Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)

Autores
Baldoni, Hector Armando; Suvire, Fernando D.; Larzabal, Mariano; Cataldi, Ángel Adrián; Enriz, Ricardo Daniel
Año de publicación
2017
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Algunas bacterias Gram-negativas patógenas en animales y humanas como Salmonella, Yersinia, Escherichia coli enterohemorrágica (ECEH) y Escherichia coli enteropatogénica (ECEP) poseen un sistema de secreción de tipo III (SSTT) que se utiliza para transferir factores de virulencia directamente en la célula huésped. Recientemente se realizaron estudios sobre una serie de péptidos sintéticos capaces de inhibir este sistema, donde los más activos exhibieron actividades submicromolares1,2.El trabajo presentado aquí muestra el modelado molecular realizado sobre estos péptidos con el fin de comprender su mecanismo de acción inhibitorio. Dos péptidos sintéticos, CoilA y CoilB, que corresponden a los dominios coiled-coil de la proteína EspA, mostraron ser los más efectivos en la inhibición de la acción de SSTT de ECEP.Como modelo base se adoptó la estructura depositada en PDB (1xou) con fragmento de EspA con su respectiva chaperona. A partir de esta información se realizó una breve simulación con dinámica molecular, que nos permitió estabilizar el sistema y trabajar con conformaciones del tipo alfa hélices.Para obtener la estructura de los distintos complejos se reemplazó la chaperona por los cuatro péptidos evaluados. Para ello, se realizó un estudio de docking ciego, sin condiciones, de ello se seleccionaron en primera instancia unas 1000 estructuras por cada péptido, luego estas estructuras se clasificaron obteniéndose las 10 familias más relevantes caracterizada cada una por 10 conformaciones de interacción péptido-proteína Estos 400 complejos se sometieron a minimización energética mediante el modelo IGB8. Los resultados obtenidos, en principio, son compatibles con los datos experimentales. Para que exista una inhibición de la agregación de EspA se deben cumplir al menos dos requisitos:1-El péptido bajo estudio debe desarrollar la capacidad de interaccionar con ambos dominios de EspA de manera de estabilizar la conformación previa a la agregación. 2-La energía de interacción del complejo debe ser lo suficientemente grande como para estabilizar el mismo.
Fil: Baldoni, Hector Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; Argentina
Fil: Suvire, Fernando D.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
Fil: Larzabal, Mariano. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Biotecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Cataldi, Ángel Adrián. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Biotecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
XX Congreso Argentino de Física y Química Inorgánica
Argentina
Asociación Argentina de Investigación Fisicoquimica
Universidad Nacional de Río Cuarto
Materia
MODELAMIENTO
PÉPTIDOS
SISTEMA DE SECRECIÓN DE TIPO III
ESCHERICHIA COLI ENTEROPATOGÉNICA
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/262507
Acceder
id CONICETDig_314208d2eb3e3eec37dcd344196d86aa
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/262507
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)Baldoni, Hector ArmandoSuvire, Fernando D.Larzabal, MarianoCataldi, Ángel AdriánEnriz, Ricardo DanielMODELAMIENTOPÉPTIDOSSISTEMA DE SECRECIÓN DE TIPO IIIESCHERICHIA COLI ENTEROPATOGÉNICAhttps://purl.org/becyt/ford/1.3https://purl.org/becyt/ford/1Algunas bacterias Gram-negativas patógenas en animales y humanas como Salmonella, Yersinia, Escherichia coli enterohemorrágica (ECEH) y Escherichia coli enteropatogénica (ECEP) poseen un sistema de secreción de tipo III (SSTT) que se utiliza para transferir factores de virulencia directamente en la célula huésped. Recientemente se realizaron estudios sobre una serie de péptidos sintéticos capaces de inhibir este sistema, donde los más activos exhibieron actividades submicromolares1,2.El trabajo presentado aquí muestra el modelado molecular realizado sobre estos péptidos con el fin de comprender su mecanismo de acción inhibitorio. Dos péptidos sintéticos, CoilA y CoilB, que corresponden a los dominios coiled-coil de la proteína EspA, mostraron ser los más efectivos en la inhibición de la acción de SSTT de ECEP.Como modelo base se adoptó la estructura depositada en PDB (1xou) con fragmento de EspA con su respectiva chaperona. A partir de esta información se realizó una breve simulación con dinámica molecular, que nos permitió estabilizar el sistema y trabajar con conformaciones del tipo alfa hélices.Para obtener la estructura de los distintos complejos se reemplazó la chaperona por los cuatro péptidos evaluados. Para ello, se realizó un estudio de docking ciego, sin condiciones, de ello se seleccionaron en primera instancia unas 1000 estructuras por cada péptido, luego estas estructuras se clasificaron obteniéndose las 10 familias más relevantes caracterizada cada una por 10 conformaciones de interacción péptido-proteína Estos 400 complejos se sometieron a minimización energética mediante el modelo IGB8. Los resultados obtenidos, en principio, son compatibles con los datos experimentales. Para que exista una inhibición de la agregación de EspA se deben cumplir al menos dos requisitos:1-El péptido bajo estudio debe desarrollar la capacidad de interaccionar con ambos dominios de EspA de manera de estabilizar la conformación previa a la agregación. 