Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin

Autores
Caporaletti, Daniel Ernesto; D'Alessio, Cecilia; Rodríguez Suárez, Roberto J.; Senn, Alejandro Marcelo; Duek, Paula D.; Wolosiuk, Ricardo Alejandro
Año de publicación
2007
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
2-Cys peroxiredoxin (2-Cys Prx) is a large group of proteins that participate in cell proliferation, differentiation, apoptosis, and photosynthesis. In the prevailing view, this ubiquitous peroxidase poises the concentration of H2O2 and, in so doing, regulates signal transduction pathways or protects macromolecules against oxidative damage. Here, we describe the first purification of 2-Cys Prx from higher plants and subsequently we show that the native and the recombinant forms of rapeseed leaves stimulate the activity of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase (CFBPase), a key enzyme of the photosynthetic CO2 assimilation. The absence of reductants, the strict requirement of both fructose 1,6-bisphosphate and Ca2+, and the response of single mutants C174S and C179S CFBPase bring forward clear differences with the well-known stimulation mediated by reduced thioredoxin via the regulatory 170's loop of CFBPase. Taken together, these findings provide an unprecedented insight into chloroplast enzyme regulation wherein both 2-Cys Prx and the 170's loop of CFBPase exhibit novel functions
Fil: Caporaletti, Daniel Ernesto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: D'Alessio, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Rodríguez Suárez, Roberto J.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Senn, Alejandro Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Duek, Paula D.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Wolosiuk, Ricardo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Materia
2-Cys Peroxiredoxin
Fructose-1,6-Bisphosphatase
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/28119
Acceder
id CONICETDig_57bd500286513ee279d00146c9484cc2
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/28119
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxinCaporaletti, Daniel ErnestoD'Alessio, CeciliaRodríguez Suárez, Roberto J.Senn, Alejandro MarceloDuek, Paula D.Wolosiuk, Ricardo Alejandro2-Cys PeroxiredoxinFructose-1,6-Bisphosphatasehttps://purl.org/becyt/ford/1.4https://purl.org/becyt/ford/12-Cys peroxiredoxin (2-Cys Prx) is a large group of proteins that participate in cell proliferation, differentiation, apoptosis, and photosynthesis. In the prevailing view, this ubiquitous peroxidase poises the concentration of H2O2 and, in so doing, regulates signal transduction pathways or protects macromolecules against oxidative damage. Here, we describe the first purification of 2-Cys Prx from higher plants and subsequently we show that the native and the recombinant forms of rapeseed leaves stimulate the activity of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase (CFBPase), a key enzyme of the photosynthetic CO2 assimilation. The absence of reductants, the strict requirement of both fructose 1,6-bisphosphate and Ca2+, and the response of single mutants C174S and C179S CFBPase bring forward clear differences with the well-known stimulation mediated by reduced thioredoxin via the regulatory 170's loop of CFBPase. Taken together, these findings provide an unprecedented insight into chloroplast enzyme regulation wherein both 2-Cys Prx and the 170's loop of CFBPase exhibit novel functionsFil: Caporaletti, Daniel Ernesto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: D'Alessio, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Rodríguez Suárez, Roberto J.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Senn, Alejandro Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Duek, Paula D.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Wolosiuk, Ricardo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaElsevier2007-02info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/28119Caporaletti, Daniel Ernesto; D'Alessio, Cecilia; Rodríguez Suárez, Roberto J.; Senn, Alejandro Marcelo; Duek, Paula D.; et al.; Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin; Elsevier; Biochemical and Biophysical Research Communications; 355; 3; 2-2007; 722-7270006-291X1090-2104CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X0700284info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.bbrc.2007.02.013info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:38:51Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/28119instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:38:51.563CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
title Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
spellingShingle Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
Caporaletti, Daniel Ernesto
2-Cys Peroxiredoxin
Fructose-1,6-Bisphosphatase
title_short Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
title_full Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
title_fullStr Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
title_full_unstemmed Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
title_sort Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin
dc.creator.none.fl_str_mv Caporaletti, Daniel Ernesto
D'Alessio, Cecilia
Rodríguez Suárez, Roberto J.
