StSBTC-3: Una serín proteasa de Solanum tuberosum con actividad antiplaquetaria y fibrin(ogen) olítica
- Autores
- Pepe, Alfonso; Frey, María Eugenia; Muñoz, Fernando Felipe; Fernández, María Belén; Daleo, Gustavo Raul; Guevara, Maria Gabriela
- Año de publicación
- 2016
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- parte de libro
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Las serín proteasas están ampliamente distribuidas y pueden ser encontradas en todos los reinos. Se han propuesto serín proteasas de plantas como agentes anticoagulantes y antiplaquetarios. En el presente trabajo reportamos la actividad fibrinogenolítica y antiplaquetaria de una proteasa del tipo subtilisina de Solanum tuberosum (StSBTc-3), previamente identificada y purificada en nuestro laboratorio. Los resultados obtenidos muestran que StSBTc-3 es capaz de degradar todas las cadenas del fibrinógeno y redisolver el coagulo de fibrina en forma dosis dependiente. También se realizó una caracterización bioquímica de la proteasa en estudio. El pH óptimo para la actividad fibrinogenolítica fue 8 y la temperatura óptima fue de 37 C. StSBTc-3 presentó un amplio rango de actividad en función del pH (5 a 12). En cuanto a la temperatura, presentó actividad entre 30 C 60 C. También se determinaron siete sitios de clivado de la cadena B de la insulina. Se realizaron ensayos para determinar la actividad antiplaquetaria. Estos muestran que StSBTc-3 es capaz de inhibir la agregación plaquetaria. StSBTc-3 no produce hemólisis a las concentraciones utilizadas. Los resultados sugieren que StSBTc-3 puede ser evaluada para ser utilizada en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares con desórdenes trombóticos.
Fil: Pepe, Alfonso. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Cs.exactas y Naturales. Instituto de Invest.biológicas. Laboratorio de Bioquímica Vegetal; Argentina
Fil: Frey, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Cs.exactas y Naturales. Instituto de Invest.biológicas. Laboratorio de Bioquímica Vegetal; Argentina
Fil: Muñoz, Fernando Felipe. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Agrarias. Departamento de Producción Vegetal. Cátedra de Cultivos Intensivos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Fernández, María Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Cs.exactas y Naturales. Instituto de Invest.biológicas. Laboratorio de Bioquímica Vegetal; Argentina
Fil: Daleo, Gustavo Raul. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Cs.exactas y Naturales. Instituto de Invest.biológicas. Laboratorio de Bioquímica Vegetal; Argentina
Fil: Guevara, Maria Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Cs.exactas y Naturales. Instituto de Invest.biológicas. Laboratorio de Bioquímica Vegetal; Argentina - Materia
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SERÍN PROTEASAS
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El pH óptimo para la actividad fibrinogenolítica fue 8 y la temperatura óptima fue de 37 C. StSBTc-3 presentó un amplio rango de actividad en función del pH (5 a 12). En cuanto a la temperatura, presentó actividad entre 30 C 60 C. También se determinaron siete sitios de clivado de la cadena B de la insulina. Se realizaron ensayos para determinar la actividad antiplaquetaria. Estos muestran que StSBTc-3 es capaz de inhibir la agregación plaquetaria. StSBTc-3 no produce hemólisis a las concentraciones utilizadas. Los resultados sugieren que StSBTc-3 puede ser evaluada para ser utilizada en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares con desórdenes trombóticos.Fil: Pepe, Alfonso. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. 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