HO-1 Genetics variants and its effects in thyroid cancer biology
- Autores
- Alonso, Exequiel Gonzalo; Mascaró, Marilina; Schweitzer, Karen; Fernández Chávez, Lucía; Colo, Georgina Pamela; Alonso, Eliana Noelia; Ferronato, María Julia; Fermento, María Eugenia; Rosemblit, Cinthia; Curino, Alejandro Carlos; Facchinetti, Maria Marta
- Año de publicación
- 2023
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- In previous studies on human thyroid cancer (TC), we observed elevated levels of hemeoxygenase-1 (HO-1) protein in both cyto- plasmic and nuclear compartments. Additionally, increased HO-1 mRNA expression correlated with tumor progression. Activation of HO-1 through hemin treatment in the TPC-1 cell line promoted cell viability, proliferation, migration, and cell cycle progression, while inhibition via ZnPP had opposite effects. This study aimed to investigate the impact of genetically overexpressed HO-1 variants (full-length - FL, enzymatically inactive - H25A, and nuclear trun- cated - t-HO1) on cancer-related processes. Using stable transfec- tions of these variants into TPC-1 cells, we observed that FL and H25A forms were predominantly overexpressed in the cytoplasm, while t-HO-1 accumulated in the nucleus. Overexpression of FL and t-HO-1 significantly enhanced cell viability (p<0.0001) and migration (p<0.0001) compared to controls. In contrast, H25A overexpression hindered these processes (p<0.0001) compared to FL. In primary cultures of human thyroid tumors and normal tissues, we identified HO-1 expression in the nuclei of normal cells and in nuclei/cyto- plasm in tumor cells. Hemin treatment increased viability (p<0.0001) in tumor cells but decreased it in normal cells (p<0.0001). These findings correlate with prior evidence, demonstrating that hemin ac- tivation of HO-1 in tumor cells, through its enzymatic activity, exerts a protumor role. The current study revealed that FL and t-HO-1 vari- ants independently promoted tumor-related processes, irrespective of subcellular localization. Notably, FL- impact on viability and mi- gration seems tied to its enzymatic activity, as the H25A mutation impairs these effects. Intriguingly, nuclear HO-1 expression might differentially affect normal and tumor thyroid cells. Subsequent ex- periments will shed light on the relationship between HO-1’s subcel- lular localization, enzymatic activity, and thyroid cancer progression
Fil: Alonso, Exequiel Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Mascaró, Marilina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Schweitzer, Karen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Fernández Chávez, Lucía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Colo, Georgina Pamela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Alonso, Eliana Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Ferronato, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Fermento, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Rosemblit, Cinthia. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Instituto de Investigaciones Biomédicas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Biomédicas; Argentina
Fil: Curino, Alejandro Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Facchinetti, Maria Marta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Reunión Conjunta SAIC SAB AAFE AACYTAL 2023; LXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC); XXV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología (SAB); LV Reunión Anual de la Asociación Argentina de Farmacología Experimental (AAFE); VIII Reunión Científica Regional de la Asociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de Laboratorio (AACYTAL)
Mar del Plata
Argentina
Sociedad Argentina de Investigación Clínica
Sociedad Argentina de Biología
Asociación Argentina de Farmacología Experimental
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This study aimed to investigate the impact of genetically overexpressed HO-1 variants (full-length - FL, enzymatically inactive - H25A, and nuclear trun- cated - t-HO1) on cancer-related processes. Using stable transfec- tions of these variants into TPC-1 cells, we observed that FL and H25A forms were predominantly overexpressed in the cytoplasm, while t-HO-1 accumulated in the nucleus. Overexpression of FL and t-HO-1 significantly enhanced cell viability (p<0.0001) and migration (p<0.0001) compared to controls. In contrast, H25A overexpression hindered these processes (p<0.0001) compared to FL. In primary cultures of human thyroid tumors and normal tissues, we identified HO-1 expression in the nuclei of normal cells and in nuclei/cyto- plasm in tumor cells. Hemin treatment increased viability (p<0.0001) in tumor cells but decreased it in normal cells (p<0.0001). These findings correlate with prior evidence, demonstrating that hemin ac- tivation of HO-1 in tumor cells, through its enzymatic activity, exerts a protumor role. The current study revealed that FL and t-HO-1 vari- ants independently promoted tumor-related processes, irrespective of subcellular localization. Notably, FL- impact on viability and mi- gration seems tied to its enzymatic activity, as the H25A mutation impairs these effects. Intriguingly, nuclear HO-1 expression might differentially affect normal and tumor thyroid cells. Subsequent ex- periments will shed light on the relationship between HO-1’s subcel- lular localization, enzymatic activity, and thyroid cancer progressionFil: Alonso, Exequiel Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. 