The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts
- Autores
- Albarracín, Romina Mariel; Laguía Becher, Melina; Farran, Inmaculada; Sander, Valeria Analia; Corigliano, Mariana Georgina; Yacono, Maria del Lujan; Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo; Sánchez López, Edwin Fernando; Veramendi, Jon; Clemente, Marina
- Año de publicación
- 2015
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Chloroplast transformation technology has emerged as an alternative platform offering many advantages over nuclear transformation. SAG1 is the main surface antigen of the intracellular parasite Toxoplasma gondii and a promising candidate to produce an anti-T. gondii vaccine. The aim of this study was to investigate the expression of SAG1 using chloroplast transformation technology in tobacco plants. In order to improve expression in transplastomic plants, we also expressed the 90-kDa heat shock protein of Leishmania infantum (LiHsp83) as a carrier for the SAG1 antigen. SAG1 protein accumulation in transplastomic plants was approximately 0.1–0.2 μg per gram of fresh weight (FW). Fusion of SAG1 to LiHsp83 significantly increased the level of SAG1 accumulation in tobacco chloroplasts (by up to 500-fold). We also evaluated the functionality of the chLiHsp83-SAG1. Three human seropositive samples reacted with SAG1 expressed in transplastomic chLiHsp83-SAG1 plants. Oral immunization with chLiHsp83-SAG1 elicited a significant reduction of the cyst burden that correlated with an increase of SAG1-specific antibodies. We propose the fusion of foreign proteins to LiHsp83 as a novel strategy to increase the expression level of the recombinant proteins using chloroplast transformation technology, thus addressing one of the current challenges for this approach in antigen protein production.
Fil: Albarracín, Romina Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Laguía Becher, Melina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Farran, Inmaculada. Universidad de Navarra; España
Fil: Sander, Valeria Analia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Corigliano, Mariana Georgina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Yácono, Maria L.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Sánchez López, Edwin Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina
Fil: Veramendi, Jon. Universidad de Navarra; España
Fil: Clemente, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina - Materia
-
Toxoplasma Gondii
Leishmania Infantum
Sag1
Hsp83
Chloroplast Transformation
Fusion Protein
Protein Stability
Immunization - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
- OAI Identificador
- oai:ri.conicet.gov.ar:11336/7524
Ver los metadatos del registro completo
id |
CONICETDig_eef8cfa8cd31674441eb55b03b452a3e |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/7524 |
network_acronym_str |
CONICETDig |
repository_id_str |
3498 |
network_name_str |
CONICET Digital (CONICET) |
spelling |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplastsAlbarracín, Romina MarielLaguía Becher, MelinaFarran, InmaculadaSander, Valeria AnaliaCorigliano, Mariana GeorginaYacono, Maria del LujanPariani Alvarez, Sebastian AdolfoSánchez López, Edwin FernandoVeramendi, JonClemente, MarinaToxoplasma GondiiLeishmania InfantumSag1Hsp83Chloroplast TransformationFusion ProteinProtein StabilityImmunizationhttps://purl.org/becyt/ford/4.4https://purl.org/becyt/ford/4Chloroplast transformation technology has emerged as an alternative platform offering many advantages over nuclear transformation. SAG1 is the main surface antigen of the intracellular parasite Toxoplasma gondii and a promising candidate to produce an anti-T. gondii vaccine. The aim of this study was to investigate the expression of SAG1 using chloroplast transformation technology in tobacco plants. In order to improve expression in transplastomic plants, we also expressed the 90-kDa heat shock protein of Leishmania infantum (LiHsp83) as a carrier for the SAG1 antigen. SAG1 protein accumulation in transplastomic plants was approximately 0.1–0.2 μg per gram of fresh weight (FW). Fusion of SAG1 to LiHsp83 significantly increased the level of SAG1 accumulation in tobacco chloroplasts (by up to 500-fold). We also evaluated the functionality of the chLiHsp83-SAG1. Three human seropositive samples reacted with SAG1 expressed in transplastomic chLiHsp83-SAG1 plants. Oral immunization with chLiHsp83-SAG1 elicited a significant reduction of the cyst burden that correlated with an increase of SAG1-specific antibodies. We propose the fusion of foreign proteins to LiHsp83 as a novel strategy to increase the expression level of the recombinant proteins using chloroplast transformation technology, thus addressing one of the current challenges for this approach in antigen protein production.Fil: Albarracín, Romina Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Laguía Becher, Melina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Farran, Inmaculada. Universidad de Navarra; EspañaFil: Sander, Valeria Analia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Corigliano, Mariana Georgina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Yácono, Maria L.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Sánchez López, Edwin Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaFil: Veramendi, Jon. Universidad de Navarra; EspañaFil: Clemente, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); ArgentinaWiley2015-05info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/7524Albarracín, Romina Mariel; Laguía Becher, Melina; Farran, Inmaculada; Sander, Valeria Analia; Corigliano, Mariana Georgina; et al.; The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts; Wiley; Biotechnology Journal; 10; 5; 5-2015; 748-7591860-7314enginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/biot.201400742/abstractinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1002/biot.201400742info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-10T13:14:46Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/7524instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-10 13:14:46.917CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
title |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
spellingShingle |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts Albarracín, Romina Mariel Toxoplasma Gondii Leishmania Infantum Sag1 Hsp83 Chloroplast Transformation Fusion Protein Protein Stability Immunization |
title_short |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
title_full |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
title_fullStr |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
title_full_unstemmed |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
