Exploring galectin interactions with human milk oligosaccharides and blood group antigens identifies BGA6 as a functional galectin-4 ligand

Autores
Cagnoni, Alejandro; Massaro, Mora; Cutine, Anabela María; Gimeno, Ana; Pérez Sáez, Juan Manuel; Manselle Cocco, Montana Nicolle; Maller, Sebastian Matias; Di Lella, Santiago; Jiménez Barbero, Jesús; Ardá, Ana; Rabinovich, Gabriel Adrián; Mariño, Karina Valeria
Año de publicación
2024
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Galectins (Gals), a family of multifunctional glycan-binding proteins, have been traditionally defined as b-galactoside binding lectins. However, certain members of this family have shown selective affinity toward specific glycan structures including human milk oligosaccharides (HMOs) and blood group antigens. In this work, we explored the affinity of human galectins (particularly Gal-1, -3, -4, -7, and -12) toward a panel of oligosaccharides including HMOs and blood group antigens using a complementary approach based on both experimental and computational techniques. While prototype Gal-1 and Gal-7 exhibited differential affinity for type I versus type II Lac/LacNAc residues and recognized fucosylated neutral glycans, chimera-type Gal-3 showed high binding affinity toward poly-LacNAc structures including LNnH and LNnO. Notably, the tandem-repeat human Gal-12 showed preferential recognition of 3-fucosylated glycans, a unique feature among members of the galectin family. Finally, Gal-4 presented a distinctive glycan-binding activity characterized by preferential recognition of specific blood group antigens, also validated by saturation transfer difference nuclear magnetic resonance experiments. Particularly, we identified oligosaccharide blood group A antigen tetraose 6 (BGA6) as a biologically relevant Gal-4 ligand, which specifically inhibited interleukin-6 secretion induced by this lectin on human peripheral blood mononuclear cells. These findings highlight unique determinants underlying specific recognition of HMOs and blood group antigens by human galectins, emphasizing the biological relevance of Gal-4-BGA6 interactions, with critical implications in the development and regulation of inflammatory responses.
Fil: Cagnoni, Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Massaro, Mora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Cutine, Anabela María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Gimeno, Ana. Cic Biogune; España
Fil: Pérez Sáez, Juan Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Manselle Cocco, Montana Nicolle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Maller, Sebastian Matias. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Di Lella, Santiago. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Jiménez Barbero, Jesús. Ikerbasque; España. Cic Biogune; España. Centro de Investigación Biomédica En Red de Enfermedades Respiratorias; España. Universidad del País Vasco; España
Fil: Ardá, Ana. Ikerbasque; España. Cic Biogune; España
Fil: Rabinovich, Gabriel Adrián. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
Fil: Mariño, Karina Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina. Universidad Argentina de la Empresa. Facultad de Ingeniería y Ciencias Exactas. Instituto de Tecnología; Argentina
Materia
GALECTINS
BLOOD GROUP ANTIGENS
HUMAN MILK OLIGOSACCHARIDES
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Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
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In this work, we explored the affinity of human galectins (particularly Gal-1, -3, -4, -7, and -12) toward a panel of oligosaccharides including HMOs and blood group antigens using a complementary approach based on both experimental and computational techniques. While prototype Gal-1 and Gal-7 exhibited differential affinity for type I versus type II Lac/LacNAc residues and recognized fucosylated neutral glycans, chimera-type Gal-3 showed high binding affinity toward poly-LacNAc structures including LNnH and LNnO. Notably, the tandem-repeat human Gal-12 showed preferential recognition of 3-fucosylated glycans, a unique feature among members of the galectin family. Finally, Gal-4 presented a distinctive glycan-binding activity characterized by preferential recognition of specific blood group antigens, also validated by saturation transfer difference nuclear magnetic resonance experiments. 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