a las 24 horas. Este fenómeno se produce por migración de gotas hacia la parte superior del tubo, aunque sin cremado evidente (constancia del %BS). El aislado A8 forma emulsiones O:W en las condiciones ensayadas, resultando más estables a pH2 y pH8, donde la solubilidad de las proteínas fue mayor y por lo tanto su concentración en la interfase. |
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