title_sort |
The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Albarracín, Romina Mariel Laguía Becher, Melina Farran, Inmaculada Sander, Valeria Analia Corigliano, Mariana Georgina Yacono, Maria del Lujan Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo Sánchez López, Edwin Fernando Veramendi, Jon Clemente, Marina |
author |
Albarracín, Romina Mariel |
author_facet |
Albarracín, Romina Mariel Laguía Becher, Melina Farran, Inmaculada Sander, Valeria Analia Corigliano, Mariana Georgina Yacono, Maria del Lujan Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo Sánchez López, Edwin Fernando Veramendi, Jon Clemente, Marina |
author_role |
author |
author2 |
Laguía Becher, Melina Farran, Inmaculada Sander, Valeria Analia Corigliano, Mariana Georgina Yacono, Maria del Lujan Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo Sánchez López, Edwin Fernando Veramendi, Jon Clemente, Marina |
author2_role |
author author author author author author author author author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Toxoplasma Gondii Leishmania Infantum Sag1 Hsp83 Chloroplast Transformation Fusion Protein Protein Stability Immunization |
topic |
Toxoplasma Gondii Leishmania Infantum Sag1 Hsp83 Chloroplast Transformation Fusion Protein Protein Stability Immunization |
purl_subject.fl_str_mv |
https://purl.org/becyt/ford/4.4 https://purl.org/becyt/ford/4 |
dc.description.none.fl_txt_mv |
Chloroplast transformation technology has emerged as an alternative platform offering many advantages over nuclear transformation. SAG1 is the main surface antigen of the intracellular parasite Toxoplasma gondii and a promising candidate to produce an anti-T. gondii vaccine. The aim of this study was to investigate the expression of SAG1 using chloroplast transformation technology in tobacco plants. In order to improve expression in transplastomic plants, we also expressed the 90-kDa heat shock protein of Leishmania infantum (LiHsp83) as a carrier for the SAG1 antigen. SAG1 protein accumulation in transplastomic plants was approximately 0.1–0.2 μg per gram of fresh weight (FW). Fusion of SAG1 to LiHsp83 significantly increased the level of SAG1 accumulation in tobacco chloroplasts (by up to 500-fold). We also evaluated the functionality of the chLiHsp83-SAG1. Three human seropositive samples reacted with SAG1 expressed in transplastomic chLiHsp83-SAG1 plants. Oral immunization with chLiHsp83-SAG1 elicited a significant reduction of the cyst burden that correlated with an increase of SAG1-specific antibodies. We propose the fusion of foreign proteins to LiHsp83 as a novel strategy to increase the expression level of the recombinant proteins using chloroplast transformation technology, thus addressing one of the current challenges for this approach in antigen protein production. Fil: Albarracín, Romina Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Laguía Becher, Melina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Farran, Inmaculada. Universidad de Navarra; España Fil: Sander, Valeria Analia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Corigliano, Mariana Georgina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Yácono, Maria L.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Pariani Alvarez, Sebastian Adolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Sánchez López, Edwin Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina Fil: Veramendi, Jon. Universidad de Navarra; España Fil: Clemente, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico la Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina |
description |
Chloroplast transformation technology has emerged as an alternative platform offering many advantages over nuclear transformation. SAG1 is the main surface antigen of the intracellular parasite Toxoplasma gondii and a promising candidate to produce an anti-T. gondii vaccine. The aim of this study was to investigate the expression of SAG1 using chloroplast transformation technology in tobacco plants. In order to improve expression in transplastomic plants, we also expressed the 90-kDa heat shock protein of Leishmania infantum (LiHsp83) as a carrier for the SAG1 antigen. SAG1 protein accumulation in transplastomic plants was approximately 0.1–0.2 μg per gram of fresh weight (FW). Fusion of SAG1 to LiHsp83 significantly increased the level of SAG1 accumulation in tobacco chloroplasts (by up to 500-fold). We also evaluated the functionality of the chLiHsp83-SAG1. Three human seropositive samples reacted with SAG1 expressed in transplastomic chLiHsp83-SAG1 plants. Oral immunization with chLiHsp83-SAG1 elicited a significant reduction of the cyst burden that correlated with an increase of SAG1-specific antibodies. We propose the fusion of foreign proteins to LiHsp83 as a novel strategy to increase the expression level of the recombinant proteins using chloroplast transformation technology, thus addressing one of the current challenges for this approach in antigen protein production. |
publishDate |
2015 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2015-05 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
format |
article |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/11336/7524 Albarracín, Romina Mariel; Laguía Becher, Melina; Farran, Inmaculada; Sander, Valeria Analia; Corigliano, Mariana Georgina; et al.; The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts; Wiley; Biotechnology Journal; 10; 5; 5-2015; 748-759 1860-7314 |
url |
http://hdl.handle.net/11336/7524 |
identifier_str_mv |
Albarracín, Romina Mariel; Laguía Becher, Melina; Farran, Inmaculada; Sander, Valeria Analia; Corigliano, Mariana Georgina; et al.; The fusion of Toxoplasma gondii SAG1 vaccine candidate to Leishmania infantum heat shock protein 83-kDa improves expression levels in tobacco chloroplasts; Wiley; Biotechnology Journal; 10; 5; 5-2015; 748-759 1860-7314 |
dc.language.none.fl_str_mv |
eng |
language |
eng |
dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/biot.201400742/abstract info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1002/biot.201400742 |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Wiley |
publisher.none.fl_str_mv |
Wiley |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CONICET Digital (CONICET) instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
reponame_str |
CONICET Digital (CONICET) |
collection |
CONICET Digital (CONICET) |
instname_str |
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.name.fl_str_mv |
CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.mail.fl_str_mv |
dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar |
_version_ |
1842980791865311232 |
score |
12.993085 |