Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking
- Autores
- Achilli, Estefanía Edith; Casajus, Gonzalo; Siri, Macarena; Flores, Constanza Yanel; Kadlubowski, S.; Alonso, Silvia del Valle; Grasselli, Mariano
- Año de publicación
- 2015
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Globular proteins can be considered as nanotools useful to perform a variety of chemical reactions. These biological macromolecules have very complex and detailed topological characteristics responsible for their several functions, which can be used for technological applications.Albumin is one of the few commercially available proteins with potential use in the preparation of nanomaterials by the bottom-up strategy. Albumin nanoparticles (NPs) can be prepared by several methods, but the preservation of the structure of the native protein in the final structure has not yet received too much attention.Our research group has recently reported the use of ionizing radiation to obtain albumin NPs. The irradiation of an ethanol solution of bovine serum albumin (BSA) allows obtaining protein NPs in the size range of 20?40 nm. However, a plausible mechanism to explain the process of preparation of protein-based NPs has not yet been described. In this work, we performed a series of experiments to prepare protein based NPs in two independent steps: (i) dynamic aggregation of BSA by ethanol and (ii) radiation-induced cross-linking by gamma or electron beam irradiation. Dynamic light scattering (DLS), circular dichroism (CD), Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR) and UV spectroscopy measurements provided additional information about the conformation of BSA. No spectroscopy signal changes of aromatic amino acids were detected by UV and a loss of 20% of the alpha helix secondary structure was determined by CD. Drug-carrier functions were studied by binding and releasing assays of Merocyanine 540. BSA-NPs showed a drug-carrier behavior similar to that of BSA. Finally, we evaluated the possibility to prepare protein NPs containing more than one protein using the same procedure. Bi-protein NPs were prepared from lysozyme and BSA. The bi-protein NP showed enzymatic activity of lysozyme, which confirms the functionality of the NP prepared by this novel method.
Fil: Achilli, Estefanía Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina
Fil: Casajus, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina
Fil: Siri, Macarena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Biomembranas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
Fil: Flores, Constanza Yanel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina
Fil: Kadlubowski, S.. University Of Lodz; Polonia
Fil: Alonso, Silvia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Biomembranas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
Fil: Grasselli, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina - Materia
-
Bsa Nanoparticles
Dynamic Protein Aggregation
Electron Beam Iradiation
Lysozyme/Bsa Nanoparticles - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
- OAI Identificador
- oai:ri.conicet.gov.ar:11336/45993
Ver los metadatos del registro completo
id |
CONICETDig_94e6f7366201e93f562e67eb8ad93a23 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/45993 |
network_acronym_str |
CONICETDig |
repository_id_str |
3498 |
network_name_str |
CONICET Digital (CONICET) |
spelling |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinkingAchilli, Estefanía EdithCasajus, GonzaloSiri, MacarenaFlores, Constanza YanelKadlubowski, S.Alonso, Silvia del ValleGrasselli, MarianoBsa NanoparticlesDynamic Protein AggregationElectron Beam IradiationLysozyme/Bsa Nanoparticleshttps://purl.org/becyt/ford/2.10https://purl.org/becyt/ford/2https://purl.org/becyt/ford/2.10https://purl.org/becyt/ford/2Globular proteins can be considered as nanotools useful to perform a variety of chemical reactions. These biological macromolecules have very complex and detailed topological characteristics responsible for their several functions, which can be used for technological applications.Albumin is one of the few commercially available proteins with potential use in the preparation of nanomaterials by the bottom-up strategy. Albumin nanoparticles (NPs) can be prepared by several methods, but the preservation of the structure of the native protein in the final structure has not yet received too much attention.Our research group has recently reported the use of ionizing radiation to obtain albumin NPs. The irradiation of an ethanol solution of bovine serum albumin (BSA) allows obtaining protein NPs in the size range of 20?40 nm. However, a plausible mechanism to explain the process of preparation of protein-based NPs has not yet been described. In this work, we performed a series of experiments to prepare protein based NPs in two independent steps: (i) dynamic aggregation of BSA by ethanol and (ii) radiation-induced cross-linking by gamma or electron beam irradiation. Dynamic light scattering (DLS), circular dichroism (CD), Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR) and UV spectroscopy measurements