Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas

Autores
Olcese, María Cecilia; Belforte, Fiorella Sabrina; Citterio, Cintia Eliana; González-Sarmiento, Rogelio; Targovnik, Hector Manuel; Rivolta, Carina Marcela
Año de publicación
2009
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
El receptor de hormonas tiroideas al igual que otros miembros de la superfamilia de receptores nucleares, posee una estructura proteica conservada, que incluye un dominio de unión al ADN (DBD) y un dominio de unión al ligando (LBD). Es codificado por el gen THRB. El 90% de mutaciones en dicho gen son la causa del Síndrome de Resistencia a Hormonas Tiroideas y la mayoría de las mismas se localizan en el LBD. LBD sufre cambios estructurales luego de unir T3 que tienen como consecuencia la liberación de co-represores y el consecuente reclutamiento de coactivadores que permitirán expresar la capacidad transactivadora del receptor. Si bien muchas de estas mutaciones disminuyen significativamente la afinidad del receptor por la hormona, otras se manifiestan con una afectada liberación de co-represores, o deficiente unión de co-activadores. El objetivo de este trabajo consiste en la caracterización de las mutaciones en el gen THRB identificadas previamente en nuestro laboratorio: p.A268G, p.N331D, p.A335P, p.L346F, p.D351E, p.R438H, p.P447T, p.P453L, p.P453T y p.F459C. Dichas mutaciones se localizan en regiones con un alto grado de conservación evolutiva. Se realizaron análisis estructurales y fisicoquímicos a partir de las propiedades diferenciales de los aminoácidos utilizando el programa DeepView (Swiss-PdbViewer versión 4.0.1) en base a la estructura cristalográfica del LBD de la isoforma B1 del receptor de T3 humano (Protein Data Bank: archivo 3GWS.pdb). Nuestros resultados sugieren que las mutaciones p.P447T, p.P453L y p.D351E producen variaciones en las superficies moleculares; p.N331D, p.D351E p.R438H y p.P447T producen una alteración en la distribución de cargas, finalmente p.L346F, p.D351E p.R438H y p.P447T generan la formación o pérdida de enlaces intramoleculares. En conclusión este análisis va a ser de suma utilidad para relacionar las alteraciones de secuencia con los mecanismos fisiopatológicos de la resistencia a hormonas tiroideas.
Fil: Olcese, María Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
Fil: Belforte, Fiorella Sabrina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina
Fil: Citterio, Cintia Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
Fil: González-Sarmiento, Rogelio. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
Fil: Targovnik, Hector Manuel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina
Fil: Rivolta, Carina Marcela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
LIV Reunión Científica Anual Sociedad Argentina De Investigación Clínica y LVII Reunión Científica Sociedad Argentina De Inmunología
Mar del Plata, Buenos Aires
Argentina
Sociedad Argentina de Investigación Clínica
Sociedad Argentina De Inmunología
Materia
RESISTENCIA A HORMONAS TIROIDEAS
RECEPTOR BETA A HORMONAS TIROIDEAS
MUTACION
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/242107

id CONICETDig_72556b00c950688d868249f3a5b0fcd4
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/242107
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas TiroideasOlcese, María CeciliaBelforte, Fiorella SabrinaCitterio, Cintia ElianaGonzález-Sarmiento, RogelioTargovnik, Hector ManuelRivolta, Carina MarcelaRESISTENCIA A HORMONAS TIROIDEASRECEPTOR BETA A HORMONAS TIROIDEASMUTACIONhttps://purl.org/becyt/ford/3.1https://purl.org/becyt/ford/3El receptor de hormonas tiroideas al igual que otros miembros de la superfamilia de receptores nucleares, posee una estructura proteica conservada, que incluye un dominio de unión al ADN (DBD) y un dominio de unión al ligando (LBD). Es codificado por el gen THRB. El 90% de mutaciones en dicho gen son la causa del Síndrome de Resistencia a Hormonas Tiroideas y la mayoría de las mismas se localizan en el LBD. LBD sufre cambios estructurales luego de unir T3 que tienen como consecuencia la liberación de co-represores y el consecuente reclutamiento de coactivadores que permitirán expresar la capacidad transactivadora del receptor. Si bien muchas de estas mutaciones disminuyen significativamente la afinidad del receptor por la hormona, otras se manifiestan con una afectada liberación de co-represores, o deficiente unión de co-activadores. El objetivo de este trabajo consiste en la caracterización de las mutaciones en el gen THRB identificadas previamente en nuestro laboratorio: p.A268G, p.N331D, p.A335P, p.L346F, p.D351E, p.R438H, p.P447T, p.P453L, p.P453T y p.F459C. Dichas mutaciones se localizan en regiones con un alto grado de conservación evolutiva. Se realizaron análisis estructurales y fisicoquímicos a partir de las propiedades diferenciales de los aminoácidos utilizando el programa DeepView (Swiss-PdbViewer versión 4.0.1) en base a la estructura cristalográfica del LBD de la isoforma B1 del receptor de T3 humano (Protein Data Bank: archivo 3GWS.pdb). Nuestros resultados sugieren que las mutaciones p.P447T, p.P453L y p.D351E producen variaciones en las superficies moleculares; p.N331D, p.D351E p.R438H y p.P447T producen una alteración en la distribución de cargas, finalmente p.L346F, p.D351E p.R438H y p.P447T generan la formación o pérdida de enlaces intramoleculares. En conclusión este análisis va a ser de suma utilidad para relacionar las alteraciones de secuencia con los mecanismos fisiopatológicos de la resistencia a hormonas tiroideas.Fil: Olcese, María Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; ArgentinaFil: Belforte, Fiorella Sabrina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; ArgentinaFil: Citterio, Cintia Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; ArgentinaFil: González-Sarmiento, Rogelio. