O-Glycosylated Cell Wall Proteins Are Essential in Root Hair Growth

Autores
Velásquez, Silvia Melina; Ricardi, Martiniano María; Gloazzo Dorosz, Javier Anselmo; Fernández, Paula Virginia; Nadra, Alejandro Daniel; Pol Fachin, Laercio; Egelund, Jack; Gille, Sascha; Harholt, Jesper; Ciancia, Marina; Verli, Hugo; Pauly, Markus; Bacic, Antony; Olsen, Carl Erik; Ulvskov, Peter; Petersen, Bent Larsen; Somerville, Chris; Iusem, Norberto Daniel; Estevez, Jose Manuel
Año de publicación
2011
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Root hairs are single cells that develop by tip growth and are specialized in the absorption of nutrients. Their cell walls are composed of polysaccharides and hydroxyproline-rich glycoproteins (HRGPs) that include extensins (EXTs) and arabinogalactan-proteins (AGPs). Proline hydroxylation, an early posttranslational modification of HRGPs that is catalyzed by prolyl 4-hydroxylases (P4Hs), defines the subsequent O-glycosylation sites in EXTs (which are mainly arabinosylated) and AGPs (which are mainly arabinogalactosylated). We explored the biological function of P4Hs, arabinosyltransferases, and EXTs in root hair cell growth. Biochemical inhibition or genetic disruption resulted in the blockage of polarized growth in root hairs and reduced arabinosylation of EXTs. Our results demonstrate that correct O-glycosylation on EXTs is essential for cell-wall self-assembly and, hence, root hair elongation in Arabidopsis thaliana.
Fil: Velásquez, Silvia Melina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
Fil: Ricardi, Martiniano María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
Fil: Gloazzo Dorosz, Javier Anselmo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
Fil: Fernández, Paula Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Pol Fachin, Laercio. Universidade Federal do Rio Grande do Sul; Brasil
Fil: Egelund, Jack. Universidad de Copenhagen; Dinamarca
Fil: Gille, Sascha. University of California at Berkeley; Estados Unidos
Fil: Harholt, Jesper. Universidad de Copenhagen; Dinamarca
Fil: Ciancia, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
Fil: Verli, Hugo. Universidade Federal do Rio Grande do Sul; Brasil
Fil: Pauly, Markus. University of California at Berkeley; Estados Unidos
Fil: Bacic, Antony. University of Melbourne; Australia
Fil: Olsen, Carl Erik. Universidad de Copenhagen; Dinamarca
Fil: Ulvskov, Peter. Universidad de Copenhagen; Dinamarca
Fil: Petersen, Bent Larsen. Universidad de Copenhagen; Dinamarca
Fil: Somerville, Chris. University of California at Berkeley; Estados Unidos
Fil: Iusem, Norberto Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
Fil: Estevez, Jose Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina
Materia
Proline
hydroxylation
hair
root
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Proline hydroxylation, an early posttranslational modification of HRGPs that is catalyzed by prolyl 4-hydroxylases (P4Hs), defines the subsequent O-glycosylation sites in EXTs (which are mainly arabinosylated) and AGPs (which are mainly arabinogalactosylated). We explored the biological function of P4Hs, arabinosyltransferases, and EXTs in root hair cell growth. Biochemical inhibition or genetic disruption resulted in the blockage of polarized growth in root hairs and reduced arabinosylation of EXTs. Our results demonstrate that correct O-glycosylation on EXTs is essential for cell-wall self-assembly and, hence, root hair elongation in Arabidopsis thaliana.Fil: Velásquez, Silvia Melina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. 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