provided additional information about the conformation of BSA. No spectroscopy signal changes of aromatic amino acids were detected by UV and a loss of 20% of the alpha helix secondary structure was determined by CD. Drug-carrier functions were studied by binding and releasing assays of Merocyanine 540. BSA-NPs showed a drug-carrier behavior similar to that of BSA. Finally, we evaluated the possibility to prepare protein NPs containing more than one protein using the same procedure. Bi-protein NPs were prepared from lysozyme and BSA. The bi-protein NP showed enzymatic activity of lysozyme, which confirms the functionality of the NP prepared by this novel method.Fil: Achilli, Estefanía Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; ArgentinaFil: Casajus, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; ArgentinaFil: Siri, Macarena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Biomembranas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; ArgentinaFil: Flores, Constanza Yanel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; ArgentinaFil: Kadlubowski, S.. University Of Lodz; PoloniaFil: Alonso, Silvia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Biomembranas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; ArgentinaFil: Grasselli, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; ArgentinaElsevier Science2015-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/45993Achilli, Estefanía Edith; Casajus, Gonzalo; Siri, Macarena; Flores, Constanza Yanel; Kadlubowski, S.; et al.; Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking; Elsevier Science; Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects; 486; 12-2015; 161-1710927-7757CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.colsurfa.2015.09.047info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0927775715302351info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T09:44:15Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/45993instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 09:44:15.462CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
title |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
spellingShingle |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking Achilli, Estefanía Edith Bsa Nanoparticles Dynamic Protein Aggregation Electron Beam Iradiation Lysozyme/Bsa Nanoparticles |
title_short |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
title_full |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
title_fullStr |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
title_full_unstemmed |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
title_sort |
Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Achilli, Estefanía Edith Casajus, Gonzalo Siri, Macarena Flores, Constanza Yanel Kadlubowski, S. Alonso, Silvia del Valle Grasselli, Mariano |
author |
Achilli, Estefanía Edith |
author_facet |
Achilli, Estefanía Edith Casajus, Gonzalo Siri, Macarena Flores, Constanza Yanel Kadlubowski, S. Alonso, Silvia del Valle Grasselli, Mariano |
author_role |
author |
author2 |
Casajus, Gonzalo Siri, Macarena Flores, Constanza Yanel Kadlubowski, S. Alonso, Silvia del Valle Grasselli, Mariano |
author2_role |
author author author author author author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Bsa Nanoparticles Dynamic Protein Aggregation Electron Beam Iradiation Lysozyme/Bsa Nanoparticles |
topic |
Bsa Nanoparticles Dynamic Protein Aggregation Electron Beam Iradiation Lysozyme/Bsa Nanoparticles |
purl_subject.fl_str_mv |
https://purl.org/becyt/ford/2.10 https://purl.org/becyt/ford/2 https://purl.org/becyt/ford/2.10 https://purl.org/becyt/ford/2 |
dc.description.none.fl_txt_mv |
Globular proteins can be considered as nanotools useful to perform a variety of chemical reactions. These biological macromolecules have very complex and detailed topological characteristics responsible for their several functions, which can be used for technological applications.Albumin is one of the few commercially available proteins with potential use in the preparation of nanomaterials by the bottom-up strategy. Albumin nanoparticles (NPs) can be prepared by several methods, but the preservation of the structure of the native protein in the final structure has not yet received too much attention.Our research group has recently reported the use of ionizing radiation to obtain albumin NPs. The irradiation of an ethanol solution of bovine serum albumin (BSA) allows obtaining protein NPs in the size range of 20?40 nm. However, a plausible mechanism to explain the process of preparation of protein-based NPs has not yet been described. In this work, we performed a series of experiments to prepare protein based NPs in two independent steps: (i) dynamic aggregation of BSA by ethanol and (ii) radiation-induced cross-linking by gamma or electron beam irradiation. Dynamic light scattering (DLS), circular dichroism (CD), Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR) and UV spectroscopy measurements provided additional information about the conformation of BSA. No spectroscopy signal changes of aromatic amino acids