Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)

Autores
Siano, Alvaro Sebastían; Húmpola, Maria Veronica; Olivera, Eliandre de; Fernando, Albericio; Simonetta, Arturo Carlos; Lajmanovich, Rafael Carlos; Tonarelli, Georgina Guadalupe
Año de publicación
2014
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
The skin of many amphibians produces a large repertoire of antimicrobial peptides that are crucial in the first line of defense against microbial invasion. Despite the immense richness of wild amphibians in Argentina, knowledge about peptides with antimicrobial properties is limited to a few species. Here we used LC-MS-MS to analyze samples of Hypsiboas pulchellus skin with the aim to identify antimicrobial peptides in the mass range of 1000 to 2000 Da. Twenty-three novel sequences were identified by MS, three of which were selected for chemical synthesis and further studies. The three synthetic peptides, named P1-Hp-1971, P2-Hp-1935, and P3-Hp-1891, inhibited the growth of two ATCC strains: Escherichia coli (MIC: 16, 33, and 17 μM, respectively) and Staphylococcus aureus (MIC: 8, 66, and 17 μM, respectively). P1-Hp-1971 and P3-Hp-1891 were the most active peptides. P1-Hp-1971, which showed the highest therapeutic indices (40 for E. coli and 80 for S. aureus), is a proline-glycine-rich peptide with a highly unordered structure, while P3-Hp-1891 adopts an amphipathic α-helical structure in the presence of 2,2,2-trifluoroethanol and anionic liposomes. This is the first peptidomic study of Hypsiboas pulchellus skin secretions to allow the identification of antimicrobial peptides.
Fil: Siano, Alvaro Sebastían. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Húmpola, Maria Veronica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina
Fil: Olivera, Eliandre de. Parc Científic de Barcelona; España
Fil: Fernando, Albericio. Universidad de Barcelona; España. University of KwaZulu-Natal; Sudáfrica. Centro de Investigación Biomédica en Red de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina; España. Institut de Recerca Biomèdica; España
Fil: Simonetta, Arturo Carlos. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Departamento de Ingeniería en Alimentos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Lajmanovich, Rafael Carlos. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Escuela Superior de Sanidad; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Tonarelli, Georgina Guadalupe. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Materia
Peptidomics
Amphibian
Mass Spectrometry
Antimicrobial Peptides
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/30990
Acceder
id CONICETDig_4a5e7ed525fbb51fe255358271d07e70
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/30990
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)Siano, Alvaro SebastíanHúmpola, Maria VeronicaOlivera, Eliandre deFernando, AlbericioSimonetta, Arturo CarlosLajmanovich, Rafael CarlosTonarelli, Georgina GuadalupePeptidomicsAmphibianMass SpectrometryAntimicrobial Peptideshttps://purl.org/becyt/ford/1.4https://purl.org/becyt/ford/1The skin of many amphibians produces a large repertoire of antimicrobial peptides that are crucial in the first line of defense against microbial invasion. Despite the immense richness of wild amphibians in Argentina, knowledge about peptides with antimicrobial properties is limited to a few species. Here we used LC-MS-MS to analyze samples of Hypsiboas pulchellus skin with the aim to identify antimicrobial peptides in the mass range of 1000 to 2000 Da. Twenty-three novel sequences were identified by MS, three of which were selected for chemical synthesis and further studies. The three synthetic peptides, named P1-Hp-1971, P2-Hp-1935, and P3-Hp-1891, inhibited the growth of two ATCC strains: Escherichia coli (MIC: 16, 33, and 17 μM, respectively) and Staphylococcus aureus (MIC: 8, 66, and 17 μM, respectively). P1-Hp-1971 and P3-Hp-1891 were the most active peptides. P1-Hp-1971, which showed the highest therapeutic indices (40 for E. coli and 80 for S. aureus), is a proline-glycine-rich peptide with a highly unordered structure, while P3-Hp-1891 adopts an amphipathic α-helical structure in the presence of 2,2,2-trifluoroethanol and anionic liposomes. This is the first peptidomic study of Hypsiboas pulchellus skin secretions to allow the identification of antimicrobial peptides.Fil: Siano, Alvaro Sebastían. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; ArgentinaFil: Húmpola, Maria Veronica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; ArgentinaFil: Olivera, Eliandre de. Parc Científic de Barcelona; EspañaFil: Fernando, Albericio. Universidad de Barcelona; España. University of KwaZulu-Natal; Sudáfrica. Centro de Investigación Biomédica en Red de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina; España. Institut de Recerca Biomèdica; EspañaFil: Simonetta, Arturo Carlos. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Departamento de Ingeniería en Alimentos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; ArgentinaFil: Lajmanovich, Rafael Carlos. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Escuela Superior de Sanidad; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; ArgentinaFil: Tonarelli, Georgina Guadalupe. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; ArgentinaAmerican Chemical Society2014-04info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/30990Tonarelli, Georgina Guadalupe; Lajmanovich, Rafael Carlos; Simonetta, Arturo Carlos; Fernando, Albericio; Olivera, Eliandre de; Húmpola, Maria Veronica; et al.; Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae); American Chemical Society; Journal of Natural Products; 77; 4; 4-2014; 831-8410163-3864CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/ 10.1021/np4009317info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/np4009317info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T09:50:16Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/30990instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 09:50:16.403CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
title Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
