Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas

Autores
Masin, Marianela; Bertoncini, Carlos Walter
Año de publicación
2021
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
parte de libro
Estado
versión publicada
Descripción
El estudio de glicoproteínas demanda el conocimiento de una variedad de aspectos estructurales que, en su conjunto, contribuyen a la descripción de su relación estructura–función. A partir de la búsqueda de propiedades estructurales de la cadena polipeptídica y sus glicanos conjugados, es posible inferir, por ejemplo, el impacto de la pérdida de grupos glicosídicos en la estabilidad de una glicoproteína, el cambio en su funcionalidad debido a mutaciones o incluso el efecto funcional de la unión de un ligando. Debido a esto, los estudios estructurales de glicoproteínas son un punto de partida habitual en el descubrimiento y desarrollo de fármacos contra virus, bacterias y otros agentes patógenos, así como en el diseño de nuevas proteínas terapéuticas para el tratamiento del cáncer y enfermedades autoinmunes. Los estudios estructurales toman una especial relevancia en la demostración de biosimilitud y el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas producidas por biotecnología. En la demostración de biosimilitud es necesario realizar un ejercicio de comparabilidad exhaustivo que permita asegurar la similitud en la estructura de una glicoproteína biosimilar respecto de la glicoproteína de referencia. Este ejercicio de comparabilidad también debe realizarse luego de implementarse todo tipo de cambios en los procesos de manufactura de la glicoproteína. Es por esto que las herramientas que brindan información sobre la estructura de proteínas son fundamentales en el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas, permiten detectar posibles alteraciones en la estabilidad y agregación del producto farmacéutico, ya sea por adición de excipientes o durante el tiempo de duración del producto...
Fil: Masin, Marianela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
Fil: Bertoncini, Carlos Walter. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Empresa Dominzguezlab S.r.l.; Argentina
Materia
Biosimilares
Biofísica de proteínas
Glicobiología
Espectroscopia
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/191964
Acceder
id CONICETDig_5dd2159f2b90d537bc49c9c89e4ec62b
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/191964
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínasMasin, MarianelaBertoncini, Carlos WalterBiosimilaresBiofísica de proteínasGlicobiologíaEspectroscopiahttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1El estudio de glicoproteínas demanda el conocimiento de una variedad de aspectos estructurales que, en su conjunto, contribuyen a la descripción de su relación estructura–función. A partir de la búsqueda de propiedades estructurales de la cadena polipeptídica y sus glicanos conjugados, es posible inferir, por ejemplo, el impacto de la pérdida de grupos glicosídicos en la estabilidad de una glicoproteína, el cambio en su funcionalidad debido a mutaciones o incluso el efecto funcional de la unión de un ligando. Debido a esto, los estudios estructurales de glicoproteínas son un punto de partida habitual en el descubrimiento y desarrollo de fármacos contra virus, bacterias y otros agentes patógenos, así como en el diseño de nuevas proteínas terapéuticas para el tratamiento del cáncer y enfermedades autoinmunes. Los estudios estructurales toman una especial relevancia en la demostración de biosimilitud y el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas producidas por biotecnología. En la demostración de biosimilitud es necesario realizar un ejercicio de comparabilidad exhaustivo que permita asegurar la similitud en la estructura de una glicoproteína biosimilar respecto de la glicoproteína de referencia. Este ejercicio de comparabilidad también debe realizarse luego de implementarse todo tipo de cambios en los procesos de manufactura de la glicoproteína. Es por esto que las herramientas que brindan información sobre la estructura de proteínas son fundamentales en el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas, permiten detectar posibles alteraciones en la estabilidad y agregación del producto farmacéutico, ya sea por adición de excipientes o durante el tiempo de duración del producto...Fil: Masin, Marianela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; ArgentinaFil: Bertoncini, Carlos Walter. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Empresa Dominzguezlab S.r.l.; ArgentinaUniversidad Nacional del LitoralForno, Angela GuillerminaOggero Eberhardt, Marcos Rafael2021info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bookParthttp://purl.org/coar/resource_type/c_3248info:ar-repo/semantics/parteDeLibroapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/191964Masin, Marianela; Bertoncini, Carlos Walter; Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas; Universidad Nacional del Litoral; 2021; 229-253978-987-749-322-1CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://bibliotecavirtual.unl.edu.ar:8443/handle/11185/6277info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T09:49:35Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/191964instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 09:49:35.375CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
title Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
spellingShingle Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
Masin, Marianela
Biosimilares
Biofísica de proteínas
Glicobiología
Espectroscopia