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Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; ArgentinaReunión Conjunta SAIC SAB AAFE AACYTAL 2023; LXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC); XXV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología (SAB); LV Reunión Anual de la Asociación Argentina de Farmacología Experimental (AAFE); VIII Reunión Científica Regional de la Asociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de Laboratorio (AACYTAL)Mar del PlataArgentinaSociedad Argentina de Investigación ClínicaSociedad Argentina de BiologíaAsociación Argentina de Farmacología ExperimentalAsociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de LaboratorioFundación Revista Medicina2023info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectReuniónJournalhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/226260HO-1 Genetics variants and its effects in thyroid cancer biology; Reunión Conjunta SAIC SAB AAFE AACYTAL 2023; LXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC); XXV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología (SAB); LV Reunión Anual de la Asociación Argentina de Farmacología Experimental (AAFE); VIII Reunión Científica Regional de la Asociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de Laboratorio (AACYTAL); Mar del Plata; Argentina; 2023; 181-1810025-76801669-9106CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.saic.org.ar/reuniones-anuales-previasNacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T09:53:06Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/226260instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 09:53:06.785CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
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Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina Fil: Alonso, Eliana Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina Fil: Ferronato, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina Fil: Fermento, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina Fil: Rosemblit, Cinthia. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Instituto de Investigaciones Biomédicas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Biomédicas; Argentina Fil: Curino, Alejandro Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. 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In previous studies on human thyroid cancer (TC), we observed elevated levels of hemeoxygenase-1 (HO-1) protein in both cyto- plasmic and nuclear compartments. Additionally, increased HO-1 mRNA expression correlated with tumor progression. Activation of HO-1 through hemin treatment in the TPC-1 cell line promoted cell viability, proliferation, migration, and cell cycle progression, while inhibition via ZnPP had opposite effects. This study aimed to investigate the impact of genetically overexpressed HO-1 variants (full-length - FL, enzymatically inactive - H25A, and nuclear trun- cated - t-HO1) on cancer-related processes. Using stable transfec- tions of these variants into TPC-1 cells, we observed that FL and H25A forms were predominantly overexpressed in the cytoplasm, while t-HO-1 accumulated in the nucleus. Overexpression of FL and t-HO-1 significantly enhanced cell viability (p<0.0001) and migration (p<0.0001) compared to controls. In contrast, H25A overexpression hindered these processes (p<0.0001) compared to FL. In primary cultures of human thyroid tumors and normal tissues, we identified HO-1 expression in the nuclei of normal cells and in nuclei/cyto- plasm in tumor cells. Hemin treatment increased viability (p<0.0001) in tumor cells but decreased it in normal cells (p<0.0001). These findings correlate with prior evidence, demonstrating that hemin ac- tivation of HO-1 in tumor cells, through its enzymatic activity, exerts a protumor role. The current study revealed that FL and t-HO-1 vari- ants independently promoted tumor-related processes, irrespective of subcellular localization. Notably, FL- impact on viability and mi- gration seems tied to its enzymatic activity, as the H25A mutation impairs these effects. Intriguingly, nuclear HO-1 expression might differentially affect normal and tumor thyroid cells. Subsequent ex- periments will shed light on the relationship between HO-1’s subcel- lular localization, enzymatic activity, and thyroid cancer progression |
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