Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli

Autores
Barrera, Nadia Maricel; Figueras López, María Julia; Fassolari, Matías; Iribarren, Paula Ana; Alvarez, Vanina Eder; Alonso, Guillermo Daniel
Año de publicación
2016
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Las proteínas de la familia Aurora quinasa son un grupo de quinasas de serina/treonina con implicancia en el proceso de división celular, destacándose en la maduración y división del centrosoma, condensación de la cromatina, ensamblado del huso mitótico, corrección de errores en la unión de los microtúbulos al cinetocoro e iniciación de la citocinesis. Previamente en nuestro laboratorio se detectaron y caracterizaron parcialmente tres Aurora quinasas presentes en T. cruzi: TcAUK1, TcAUK2 y TcAUK3. Al ser proteínas reguladoras del ciclo celular, sus niveles de expresión están sujetos a modificaciones post-transcripcionales y post-traduccionales que garantizan una fina regulación. Mediante análisis por western blot, de extractos proteicos de T. cruzi en sus tres estadios (epimastigote, amastigote y tripomastigote), hemos observado que los pesos moleculares obtenidos difieren de los teóricos, presentando en algunos casos doble banda. Para evaluar si estas proteínas podrían ser blanco de SUMOilación, inicialmente evaluamos la presencia de sitios consenso para esta modificación mediante análisis con el software (SUMOPlot? Analysis Program), encontrando un posible motivo conservado en TcAUK1, tres en TcAUK2 y dos en TcAUK3, todos ellos con alto ?score?. Es interesante destacar que en todos los casos se observó que uno de los sitios de SUMOilación se ubicaba en el sitio activo de la enzima. Esta modificación, exclusiva de organismos eucariotas, provoca cambios en la localización subcelular, en la estabilidad y actividad de las proteínas, modificación en las interacciones entre proteínas y se encuentran relacionadas a la regulación de la transcripción y a la degradación de proteínas. Para avanzar con este estudio, en colaboración con la Dra. Vanina Alvarez (Universidad de San Martin) transformamos las distintas Aurora quinasas, en un sistema de SUMOilación in vivo generado en bacterias que expresan la maquinaria enzimática de T. brucei. Luego de inducir la expresión de las distintas proteínas, se prepararon extractos proteicos que fueron luego analizados por western blot.
Fil: Barrera, Nadia Maricel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Figueras López, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Fassolari, Matías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Iribarren, Paula Ana. Universidad Nacional de San Martin. Instituto Tecnológico de Chascomús - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Tecnológico de Chascomús; Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
Fil: Alvarez, Vanina Eder. Universidad Nacional de San Martin. Instituto Tecnológico de Chascomús - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Tecnológico de Chascomús; Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
Fil: Alonso, Guillermo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
XXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; Simposio Internacional de Biología Celular y Molecular de la Enfermedad de Chagas
Santa Fé
Argentina
Sociedad Argentina de Protozoología
Materia
CICLO CELULAR
CITOQUINESIS
TRYPANOSOMA
CHAGAS
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/236483
Acceder
id CONICETDig_e09c6329c98a851a58c492732c71ef76
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/236483
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. ColiBarrera, Nadia MaricelFigueras López, María JuliaFassolari, MatíasIribarren, Paula AnaAlvarez, Vanina EderAlonso, Guillermo DanielCICLO CELULARCITOQUINESISTRYPANOSOMACHAGAShttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1Las proteínas de la familia Aurora quinasa son un grupo de quinasas de serina/treonina con implicancia en el proceso de división celular, destacándose en la maduración y división del centrosoma, condensación de la cromatina, ensamblado del huso mitótico, corrección de errores en la unión de los microtúbulos al cinetocoro e iniciación de la citocinesis. Previamente en nuestro laboratorio se detectaron y caracterizaron parcialmente tres Aurora quinasas presentes en T. cruzi: TcAUK1, TcAUK2 y TcAUK3. Al ser proteínas reguladoras del ciclo celular, sus niveles de expresión están sujetos a modificaciones post-transcripcionales y post-traduccionales que garantizan una fina regulación. Mediante análisis por western blot, de extractos proteicos de T. cruzi en sus tres estadios (epimastigote, amastigote y tripomastigote), hemos observado que los pesos moleculares obtenidos difieren de los teóricos, presentando en algunos casos doble banda. Para evaluar si estas proteínas podrían ser blanco de SUMOilación, inicialmente evaluamos la presencia de sitios consenso para esta modificación mediante análisis con el software (SUMOPlot? Analysis Program), encontrando un posible motivo conservado en TcAUK1, tres en TcAUK2 y dos en TcAUK3, todos ellos con alto ?score?. Es interesante destacar que en todos los casos se observó que uno de los sitios de SUMOilación se ubicaba en el sitio activo de la enzima. Esta modificación, exclusiva de organismos eucariotas, provoca cambios en la localización subcelular, en la estabilidad y actividad de las proteínas, modificación en las interacciones entre proteínas y se encuentran relacionadas a la regulación de la transcripción y a la