title_short Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
title_full Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
title_fullStr Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
title_full_unstemmed Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
title_sort Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas
dc.creator.none.fl_str_mv Masin, Marianela
Bertoncini, Carlos Walter
author Masin, Marianela
author_facet Masin, Marianela
Bertoncini, Carlos Walter
author_role author
author2 Bertoncini, Carlos Walter
author2_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Forno, Angela Guillermina
Oggero Eberhardt, Marcos Rafael
dc.subject.none.fl_str_mv Biosimilares
Biofísica de proteínas
Glicobiología
Espectroscopia
topic Biosimilares
Biofísica de proteínas
Glicobiología
Espectroscopia
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv El estudio de glicoproteínas demanda el conocimiento de una variedad de aspectos estructurales que, en su conjunto, contribuyen a la descripción de su relación estructura–función. A partir de la búsqueda de propiedades estructurales de la cadena polipeptídica y sus glicanos conjugados, es posible inferir, por ejemplo, el impacto de la pérdida de grupos glicosídicos en la estabilidad de una glicoproteína, el cambio en su funcionalidad debido a mutaciones o incluso el efecto funcional de la unión de un ligando. Debido a esto, los estudios estructurales de glicoproteínas son un punto de partida habitual en el descubrimiento y desarrollo de fármacos contra virus, bacterias y otros agentes patógenos, así como en el diseño de nuevas proteínas terapéuticas para el tratamiento del cáncer y enfermedades autoinmunes. Los estudios estructurales toman una especial relevancia en la demostración de biosimilitud y el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas producidas por biotecnología. En la demostración de biosimilitud es necesario realizar un ejercicio de comparabilidad exhaustivo que permita asegurar la similitud en la estructura de una glicoproteína biosimilar respecto de la glicoproteína de referencia. Este ejercicio de comparabilidad también debe realizarse luego de implementarse todo tipo de cambios en los procesos de manufactura de la glicoproteína. Es por esto que las herramientas que brindan información sobre la estructura de proteínas son fundamentales en el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas, permiten detectar posibles alteraciones en la estabilidad y agregación del producto farmacéutico, ya sea por adición de excipientes o durante el tiempo de duración del producto...
Fil: Masin, Marianela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
Fil: Bertoncini, Carlos Walter. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Empresa Dominzguezlab S.r.l.; Argentina
description El estudio de glicoproteínas demanda el conocimiento de una variedad de aspectos estructurales que, en su conjunto, contribuyen a la descripción de su relación estructura–función. A partir de la búsqueda de propiedades estructurales de la cadena polipeptídica y sus glicanos conjugados, es posible inferir, por ejemplo, el impacto de la pérdida de grupos glicosídicos en la estabilidad de una glicoproteína, el cambio en su funcionalidad debido a mutaciones o incluso el efecto funcional de la unión de un ligando. Debido a esto, los estudios estructurales de glicoproteínas son un punto de partida habitual en el descubrimiento y desarrollo de fármacos contra virus, bacterias y otros agentes patógenos, así como en el diseño de nuevas proteínas terapéuticas para el tratamiento del cáncer y enfermedades autoinmunes. Los estudios estructurales toman una especial relevancia en la demostración de biosimilitud y el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas producidas por biotecnología. En la demostración de biosimilitud es necesario realizar un ejercicio de comparabilidad exhaustivo que permita asegurar la similitud en la estructura de una glicoproteína biosimilar respecto de la glicoproteína de referencia. Este ejercicio de comparabilidad también debe realizarse luego de implementarse todo tipo de cambios en los procesos de manufactura de la glicoproteína. Es por esto que las herramientas que brindan información sobre la estructura de proteínas son fundamentales en el control de calidad de glicoproteínas terapéuticas, permiten detectar posibles alteraciones en la estabilidad y agregación del producto farmacéutico, ya sea por adición de excipientes o durante el tiempo de duración del producto...
publishDate 2021
dc.date.none.fl_str_mv 2021
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
info:eu-repo/semantics/bookPart
http://purl.org/coar/resource_type/c_3248
info:ar-repo/semantics/parteDeLibro
status_str publishedVersion
format bookPart
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/191964
Masin, Marianela; Bertoncini, Carlos Walter; Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas; Universidad Nacional del Litoral; 2021; 229-253
978-987-749-322-1
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/191964
identifier_str_mv Masin, Marianela; Bertoncini, Carlos Walter; Métodos espectroscópicos para el análisis de glicoproteínas; Universidad Nacional del Litoral; 2021; 229-253
978-987-749-322-1
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://bibliotecavirtual.unl.edu.ar:8443/handle/11185/6277
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional del Litoral
publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional del Litoral
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844613533879238656
score 13.070432

Publicaciones similares