were detected by UV and a loss of 20% of the alpha helix secondary structure was determined by CD. Drug-carrier functions were studied by binding and releasing assays of Merocyanine 540. BSA-NPs showed a drug-carrier behavior similar to that of BSA. Finally, we evaluated the possibility to prepare protein NPs containing more than one protein using the same procedure. Bi-protein NPs were prepared from lysozyme and BSA. The bi-protein NP showed enzymatic activity of lysozyme, which confirms the functionality of the NP prepared by this novel method. Fil: Achilli, Estefanía Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina Fil: Casajus, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina Fil: Siri, Macarena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Biomembranas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina Fil: Flores, Constanza Yanel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina Fil: Kadlubowski, S.. University Of Lodz; Polonia Fil: Alonso, Silvia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Biomembranas; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina Fil: Grasselli, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB | Universidad Nacional de la Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Grupo Vinculado al IMBICE - Grupo de Biología Estructural y Biotecnología-Universidad Nacional de Quilmes - GBEyB; Argentina |
description |
Globular proteins can be considered as nanotools useful to perform a variety of chemical reactions. These biological macromolecules have very complex and detailed topological characteristics responsible for their several functions, which can be used for technological applications.Albumin is one of the few commercially available proteins with potential use in the preparation of nanomaterials by the bottom-up strategy. Albumin nanoparticles (NPs) can be prepared by several methods, but the preservation of the structure of the native protein in the final structure has not yet received too much attention.Our research group has recently reported the use of ionizing radiation to obtain albumin NPs. The irradiation of an ethanol solution of bovine serum albumin (BSA) allows obtaining protein NPs in the size range of 20?40 nm. However, a plausible mechanism to explain the process of preparation of protein-based NPs has not yet been described. In this work, we performed a series of experiments to prepare protein based NPs in two independent steps: (i) dynamic aggregation of BSA by ethanol and (ii) radiation-induced cross-linking by gamma or electron beam irradiation. Dynamic light scattering (DLS), circular dichroism (CD), Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR) and UV spectroscopy measurements provided additional information about the conformation of BSA. No spectroscopy signal changes of aromatic amino acids were detected by UV and a loss of 20% of the alpha helix secondary structure was determined by CD. Drug-carrier functions were studied by binding and releasing assays of Merocyanine 540. BSA-NPs showed a drug-carrier behavior similar to that of BSA. Finally, we evaluated the possibility to prepare protein NPs containing more than one protein using the same procedure. Bi-protein NPs were prepared from lysozyme and BSA. The bi-protein NP showed enzymatic activity of lysozyme, which confirms the functionality of the NP prepared by this novel method. |
publishDate |
2015 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2015-12 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
format |
article |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/11336/45993 Achilli, Estefanía Edith; Casajus, Gonzalo; Siri, Macarena; Flores, Constanza Yanel; Kadlubowski, S.; et al.; Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking; Elsevier Science; Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects; 486; 12-2015; 161-171 0927-7757 CONICET Digital CONICET |
url |
http://hdl.handle.net/11336/45993 |
identifier_str_mv |
Achilli, Estefanía Edith; Casajus, Gonzalo; Siri, Macarena; Flores, Constanza Yanel; Kadlubowski, S.; et al.; Preparation of protein nanoparticle by dynamic aggregation and ionizing-induced crosslinking; Elsevier Science; Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects; 486; 12-2015; 161-171 0927-7757 CONICET Digital CONICET |
dc.language.none.fl_str_mv |
eng |
language |
eng |
dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.colsurfa.2015.09.047 info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0927775715302351 |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Elsevier Science |
publisher.none.fl_str_mv |
Elsevier Science |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CONICET Digital (CONICET) instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
reponame_str |
CONICET Digital (CONICET) |
collection |
CONICET Digital (CONICET) |
instname_str |
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.name.fl_str_mv |
CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.mail.fl_str_mv |
dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar |
_version_ |
1844613392616128512 |
score |
13.070432 |