Aplicación del método multivariante PLS y RPLC de Aminoacidos en el modelado del umbral al sabor amargo de 48 dipeptidos
- Autores
- Delamarre, M. J.; Flores, Patrocinio Ismael; Marchevsky, Eduardo Jorge; Antón, Rosa Isabel; Luco, J. M.
- Año de publicación
- 2011
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Los péptidos y polipéptidos son estructuras similares a las proteicas, es decir que están constituidas por aminoácidos, pero obviamente de menor tamaño que éstas. Los péptidos y sus análogos pueden cumplir funciones biológicas de gran importancia para la vida del individuo. De hecho, en los últimos años dichos compuestos han atraído considerable interés en la comunidad científica no sólo debido a sus propiedades como mensajeros y reguladores de procesos bioquímicos, sino también por su rol esencial en el mantenimiento de diversas funciones biológicas del organismo[1]. En el presente trabajo, y utilizando la caracterización cromatográfica realizada sobre los 20 aminoácidos naturales con respecto a su comportamiento lipofílico mediante HPLC-RP, se realizó un estudio de QSAR con el objeto de modelar el umbral al sabor amargo de 48 dipéptidos. Para la construcción del modelo de QSAR, se utilizaron técnicas de análisis multivariado tales como el método de mínimos cuadrados parciales (PLS)[2] usando los parámetros de retención cromatográficos determinados por nuestro grupo de trabajo para los 20 AAs naturales con diversas fases estacionarias ODS y fases móviles acuosas a tres valores diferentes de pH (5, 7 y 10)[3]. El resultado del modelo de QSAR obtenido mostró los siguientes valores estadísticos: QSARPLS-1, A =2, n = 48, r = 0.953, Q = 0.946, s = 0.195. La interpretación del modelo reveló que la hidrofobicidad y el tamaño del AA en ambas posiciones son los factores que gobiernan el sabor amargo para los Dipéptidos estudiados.
Fil: Delamarre, M. J.. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química; Argentina
Fil: Flores, Patrocinio Ismael. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química; Argentina
Fil: Marchevsky, Eduardo Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Química de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Química de San Luis; Argentina
Fil: Antón, Rosa Isabel. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
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VI Congreso Argentino de Química Analítica
Argentina
Asociación Argentina de Químicos Analíticos
Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química
Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas - Materia
-
DIPEPTIDOS
MODELADO
PLS Y RPLC - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
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- Repositorio
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Los péptidos y polipéptidos son estructuras similares a las proteicas, es decir que están constituidas por aminoácidos, pero obviamente de menor tamaño que éstas. Los péptidos y sus análogos pueden cumplir funciones biológicas de gran importancia para la vida del individuo. De hecho, en los últimos años dichos compuestos han atraído considerable interés en la comunidad científica no sólo debido a sus propiedades como mensajeros y reguladores de procesos bioquímicos, sino también por su rol esencial en el mantenimiento de diversas funciones biológicas del organismo[1]. En el presente trabajo, y utilizando la caracterización cromatográfica realizada sobre los 20 aminoácidos naturales con respecto a su comportamiento lipofílico mediante HPLC-RP, se realizó un estudio de QSAR con el objeto de modelar el umbral al sabor amargo de 48 dipéptidos. Para la construcción del modelo de QSAR, se utilizaron técnicas de análisis multivariado tales como el método de mínimos cuadrados parciales (PLS)[2] usando los parámetros de retención cromatográficos determinados por nuestro grupo de trabajo para los 20 AAs naturales con diversas fases estacionarias ODS y fases móviles acuosas a tres valores diferentes de pH (5, 7 y 10)[3]. El resultado del modelo de QSAR obtenido mostró los siguientes valores estadísticos: QSARPLS-1, A =2, n = 48, r = 0.953, Q = 0.946, s = 0.195. La interpretación del modelo reveló que la hidrofobicidad y el tamaño del AA en ambas posiciones son los factores que gobiernan el sabor amargo para los Dipéptidos estudiados. |
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