Dinámica molecular y consolidación estructural de la frataxina humana

Autores
Faraj, Santiago Enrique
Año de publicación
2016
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Santos, Javier
Delfino, Jose Maria
Descripción
La actividad biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, codificada en la secuencia de aminoácidos. Entendemos a la estructura como un conjunto dinámico de conformaciones que pueden estabilizarse mediante cambios sutiles en el entorno, o por interacción con otras proteínas o con moduladores alostéricos. Existe un gran consenso sobre la existencia de relaciones entre la movilidad interna, la estabilidad y la función biológica. En este trabajo abordamos el estudio general de los mecanismos de plegado y las relaciones entre la estabilidad termodinámica y la flexibilidad, que determinan la dinámica y el grado de heterogeneidad del conjunto de conformaciones del estado nativo de la Frataxina humana. Nos focalizamos en definir qué rol juega la región C‑terminal sobre dichos determinantes estructurales, y en identificar posibles correlaciones entre alteraciones de la movilidad de distintas regiones de la cadena polipeptídica y cambios en las estabilidades locales y globales. Además, examinamos las bases moleculares del proceso de multimerización, mediado por la región N-terminal del precursor de la proteína. En conjunto, los resultados que presentamos en esta tesis representan un aporte a la comprensión de las bases moleculares de la consolidación estructural y la dinámica del fold Frataxina.
Fil: Faraj, Santiago Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Materia
Frataxina
Estabilidad Termodinámica
Dinámica Molecular
Cinética de Plegado
Plegado Proteico
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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description La actividad biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, codificada en la secuencia de aminoácidos. Entendemos a la estructura como un conjunto dinámico de conformaciones que pueden estabilizarse mediante cambios sutiles en el entorno, o por interacción con otras proteínas o con moduladores alostéricos. Existe un gran consenso sobre la existencia de relaciones entre la movilidad interna, la estabilidad y la función biológica. En este trabajo abordamos el estudio general de los mecanismos de plegado y las relaciones entre la estabilidad termodinámica y la flexibilidad, que determinan la dinámica y el grado de heterogeneidad del conjunto de conformaciones del estado nativo de la Frataxina humana. Nos focalizamos en definir qué rol juega la región C‑terminal sobre dichos determinantes estructurales, y en identificar posibles correlaciones entre alteraciones de la movilidad de distintas regiones de la cadena polipeptídica y cambios en las estabilidades locales y globales. Además, examinamos las bases moleculares del proceso de multimerización, mediado por la región N-terminal del precursor de la proteína. En conjunto, los resultados que presentamos en esta tesis representan un aporte a la comprensión de las bases moleculares de la consolidación estructural y la dinámica del fold Frataxina.
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