Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas

Autores
Rusconi, Maria Elina; Priolo, Nora Silvia; Lopez, Laura Maria Isabel; Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth
Año de publicación
2011
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Las caseinas (CN) constituyen el 80% de las proteinas totales de la leche, siendo alfas1, alfas2, beta y kappa las cuatro fracciones mayoritarias. La función principal de las CN es nutritiva y los peptidos derivados de las mismas tienen interesantes aplicaciones como suplementos dietarios y en preparaciones farmaceuticas. Las CN totales fueron obtenidas a partir de leche bovina comercial por precipitacion isoeletrica y purificadas mediante cromatografia de intercambio anionico (FPLC) utilizando DEAE-Sepharose FF a pH 7,0. Las fracciones alfa y beta CN purificadas fueron hidrolizadas empleando aspartilendopeptidasas de flores de Silybum marianum y con cuajo bovino comercial. Tanto las CN como los peptidos obtenidos fueron analizados por electroforesis SDS Tricina PAGE y densitograma. Los perfiles hidroliticos mostraron una actividad diferencial y especifica con la preparacion enzimatica de S. marianum, sin proteolisis excesiva. En base a estos resultados, esta preparacion enzimatica podria ser empleada para la obtencion de nutraceuticos o como sustituto de rennet comercial.
Bovine milk contains four main types of casein (CN), αs1, αs2, β, and κ, constituting 80% of total protein milk. The main function of CN is nutritious and peptides derived from them have interesting applications as dietary supplements and pharmaceutical preparations. In the present work whole CN were obtaining from commercial bovine milk by isoelectric precipitation and were subsequently purified by anion exchange chromatography (FPLC) with DEAE Sepharose FF media, pH 7.0. α and β CN fractions purified were hydrolysed with aspartylendopeptidases from flowers of Silybum marianum and with commercial rennet. Both the CN as the peptides obtained were analyzed by electrophoresis (Tricine SDS PAGE) and densitograms. Hydrolytic profiles showed a differential and specific activity for the S. marianum enzymatic preparation without excessive proteolysis. Based on these results the enzymatic preparation could be advantageously for obtaining nutraceuticals or as a substitute for commercial rennet.
Fil: Rusconi, Maria Elina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
Fil: Priolo, Nora Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
Fil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
Fil: Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
Materia
HIDROLISIS
CASEINAS
PROTEASAS
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Atribución-NoComercial-CompartirIgual 2.5 Argentina (CC BY-NC-SA 2.5 AR)
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/153320

id CONICETDig_9c0cf67cd9240205ced7c65844814b7e
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/153320
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinasAction of Silybum marianum (L.) Gaertn Peptidases on bovine caseinsRusconi, Maria ElinaPriolo, Nora SilviaLopez, Laura Maria IsabelVairo Cavalli, Sandra ElizabethHIDROLISISCASEINASPROTEASAShttps://purl.org/becyt/ford/2.9https://purl.org/becyt/ford/2Las caseinas (CN) constituyen el 80% de las proteinas totales de la leche, siendo alfas1, alfas2, beta y kappa las cuatro fracciones mayoritarias. La función principal de las CN es nutritiva y los peptidos derivados de las mismas tienen interesantes aplicaciones como suplementos dietarios y en preparaciones farmaceuticas. Las CN totales fueron obtenidas a partir de leche bovina comercial por precipitacion isoeletrica y purificadas mediante cromatografia de intercambio anionico (FPLC) utilizando DEAE-Sepharose FF a pH 7,0. Las fracciones alfa y beta CN purificadas fueron hidrolizadas empleando aspartilendopeptidasas de flores de Silybum marianum y con cuajo bovino comercial. Tanto las CN como los peptidos obtenidos fueron analizados por electroforesis SDS Tricina PAGE y densitograma. Los perfiles hidroliticos mostraron una actividad diferencial y especifica con la preparacion enzimatica de S. marianum, sin proteolisis excesiva. En base a estos resultados, esta preparacion enzimatica podria ser empleada para la obtencion de nutraceuticos o como sustituto de rennet comercial.Bovine milk contains four main types of casein (CN), αs1, αs2, β, and κ, constituting 80% of total protein milk. The main function of CN is nutritious and peptides derived from them have interesting applications as dietary supplements and pharmaceutical preparations. In the present work whole CN were obtaining from commercial bovine milk by isoelectric precipitation and were subsequently purified by anion exchange chromatography (FPLC) with DEAE Sepharose FF media, pH 7.0. α and β CN fractions purified were hydrolysed with aspartylendopeptidases from flowers of Silybum marianum and with commercial rennet. Both the CN as the peptides obtained were analyzed by electrophoresis (Tricine SDS PAGE) and densitograms. Hydrolytic profiles showed a differential and specific activity for the S. marianum enzymatic preparation without excessive proteolysis. Based on these results the enzymatic preparation could be advantageously for obtaining nutraceuticals or as a substitute for commercial rennet.Fil: Rusconi, Maria Elina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Priolo, Nora Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; ArgentinaFil: Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; ArgentinaEdiciones y Publicaciones Alimentarias2011-03info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/153320Rusconi, Maria Elina; Priolo, Nora Silvia; Lopez, Laura Maria Isabel; Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth; Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas; Ediciones y Publicaciones Alimentarias; Alimentaria; 426; 3-2011; 90-950300-5755CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=3738256info:eu-repo/semantics/openAccessAtribución-NoComercial-CompartirIgual 2.5 Argentina (CC BY-NC-SA 2.5 AR)https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:13:46Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/153320instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:13:46.819CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
