Solution and crystal structure of BA42, a protein from the Antarctic bacterium Bizionia argentinensis comprised of a stand-alone TPM domain
- Autores
- Aran, Martin; Smal, Clara; Pelliza, Leonardo; Gallo, Mariana; Otero, Lisandro Horacio; Klinke, Sebastian; Goldbaum, Fernando Alberto; Ithurralde, Esteban; Bercovich, Andrés; Mac Cormack, Walter P.; Turjanski, Adrian G.; Cicero, Daniel Oscar
- Año de publicación
- 2014
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- The structure of the BA42 protein belonging to the Antarctic flavobacterium Bizionia argentinensis was determined by nuclear magnetic resonance and X-ray crystallography. This is the first structure of a member of the PF04536 family comprised of a stand-alone TPM domain. The structure reveals a new topological variant of the four β-strands constituting the central β-sheet of the αβα architecture and a double metal binding site stabilizing a pair of crossing loops, not observed in previous structures of proteins belonging to this family. BA42 shows differences in structure and dynamics in the presence or absence of bound metals. The affinity for divalent metal ions is close to that observed in proteins that modulate their activity as a function of metal concentration, anticipating a possible role for BA42.
Fil: Aran, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
Fil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
Fil: Pelliza, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
Fil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
Fil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM; Argentina
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM; Argentina. Fundación Instituto Leloir; Argentina
Fil: Ithurralde, Esteban. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
Fil: Bercovich, Andrés. Biosidus S.a.; Argentina
Fil: Mac Cormack, Walter P.. Ministerio de Relaciones Exteriores, Comercio Interno y Culto. Dirección Nacional del Antártico. Instituto Antártico Argentino; Argentina
Fil: Turjanski, Adrian G.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Cicero, Daniel Oscar. Universita Di Roma; Italia - Materia
-
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- acceso abierto
- Condiciones de uso
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Solution and crystal structure of BA42, a protein from the Antarctic bacterium Bizionia argentinensis comprised of a stand-alone TPM domainAran, MartinSmal, ClaraPelliza, LeonardoGallo, MarianaOtero, Lisandro HoracioKlinke, SebastianGoldbaum, Fernando AlbertoIthurralde, EstebanBercovich, AndrésMac Cormack, Walter P.Turjanski, Adrian G.Cicero, Daniel OscarStructural GenomicsAntarctic BacteriaBizionia ArgentinensisBa42Protein StructureNuclear Magnetic ResonanceX-Ray Crystallographyhttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1The structure of the BA42 protein belonging to the Antarctic flavobacterium Bizionia argentinensis was determined by nuclear magnetic resonance and X-ray crystallography. This is the first structure of a member of the PF04536 family comprised of a stand-alone TPM domain. The structure reveals a new topological variant of the four β-strands constituting the central β-sheet of the αβα architecture and a double metal binding site stabilizing a pair of crossing loops, not observed in previous structures of proteins belonging to this family. BA42 shows differences in structure and dynamics in the presence or absence of bound metals. The affinity for divalent metal ions is close to that observed in proteins that modulate their activity as a function of metal concentration, anticipating a possible role for BA42.Fil: Aran, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. Fundación Instituto Leloir; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquimicas de Buenos Aires; Argentina. 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