Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans

Autores
Wayllace, Nahuel Zenón; Peralta, Diego Alberto; Clavijo, María F.; Busi, María Victoria; Gomez Casati, Diego Fabian
Año de publicación
2021
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Saccharophagus degradans is a gram-negative marine bacterium. It is the most versatile bacterium in terms of the degradation of complex polymers (CP) found to date. The high rate of degradation of different polysaccharides that this bacterium has makes it a candidate to obtain and investigate the properties of the enzymes that degrade these polymers. The objective of this work is to carry out the structural characterization of SdAmy, a novel alphaamylase from S. degradans, and the study of the CBM20 domain of SdAmy. The enzyme is composed mainly by a N-terminal catalytic domain (CD), a central AamyC domain (AamyC) and a carbohydrate-binding module family 20 at the C-terminal (CBM20). SdAmy and the CBM20 domain was successfully expressed in Escherichia coli cells, purified and its properties were investigated. The enzyme showed maximum activity at 40°C and pH 5.0. SdAmy showed a Vmax and Km values of about -1.min-1 and 0,34 g.l-1 , respectively, when used potato starch as substrate. The activity and stability of SdAmy was improved in the presence of calcium. Carbohydrate binding assays showed that the CBM20 domain bind to amylose with a Kad of 3.13 ± 0.25 ml/g. Our results allow us to propose that this novel SdAmy as an alternative amylase that could be used in processes involving enzymes that act at moderate temperatures.
Fil: Wayllace, Nahuel Zenón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Peralta, Diego Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Clavijo, María F.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática
Rosario
Argentina
Red Argentina de Tecnología Enzimática
Materia
ENZIMAS
AMILASAS
ALMIDON
BIOETANOL
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/204463
Acceder
id CONICETDig_55d898849eaf76e7981cd54e67441971
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/204463
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradansWayllace, Nahuel ZenónPeralta, Diego AlbertoClavijo, María F.Busi, María VictoriaGomez Casati, Diego FabianENZIMASAMILASASALMIDONBIOETANOLhttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1Saccharophagus degradans is a gram-negative marine bacterium. It is the most versatile bacterium in terms of the degradation of complex polymers (CP) found to date. The high rate of degradation of different polysaccharides that this bacterium has makes it a candidate to obtain and investigate the properties of the enzymes that degrade these polymers. The objective of this work is to carry out the structural characterization of SdAmy, a novel alphaamylase from S. degradans, and the study of the CBM20 domain of SdAmy. The enzyme is composed mainly by a N-terminal catalytic domain (CD), a central AamyC domain (AamyC) and a carbohydrate-binding module family 20 at the C-terminal (CBM20). SdAmy and the CBM20 domain was successfully expressed in Escherichia coli cells, purified and its properties were investigated. The enzyme showed maximum activity at 40°C and pH 5.0. SdAmy showed a Vmax and Km values of about -1.min-1 and 0,34 g.l-1 , respectively, when used potato starch as substrate. The activity and stability of SdAmy was improved in the presence of calcium. Carbohydrate binding assays showed that the CBM20 domain bind to amylose with a Kad of 3.13 ± 0.25 ml/g. Our results allow us to propose that this novel SdAmy as an alternative amylase that could be used in processes involving enzymes that act at moderate temperatures.Fil: Wayllace, Nahuel Zenón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Peralta, Diego Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Clavijo, María F.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaFil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; ArgentinaTercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología EnzimáticaRosarioArgentinaRed Argentina de Tecnología EnzimáticaRed Argentina de Tecnología Enzimática2021info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectEncuentroBookhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/204463Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans; Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática; Rosario; Argentina; 2021; 62-62CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.redtez.com.ar/wp-content/uploads/WorkshopRedTEz2021_BookAbstracts.pdfInternacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T09:47:57Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/204463instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 09:47:58.047CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
title Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
spellingShingle Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
Wayllace, Nahuel Zenón
ENZIMAS
AMILASAS
ALMIDON
BIOETANOL
title_short Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
title_full Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
title_fullStr Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
title_full_unstemmed Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
title_sort Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans
dc.creator.none.fl_str_mv Wayllace, Nahuel Zenón
Peralta, Diego Alberto
Clavijo, María F.