Action of Silybum marianum (L.) Gaertn Peptidases on bovine caseins
title Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
spellingShingle Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
Rusconi, Maria Elina
HIDROLISIS
CASEINAS
PROTEASAS
title_short Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
title_full Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
title_fullStr Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
title_full_unstemmed Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
title_sort Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas
dc.creator.none.fl_str_mv Rusconi, Maria Elina
Priolo, Nora Silvia
Lopez, Laura Maria Isabel
Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth
author Rusconi, Maria Elina
author_facet Rusconi, Maria Elina
Priolo, Nora Silvia
Lopez, Laura Maria Isabel
Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth
author_role author
author2 Priolo, Nora Silvia
Lopez, Laura Maria Isabel
Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth
author2_role author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv HIDROLISIS
CASEINAS
PROTEASAS
topic HIDROLISIS
CASEINAS
PROTEASAS
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/2.9
https://purl.org/becyt/ford/2
dc.description.none.fl_txt_mv Las caseinas (CN) constituyen el 80% de las proteinas totales de la leche, siendo alfas1, alfas2, beta y kappa las cuatro fracciones mayoritarias. La función principal de las CN es nutritiva y los peptidos derivados de las mismas tienen interesantes aplicaciones como suplementos dietarios y en preparaciones farmaceuticas. Las CN totales fueron obtenidas a partir de leche bovina comercial por precipitacion isoeletrica y purificadas mediante cromatografia de intercambio anionico (FPLC) utilizando DEAE-Sepharose FF a pH 7,0. Las fracciones alfa y beta CN purificadas fueron hidrolizadas empleando aspartilendopeptidasas de flores de Silybum marianum y con cuajo bovino comercial. Tanto las CN como los peptidos obtenidos fueron analizados por electroforesis SDS Tricina PAGE y densitograma. Los perfiles hidroliticos mostraron una actividad diferencial y especifica con la preparacion enzimatica de S. marianum, sin proteolisis excesiva. En base a estos resultados, esta preparacion enzimatica podria ser empleada para la obtencion de nutraceuticos o como sustituto de rennet comercial.
Bovine milk contains four main types of casein (CN), αs1, αs2, β, and κ, constituting 80% of total protein milk. The main function of CN is nutritious and peptides derived from them have interesting applications as dietary supplements and pharmaceutical preparations. In the present work whole CN were obtaining from commercial bovine milk by isoelectric precipitation and were subsequently purified by anion exchange chromatography (FPLC) with DEAE Sepharose FF media, pH 7.0. α and β CN fractions purified were hydrolysed with aspartylendopeptidases from flowers of Silybum marianum and with commercial rennet. Both the CN as the peptides obtained were analyzed by electrophoresis (Tricine SDS PAGE) and densitograms. Hydrolytic profiles showed a differential and specific activity for the S. marianum enzymatic preparation without excessive proteolysis. Based on these results the enzymatic preparation could be advantageously for obtaining nutraceuticals or as a substitute for commercial rennet.
Fil: Rusconi, Maria Elina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
Fil: Priolo, Nora Silvia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
Fil: Lopez, Laura Maria Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
Fil: Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
description Las caseinas (CN) constituyen el 80% de las proteinas totales de la leche, siendo alfas1, alfas2, beta y kappa las cuatro fracciones mayoritarias. La función principal de las CN es nutritiva y los peptidos derivados de las mismas tienen interesantes aplicaciones como suplementos dietarios y en preparaciones farmaceuticas. Las CN totales fueron obtenidas a partir de leche bovina comercial por precipitacion isoeletrica y purificadas mediante cromatografia de intercambio anionico (FPLC) utilizando DEAE-Sepharose FF a pH 7,0. Las fracciones alfa y beta CN purificadas fueron hidrolizadas empleando aspartilendopeptidasas de flores de Silybum marianum y con cuajo bovino comercial. Tanto las CN como los peptidos obtenidos fueron analizados por electroforesis SDS Tricina PAGE y densitograma. Los perfiles hidroliticos mostraron una actividad diferencial y especifica con la preparacion enzimatica de S. marianum, sin proteolisis excesiva. En base a estos resultados, esta preparacion enzimatica podria ser empleada para la obtencion de nutraceuticos o como sustituto de rennet comercial.
publishDate 2011
dc.date.none.fl_str_mv 2011-03
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/153320
Rusconi, Maria Elina; Priolo, Nora Silvia; Lopez, Laura Maria Isabel; Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth; Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas; Ediciones y Publicaciones Alimentarias; Alimentaria; 426; 3-2011; 90-95
0300-5755
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/153320
identifier_str_mv Rusconi, Maria Elina; Priolo, Nora Silvia; Lopez, Laura Maria Isabel; Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth; Acción de las peptidasas de Silybum marianum (L.) Gaertn sobre caseínas bovinas; Ediciones y Publicaciones Alimentarias; Alimentaria; 426; 3-2011; 90-95
0300-5755
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=3738256
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
Atribución-NoComercial-CompartirIgual 2.5 Argentina (CC BY-NC-SA 2.5 AR)
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv Atribución-NoComercial-CompartirIgual 2.5 Argentina (CC BY-NC-SA 2.5 AR)
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Ediciones y Publicaciones Alimentarias
publisher.none.fl_str_mv Ediciones y Publicaciones Alimentarias
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844614058386391040
score 13.070432