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; ArgentinaFil: Targovnik, Hector Manuel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; ArgentinaFil: Rivolta, Carina Marcela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; ArgentinaLIV Reunión Científica Anual Sociedad Argentina De Investigación Clínica y LVII Reunión Científica Sociedad Argentina De InmunologíaMar del Plata, Buenos AiresArgentinaSociedad Argentina de Investigación ClínicaSociedad Argentina De InmunologíaMedicina (Buenos Aires)2009info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectCongresoJournalhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/mswordapplication/mswordapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/242107Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas; LIV Reunión Científica Anual Sociedad Argentina De Investigación Clínica y LVII Reunión Científica Sociedad Argentina De Inmunología; Mar del Plata, Buenos Aires; Argentina; 2009; 1-10025-7680CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.saic.org.ar/revista-medicinaNacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T09:57:17Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/242107instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 09:57:17.473CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
title Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
spellingShingle Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
Olcese, María Cecilia
RESISTENCIA A HORMONAS TIROIDEAS
RECEPTOR BETA A HORMONAS TIROIDEAS
MUTACION
title_short Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
title_full Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
title_fullStr Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
title_full_unstemmed Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
title_sort Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas
dc.creator.none.fl_str_mv Olcese, María Cecilia
Belforte, Fiorella Sabrina
Citterio, Cintia Eliana
González-Sarmiento, Rogelio
Targovnik, Hector Manuel
Rivolta, Carina Marcela
author Olcese, María Cecilia
author_facet Olcese, María Cecilia
Belforte, Fiorella Sabrina
Citterio, Cintia Eliana
González-Sarmiento, Rogelio
Targovnik, Hector Manuel
Rivolta, Carina Marcela
author_role author
author2 Belforte, Fiorella Sabrina
Citterio, Cintia Eliana
González-Sarmiento, Rogelio
Targovnik, Hector Manuel
Rivolta, Carina Marcela
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv RESISTENCIA A HORMONAS TIROIDEAS
RECEPTOR BETA A HORMONAS TIROIDEAS
MUTACION
topic RESISTENCIA A HORMONAS TIROIDEAS
RECEPTOR BETA A HORMONAS TIROIDEAS
MUTACION
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/3.1
https://purl.org/becyt/ford/3
dc.description.none.fl_txt_mv El receptor de hormonas tiroideas al igual que otros miembros de la superfamilia de receptores nucleares, posee una estructura proteica conservada, que incluye un dominio de unión al ADN (DBD) y un dominio de unión al ligando (LBD). Es codificado por el gen THRB. El 90% de mutaciones en dicho gen son la causa del Síndrome de Resistencia a Hormonas Tiroideas y la mayoría de las mismas se localizan en el LBD. LBD sufre cambios estructurales luego de unir T3 que tienen como consecuencia la liberación de co-represores y el consecuente reclutamiento de coactivadores que permitirán expresar la capacidad transactivadora del receptor. Si bien muchas de estas mutaciones disminuyen significativamente la afinidad del receptor por la hormona, otras se manifiestan con una afectada liberación de co-represores, o deficiente unión de co-activadores. El objetivo de este trabajo consiste en la caracterización de las mutaciones en el gen THRB identificadas previamente en nuestro laboratorio: p.A268G, p.N331D, p.A335P, p.L346F, p.D351E, p.R438H, p.P447T, p.P453L, p.P453T y p.F459C. Dichas mutaciones se localizan en regiones con un alto grado de conservación evolutiva. Se realizaron análisis estructurales y fisicoquímicos a partir de las propiedades diferenciales de los aminoácidos utilizando el programa DeepView (Swiss-PdbViewer versión 4.0.1) en base a la estructura cristalográfica del LBD de la isoforma B1 del receptor de T3 humano (Protein Data Bank: archivo 3GWS.pdb). Nuestros resultados sugieren que las mutaciones p.P447T, p.P453L y p.D351E producen variaciones en las superficies moleculares; p.N331D, p.D351E p.R438H y p.P447T producen una alteración en la distribución de cargas, finalmente p.L346F, p.D351E p.R438H y p.P447T generan la formación o pérdida de enlaces intramoleculares. En conclusión este análisis va a ser de suma utilidad para relacionar las alteraciones de secuencia con los mecanismos fisiopatológicos de la resistencia a hormonas tiroideas.