Busi, María Victoria
Gomez Casati, Diego Fabian
author Wayllace, Nahuel Zenón
author_facet Wayllace, Nahuel Zenón
Peralta, Diego Alberto
Clavijo, María F.
Busi, María Victoria
Gomez Casati, Diego Fabian
author_role author
author2 Peralta, Diego Alberto
Clavijo, María F.
Busi, María Victoria
Gomez Casati, Diego Fabian
author2_role author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv ENZIMAS
AMILASAS
ALMIDON
BIOETANOL
topic ENZIMAS
AMILASAS
ALMIDON
BIOETANOL
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv Saccharophagus degradans is a gram-negative marine bacterium. It is the most versatile bacterium in terms of the degradation of complex polymers (CP) found to date. The high rate of degradation of different polysaccharides that this bacterium has makes it a candidate to obtain and investigate the properties of the enzymes that degrade these polymers. The objective of this work is to carry out the structural characterization of SdAmy, a novel alphaamylase from S. degradans, and the study of the CBM20 domain of SdAmy. The enzyme is composed mainly by a N-terminal catalytic domain (CD), a central AamyC domain (AamyC) and a carbohydrate-binding module family 20 at the C-terminal (CBM20). SdAmy and the CBM20 domain was successfully expressed in Escherichia coli cells, purified and its properties were investigated. The enzyme showed maximum activity at 40°C and pH 5.0. SdAmy showed a Vmax and Km values of about -1.min-1 and 0,34 g.l-1 , respectively, when used potato starch as substrate. The activity and stability of SdAmy was improved in the presence of calcium. Carbohydrate binding assays showed that the CBM20 domain bind to amylose with a Kad of 3.13 ± 0.25 ml/g. Our results allow us to propose that this novel SdAmy as an alternative amylase that could be used in processes involving enzymes that act at moderate temperatures.
Fil: Wayllace, Nahuel Zenón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Peralta, Diego Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Clavijo, María F.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática
Rosario
Argentina
Red Argentina de Tecnología Enzimática
description Saccharophagus degradans is a gram-negative marine bacterium. It is the most versatile bacterium in terms of the degradation of complex polymers (CP) found to date. The high rate of degradation of different polysaccharides that this bacterium has makes it a candidate to obtain and investigate the properties of the enzymes that degrade these polymers. The objective of this work is to carry out the structural characterization of SdAmy, a novel alphaamylase from S. degradans, and the study of the CBM20 domain of SdAmy. The enzyme is composed mainly by a N-terminal catalytic domain (CD), a central AamyC domain (AamyC) and a carbohydrate-binding module family 20 at the C-terminal (CBM20). SdAmy and the CBM20 domain was successfully expressed in Escherichia coli cells, purified and its properties were investigated. The enzyme showed maximum activity at 40°C and pH 5.0. SdAmy showed a Vmax and Km values of about -1.min-1 and 0,34 g.l-1 , respectively, when used potato starch as substrate. The activity and stability of SdAmy was improved in the presence of calcium. Carbohydrate binding assays showed that the CBM20 domain bind to amylose with a Kad of 3.13 ± 0.25 ml/g. Our results allow us to propose that this novel SdAmy as an alternative amylase that could be used in processes involving enzymes that act at moderate temperatures.
publishDate 2021
dc.date.none.fl_str_mv 2021
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
Encuentro
Book
http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia
status_str publishedVersion
format conferenceObject
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/204463
Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans; Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática; Rosario; Argentina; 2021; 62-62
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/204463
identifier_str_mv Characterization of SdAmy, a novel alpha amylase from Saccharophagus degradans; Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática; Rosario; Argentina; 2021; 62-62
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.redtez.com.ar/wp-content/uploads/WorkshopRedTEz2021_BookAbstracts.pdf
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv Internacional
dc.publisher.none.fl_str_mv Red Argentina de Tecnología Enzimática
publisher.none.fl_str_mv Red Argentina de Tecnología Enzimática
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1842268893863739392
score 13.13397

Publicaciones similares