spellingShingle Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
Siano, Alvaro Sebastían
Peptidomics
Amphibian
Mass Spectrometry
Antimicrobial Peptides
title_short Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
title_full Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
title_fullStr Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
title_full_unstemmed Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
title_sort Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae)
dc.creator.none.fl_str_mv Siano, Alvaro Sebastían
Húmpola, Maria Veronica
Olivera, Eliandre de
Fernando, Albericio
Simonetta, Arturo Carlos
Lajmanovich, Rafael Carlos
Tonarelli, Georgina Guadalupe
author Siano, Alvaro Sebastían
author_facet Siano, Alvaro Sebastían
Húmpola, Maria Veronica
Olivera, Eliandre de
Fernando, Albericio
Simonetta, Arturo Carlos
Lajmanovich, Rafael Carlos
Tonarelli, Georgina Guadalupe
author_role author
author2 Húmpola, Maria Veronica
Olivera, Eliandre de
Fernando, Albericio
Simonetta, Arturo Carlos
Lajmanovich, Rafael Carlos
Tonarelli, Georgina Guadalupe
author2_role author
author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Peptidomics
Amphibian
Mass Spectrometry
Antimicrobial Peptides
topic Peptidomics
Amphibian
Mass Spectrometry
Antimicrobial Peptides
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.4
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv The skin of many amphibians produces a large repertoire of antimicrobial peptides that are crucial in the first line of defense against microbial invasion. Despite the immense richness of wild amphibians in Argentina, knowledge about peptides with antimicrobial properties is limited to a few species. Here we used LC-MS-MS to analyze samples of Hypsiboas pulchellus skin with the aim to identify antimicrobial peptides in the mass range of 1000 to 2000 Da. Twenty-three novel sequences were identified by MS, three of which were selected for chemical synthesis and further studies. The three synthetic peptides, named P1-Hp-1971, P2-Hp-1935, and P3-Hp-1891, inhibited the growth of two ATCC strains: Escherichia coli (MIC: 16, 33, and 17 μM, respectively) and Staphylococcus aureus (MIC: 8, 66, and 17 μM, respectively). P1-Hp-1971 and P3-Hp-1891 were the most active peptides. P1-Hp-1971, which showed the highest therapeutic indices (40 for E. coli and 80 for S. aureus), is a proline-glycine-rich peptide with a highly unordered structure, while P3-Hp-1891 adopts an amphipathic α-helical structure in the presence of 2,2,2-trifluoroethanol and anionic liposomes. This is the first peptidomic study of Hypsiboas pulchellus skin secretions to allow the identification of antimicrobial peptides.
Fil: Siano, Alvaro Sebastían. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Húmpola, Maria Veronica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina
Fil: Olivera, Eliandre de. Parc Científic de Barcelona; España
Fil: Fernando, Albericio. Universidad de Barcelona; España. University of KwaZulu-Natal; Sudáfrica. Centro de Investigación Biomédica en Red de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina; España. Institut de Recerca Biomèdica; España
Fil: Simonetta, Arturo Carlos. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Departamento de Ingeniería en Alimentos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Lajmanovich, Rafael Carlos. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Escuela Superior de Sanidad; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
Fil: Tonarelli, Georgina Guadalupe. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Química Organica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
description The skin of many amphibians produces a large repertoire of antimicrobial peptides that are crucial in the first line of defense against microbial invasion. Despite the immense richness of wild amphibians in Argentina, knowledge about peptides with antimicrobial properties is limited to a few species. Here we used LC-MS-MS to analyze samples of Hypsiboas pulchellus skin with the aim to identify antimicrobial peptides in the mass range of 1000 to 2000 Da. Twenty-three novel sequences were identified by MS, three of which were selected for chemical synthesis and further studies. The three synthetic peptides, named P1-Hp-1971, P2-Hp-1935, and P3-Hp-1891, inhibited the growth of two ATCC strains: Escherichia coli (MIC: 16, 33, and 17 μM, respectively) and Staphylococcus aureus (MIC: 8, 66, and 17 μM, respectively). P1-Hp-1971 and P3-Hp-1891 were the most active peptides. P1-Hp-1971, which showed the highest therapeutic indices (40 for E. coli and 80 for S. aureus), is a proline-glycine-rich peptide with a highly unordered structure, while P3-Hp-1891 adopts an amphipathic α-helical structure in the presence of 2,2,2-trifluoroethanol and anionic liposomes. This is the first peptidomic study of Hypsiboas pulchellus skin secretions to allow the identification of antimicrobial peptides.
publishDate 2014
dc.date.none.fl_str_mv 2014-04
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/30990
Tonarelli, Georgina Guadalupe; Lajmanovich, Rafael Carlos; Simonetta, Arturo Carlos; Fernando, Albericio; Olivera, Eliandre de; Húmpola, Maria Veronica; et al.; Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae); American Chemical Society; Journal of Natural Products; 77; 4; 4-2014; 831-841
0163-3864
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/30990
identifier_str_mv Tonarelli, Georgina Guadalupe; Lajmanovich, Rafael Carlos; Simonetta, Arturo Carlos; Fernando, Albericio; Olivera, Eliandre de; Húmpola, Maria Veronica; et al.; Antimicrobial Peptides from Skin Secretions of Hypsiboas pulchellus (Anura: Hylidae); American Chemical Society; Journal of Natural Products; 77; 4; 4-2014; 831-841
0163-3864
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/ 10.1021/np4009317
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/np4009317
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv American Chemical Society
publisher.none.fl_str_mv American Chemical Society
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1842269020333539328
score 13.13397

Publicaciones similares