degradación de proteínas. Para avanzar con este estudio, en colaboración con la Dra. Vanina Alvarez (Universidad de San Martin) transformamos las distintas Aurora quinasas, en un sistema de SUMOilación in vivo generado en bacterias que expresan la maquinaria enzimática de T. brucei. Luego de inducir la expresión de las distintas proteínas, se prepararon extractos proteicos que fueron luego analizados por western blot.Fil: Barrera, Nadia Maricel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Figueras López, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Fassolari, Matías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Iribarren, Paula Ana. Universidad Nacional de San Martin. Instituto Tecnológico de Chascomús - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Tecnológico de Chascomús; Argentina. Universidad Nacional de San Martín; ArgentinaFil: Alvarez, Vanina Eder. Universidad Nacional de San Martin. Instituto Tecnológico de Chascomús - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Tecnológico de Chascomús; Argentina. Universidad Nacional de San Martín; ArgentinaFil: Alonso, Guillermo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaXXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; Simposio Internacional de Biología Celular y Molecular de la Enfermedad de ChagasSanta FéArgentinaSociedad Argentina de ProtozoologíaSociedad Argentina de Protozoología2016info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectReuniónBookhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/mswordapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/236483Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli; XXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; Simposio Internacional de Biología Celular y Molecular de la Enfermedad de Chagas; Santa Fé; Argentina; 2016; 56-57CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://protozoologia.org.ar/wp-content/uploads/Libro-de-resumenes-SAP2016.pdfInternacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:27:43Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/236483instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:27:43.804CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
title Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
spellingShingle Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
Barrera, Nadia Maricel
CICLO CELULAR
CITOQUINESIS
TRYPANOSOMA
CHAGAS
title_short Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
title_full Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
title_fullStr Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
title_full_unstemmed Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
title_sort Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli
dc.creator.none.fl_str_mv Barrera, Nadia Maricel
Figueras López, María Julia
Fassolari, Matías
Iribarren, Paula Ana
Alvarez, Vanina Eder
Alonso, Guillermo Daniel
author Barrera, Nadia Maricel
author_facet Barrera, Nadia Maricel
Figueras López, María Julia
Fassolari, Matías
Iribarren, Paula Ana
Alvarez, Vanina Eder
Alonso, Guillermo Daniel
author_role author
author2 Figueras López, María Julia
Fassolari, Matías
Iribarren, Paula Ana
Alvarez, Vanina Eder
Alonso, Guillermo Daniel
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv CICLO CELULAR
CITOQUINESIS
TRYPANOSOMA
CHAGAS
topic CICLO CELULAR
CITOQUINESIS
TRYPANOSOMA
CHAGAS
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv Las proteínas de la familia Aurora quinasa son un grupo de quinasas de serina/treonina con implicancia en el proceso de división celular, destacándose en la maduración y división del centrosoma, condensación de la cromatina, ensamblado del huso mitótico, corrección de errores en la unión de los microtúbulos al cinetocoro e iniciación de la citocinesis. Previamente en nuestro laboratorio se detectaron y caracterizaron parcialmente tres Aurora quinasas presentes en T. cruzi: TcAUK1, TcAUK2 y TcAUK3. Al ser proteínas reguladoras del ciclo celular, sus niveles de expresión están sujetos a modificaciones post-transcripcionales y post-traduccionales que garantizan una fina regulación. Mediante análisis por western blot, de extractos proteicos de T. cruzi en sus tres estadios (epimastigote, amastigote y tripomastigote), hemos observado que los pesos moleculares obtenidos difieren de los teóricos, presentando en algunos casos doble banda. Para evaluar si estas proteínas podrían ser blanco de SUMOilación, inicialmente evaluamos la presencia de sitios consenso para esta modificación mediante análisis con el software (SUMOPlot? Analysis Program), encontrando un posible motivo conservado en TcAUK1, tres en TcAUK2 y dos en TcAUK3, todos ellos con alto ?score?. Es interesante destacar que en todos los casos se observó que uno de los sitios de SUMOilación se ubicaba en el sitio activo de la enzima. Esta modificación, exclusiva de organismos eucariotas, provoca cambios en la localización subcelular, en la estabilidad y actividad de las proteínas, modificación en las interacciones entre proteínas y se encuentran relacionadas a la regulación de la transcripción y a la degradación de proteínas. Para avanzar con este estudio, en colaboración con la Dra. Vanina Alvarez (Universidad de San Martin) transformamos las distintas Aurora quinasas, en un sistema de SUMOilación in vivo generado en bacterias que expresan la maquinaria enzimática de T. brucei. Luego de inducir la expresión de las distintas proteínas, se prepararon extractos proteicos que fueron luego analizados por western blot.