Fil: Olcese, María Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
Fil: Belforte, Fiorella Sabrina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina
Fil: Citterio, Cintia Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
Fil: González-Sarmiento, Rogelio. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
Fil: Targovnik, Hector Manuel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina
Fil: Rivolta, Carina Marcela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Genética y Biología Molecular; Argentina
LIV Reunión Científica Anual Sociedad Argentina De Investigación Clínica y LVII Reunión Científica Sociedad Argentina De Inmunología
Mar del Plata, Buenos Aires
Argentina
Sociedad Argentina de Investigación Clínica
Sociedad Argentina De Inmunología
description El receptor de hormonas tiroideas al igual que otros miembros de la superfamilia de receptores nucleares, posee una estructura proteica conservada, que incluye un dominio de unión al ADN (DBD) y un dominio de unión al ligando (LBD). Es codificado por el gen THRB. El 90% de mutaciones en dicho gen son la causa del Síndrome de Resistencia a Hormonas Tiroideas y la mayoría de las mismas se localizan en el LBD. LBD sufre cambios estructurales luego de unir T3 que tienen como consecuencia la liberación de co-represores y el consecuente reclutamiento de coactivadores que permitirán expresar la capacidad transactivadora del receptor. Si bien muchas de estas mutaciones disminuyen significativamente la afinidad del receptor por la hormona, otras se manifiestan con una afectada liberación de co-represores, o deficiente unión de co-activadores. El objetivo de este trabajo consiste en la caracterización de las mutaciones en el gen THRB identificadas previamente en nuestro laboratorio: p.A268G, p.N331D, p.A335P, p.L346F, p.D351E, p.R438H, p.P447T, p.P453L, p.P453T y p.F459C. Dichas mutaciones se localizan en regiones con un alto grado de conservación evolutiva. Se realizaron análisis estructurales y fisicoquímicos a partir de las propiedades diferenciales de los aminoácidos utilizando el programa DeepView (Swiss-PdbViewer versión 4.0.1) en base a la estructura cristalográfica del LBD de la isoforma B1 del receptor de T3 humano (Protein Data Bank: archivo 3GWS.pdb). Nuestros resultados sugieren que las mutaciones p.P447T, p.P453L y p.D351E producen variaciones en las superficies moleculares; p.N331D, p.D351E p.R438H y p.P447T producen una alteración en la distribución de cargas, finalmente p.L346F, p.D351E p.R438H y p.P447T generan la formación o pérdida de enlaces intramoleculares. En conclusión este análisis va a ser de suma utilidad para relacionar las alteraciones de secuencia con los mecanismos fisiopatológicos de la resistencia a hormonas tiroideas.
publishDate 2009
dc.date.none.fl_str_mv 2009
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
Congreso
Journal
http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia
status_str publishedVersion
format conferenceObject
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/242107
Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas; LIV Reunión Científica Anual Sociedad Argentina De Investigación Clínica y LVII Reunión Científica Sociedad Argentina De Inmunología; Mar del Plata, Buenos Aires; Argentina; 2009; 1-1
0025-7680
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/242107
identifier_str_mv Análisis Predictivo de las Estructuras Tridimensionales del Receptor de Hormonas Tiroideas con Mutaciones Causantes de Resistencia a Hormonas Tiroideas; LIV Reunión Científica Anual Sociedad Argentina De Investigación Clínica y LVII Reunión Científica Sociedad Argentina De Inmunología; Mar del Plata, Buenos Aires; Argentina; 2009; 1-1
0025-7680
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.saic.org.ar/revista-medicina
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/msword
application/msword
application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv Nacional
dc.publisher.none.fl_str_mv Medicina (Buenos Aires)
publisher.none.fl_str_mv Medicina (Buenos Aires)
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1842269453282181120
score 13.13397