FTIR Spectroscopy Structural Analysis of the Interaction between Lactobacillus kefir S-layers and Metal Ions

Autores
Gerbino, Oscar Esteban; Mobili, Pablo; Tymczyszyn, Emma Elizabeth; Fausto, Rui; Gomez Zavaglia, Andrea
Año de publicación
2011
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
FTIR spectroscopy was used to structurally characterize the interaction of S-layer proteins extracted from two strains of Lactobacillus kefir (the aggregating CIDCA 8348 and the non-aggregating JCM 5818) with metal ions (Cd+2, Zn+2, Pb+2 and Ni+2). The infrared spectra indicate that the metal/protein interaction occurs mainly through the carboxylate groups of the side chains of Asp and Glut residues, with some contribution of the NH groups belonging to the peptide backbone. The frequency separation between the mCOO anti-symmetric and symmetric stretching vibrations in the spectra of the S-layers in presence of the metal ions was found to be ca. 190 cm 1 for S-layer CIDCA 8348 and ca. 170 cm 1 for JCM 5818, denoting an unidentate coordination in both cases. Changes in the secondary structures of the S-layers induced by the interaction with the metal ions were also noticed: a general trend to increase the amount of b-sheet structures and to reduce the amount of a-helices was observed. These changes allow the proteins to adjust their structure to the presence of the metal ions at minimum energy expense, and accordingly, these adjustments were found to be more important for the bigger ions.
Fil: Gerbino, Oscar Esteban. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad de Coimbra; Portugal
Fil: Mobili, Pablo. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad de Coimbra; Portugal
Fil: Tymczyszyn, Emma Elizabeth. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina
Fil: Fausto, Rui. Universidad de Coimbra. Facultad de Ciencias E Tecnología. Department Of Chemistry; Portugal
Fil: Gomez Zavaglia, Andrea. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad de Coimbra; Portugal
Materia
S-LAYER
LACTOBACILLUS
SECONDARY-STRUCTURE
METAL-PROTEIN
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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The frequency separation between the mCOO anti-symmetric and symmetric stretching vibrations in the spectra of the S-layers in presence of the metal ions was found to be ca. 190 cm 1 for S-layer CIDCA 8348 and ca. 170 cm 1 for JCM 5818, denoting an unidentate coordination in both cases. Changes in the secondary structures of the S-layers induced by the interaction with the metal ions were also noticed: a general trend to increase the amount of b-sheet structures and to reduce the amount of a-helices was observed. These changes allow the proteins to adjust their structure to the presence of the metal ions at minimum energy expense, and accordingly, these adjustments were found to be more important for the bigger ions.Fil: Gerbino, Oscar Esteban. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. 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