Fil: Barrera, Nadia Maricel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Figueras López, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Fassolari, Matías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Iribarren, Paula Ana. Universidad Nacional de San Martin. Instituto Tecnológico de Chascomús - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Tecnológico de Chascomús; Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
Fil: Alvarez, Vanina Eder. Universidad Nacional de San Martin. Instituto Tecnológico de Chascomús - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Tecnológico de Chascomús; Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
Fil: Alonso, Guillermo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
XXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; Simposio Internacional de Biología Celular y Molecular de la Enfermedad de Chagas
Santa Fé
Argentina
Sociedad Argentina de Protozoología
description Las proteínas de la familia Aurora quinasa son un grupo de quinasas de serina/treonina con implicancia en el proceso de división celular, destacándose en la maduración y división del centrosoma, condensación de la cromatina, ensamblado del huso mitótico, corrección de errores en la unión de los microtúbulos al cinetocoro e iniciación de la citocinesis. Previamente en nuestro laboratorio se detectaron y caracterizaron parcialmente tres Aurora quinasas presentes en T. cruzi: TcAUK1, TcAUK2 y TcAUK3. Al ser proteínas reguladoras del ciclo celular, sus niveles de expresión están sujetos a modificaciones post-transcripcionales y post-traduccionales que garantizan una fina regulación. Mediante análisis por western blot, de extractos proteicos de T. cruzi en sus tres estadios (epimastigote, amastigote y tripomastigote), hemos observado que los pesos moleculares obtenidos difieren de los teóricos, presentando en algunos casos doble banda. Para evaluar si estas proteínas podrían ser blanco de SUMOilación, inicialmente evaluamos la presencia de sitios consenso para esta modificación mediante análisis con el software (SUMOPlot? Analysis Program), encontrando un posible motivo conservado en TcAUK1, tres en TcAUK2 y dos en TcAUK3, todos ellos con alto ?score?. Es interesante destacar que en todos los casos se observó que uno de los sitios de SUMOilación se ubicaba en el sitio activo de la enzima. Esta modificación, exclusiva de organismos eucariotas, provoca cambios en la localización subcelular, en la estabilidad y actividad de las proteínas, modificación en las interacciones entre proteínas y se encuentran relacionadas a la regulación de la transcripción y a la degradación de proteínas. Para avanzar con este estudio, en colaboración con la Dra. Vanina Alvarez (Universidad de San Martin) transformamos las distintas Aurora quinasas, en un sistema de SUMOilación in vivo generado en bacterias que expresan la maquinaria enzimática de T. brucei. Luego de inducir la expresión de las distintas proteínas, se prepararon extractos proteicos que fueron luego analizados por western blot.
publishDate 2016
dc.date.none.fl_str_mv 2016
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
Reunión
Book
http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia
status_str publishedVersion
format conferenceObject
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/236483
Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli; XXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; Simposio Internacional de Biología Celular y Molecular de la Enfermedad de Chagas; Santa Fé; Argentina; 2016; 56-57
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/236483
identifier_str_mv Aurora quinasas de Trypanosoma cruzi: Estudio de sumoilación utilizando el sistema enzimatico de T. Brucei expresado en E. Coli; XXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; Simposio Internacional de Biología Celular y Molecular de la Enfermedad de Chagas; Santa Fé; Argentina; 2016; 56-57
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://protozoologia.org.ar/wp-content/uploads/Libro-de-resumenes-SAP2016.pdf
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/msword
application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv Internacional
dc.publisher.none.fl_str_mv Sociedad Argentina de Protozoología
publisher.none.fl_str_mv Sociedad Argentina de Protozoología
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844614279719813120
score 13.070432

Publicaciones similares