Senn, Alejandro Marcelo
Duek, Paula D.
Wolosiuk, Ricardo Alejandro
author Caporaletti, Daniel Ernesto
author_facet Caporaletti, Daniel Ernesto
D'Alessio, Cecilia
Rodríguez Suárez, Roberto J.
Senn, Alejandro Marcelo
Duek, Paula D.
Wolosiuk, Ricardo Alejandro
author_role author
author2 D'Alessio, Cecilia
Rodríguez Suárez, Roberto J.
Senn, Alejandro Marcelo
Duek, Paula D.
Wolosiuk, Ricardo Alejandro
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv 2-Cys Peroxiredoxin
Fructose-1,6-Bisphosphatase
topic 2-Cys Peroxiredoxin
Fructose-1,6-Bisphosphatase
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.4
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv 2-Cys peroxiredoxin (2-Cys Prx) is a large group of proteins that participate in cell proliferation, differentiation, apoptosis, and photosynthesis. In the prevailing view, this ubiquitous peroxidase poises the concentration of H2O2 and, in so doing, regulates signal transduction pathways or protects macromolecules against oxidative damage. Here, we describe the first purification of 2-Cys Prx from higher plants and subsequently we show that the native and the recombinant forms of rapeseed leaves stimulate the activity of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase (CFBPase), a key enzyme of the photosynthetic CO2 assimilation. The absence of reductants, the strict requirement of both fructose 1,6-bisphosphate and Ca2+, and the response of single mutants C174S and C179S CFBPase bring forward clear differences with the well-known stimulation mediated by reduced thioredoxin via the regulatory 170's loop of CFBPase. Taken together, these findings provide an unprecedented insight into chloroplast enzyme regulation wherein both 2-Cys Prx and the 170's loop of CFBPase exhibit novel functions
Fil: Caporaletti, Daniel Ernesto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: D'Alessio, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Rodríguez Suárez, Roberto J.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Senn, Alejandro Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Duek, Paula D.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Wolosiuk, Ricardo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
description 2-Cys peroxiredoxin (2-Cys Prx) is a large group of proteins that participate in cell proliferation, differentiation, apoptosis, and photosynthesis. In the prevailing view, this ubiquitous peroxidase poises the concentration of H2O2 and, in so doing, regulates signal transduction pathways or protects macromolecules against oxidative damage. Here, we describe the first purification of 2-Cys Prx from higher plants and subsequently we show that the native and the recombinant forms of rapeseed leaves stimulate the activity of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase (CFBPase), a key enzyme of the photosynthetic CO2 assimilation. The absence of reductants, the strict requirement of both fructose 1,6-bisphosphate and Ca2+, and the response of single mutants C174S and C179S CFBPase bring forward clear differences with the well-known stimulation mediated by reduced thioredoxin via the regulatory 170's loop of CFBPase. Taken together, these findings provide an unprecedented insight into chloroplast enzyme regulation wherein both 2-Cys Prx and the 170's loop of CFBPase exhibit novel functions
publishDate 2007
dc.date.none.fl_str_mv 2007-02
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/28119
Caporaletti, Daniel Ernesto; D'Alessio, Cecilia; Rodríguez Suárez, Roberto J.; Senn, Alejandro Marcelo; Duek, Paula D.; et al.; Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin; Elsevier; Biochemical and Biophysical Research Communications; 355; 3; 2-2007; 722-727
0006-291X
1090-2104
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/28119
identifier_str_mv Caporaletti, Daniel Ernesto; D'Alessio, Cecilia; Rodríguez Suárez, Roberto J.; Senn, Alejandro Marcelo; Duek, Paula D.; et al.; Non-reductive modulation of chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase by 2-Cys peroxiredoxin; Elsevier; Biochemical and Biophysical Research Communications; 355; 3; 2-2007; 722-727
0006-291X
1090-2104
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X0700284
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.bbrc.2007.02.013
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Elsevier
publisher.none.fl_str_mv Elsevier
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844614412694978560
score 13.070432

Publicaciones similares