2-La energía de interacción del complejo debe ser lo suficientemente grande como para estabilizar el mismo.Fil: Baldoni, Hector Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; ArgentinaFil: Suvire, Fernando D.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; ArgentinaFil: Larzabal, Mariano. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Biotecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Cataldi, Ángel Adrián. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Biotecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; ArgentinaXX Congreso Argentino de Física y Química InorgánicaArgentinaAsociación Argentina de Investigación FisicoquimicaUniversidad Nacional de Río CuartoUniversidad Nacional de Río Cuarto2017info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectCongresoBookhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/262507Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP); XX Congreso Argentino de Física y Química Inorgánica; Argentina; 2017; 434-434978-987-688-210-1CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.unirioeditora.com.ar/wp-content/uploads/2018/08/978-987-688-210-1.pdfNacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T10:04:27Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/262507instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 10:04:27.82CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
title Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
spellingShingle Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
Baldoni, Hector Armando
MODELAMIENTO
PÉPTIDOS
SISTEMA DE SECRECIÓN DE TIPO III
ESCHERICHIA COLI ENTEROPATOGÉNICA
title_short Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
title_full Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
title_fullStr Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
title_full_unstemmed Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
title_sort Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP)
dc.creator.none.fl_str_mv Baldoni, Hector Armando
Suvire, Fernando D.
Larzabal, Mariano
Cataldi, Ángel Adrián
Enriz, Ricardo Daniel
author Baldoni, Hector Armando
author_facet Baldoni, Hector Armando
Suvire, Fernando D.
Larzabal, Mariano
Cataldi, Ángel Adrián
Enriz, Ricardo Daniel
author_role author
author2 Suvire, Fernando D.
Larzabal, Mariano
Cataldi, Ángel Adrián
Enriz, Ricardo Daniel
author2_role author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv MODELAMIENTO
PÉPTIDOS
SISTEMA DE SECRECIÓN DE TIPO III
ESCHERICHIA COLI ENTEROPATOGÉNICA
topic MODELAMIENTO
PÉPTIDOS
SISTEMA DE SECRECIÓN DE TIPO III
ESCHERICHIA COLI ENTEROPATOGÉNICA
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.3
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv Algunas bacterias Gram-negativas patógenas en animales y humanas como Salmonella, Yersinia, Escherichia coli enterohemorrágica (ECEH) y Escherichia coli enteropatogénica (ECEP) poseen un sistema de secreción de tipo III (SSTT) que se utiliza para transferir factores de virulencia directamente en la célula huésped. Recientemente se realizaron estudios sobre una serie de péptidos sintéticos capaces de inhibir este sistema, donde los más activos exhibieron actividades submicromolares1,2.El trabajo presentado aquí muestra el modelado molecular realizado sobre estos péptidos con el fin de comprender su mecanismo de acción inhibitorio. Dos péptidos sintéticos, CoilA y CoilB, que corresponden a los dominios coiled-coil de la proteína EspA, mostraron ser los más efectivos en la inhibición de la acción de SSTT de ECEP.Como modelo base se adoptó la estructura depositada en PDB (1xou) con fragmento de EspA con su respectiva chaperona. A partir de esta información se realizó una breve simulación con dinámica molecular, que nos permitió estabilizar el sistema y trabajar con conformaciones del tipo alfa hélices.Para obtener la estructura de los distintos complejos se reemplazó la chaperona por los cuatro péptidos evaluados. Para ello, se realizó un estudio de docking ciego, sin condiciones, de ello se seleccionaron en primera instancia unas 1000 estructuras por cada péptido, luego estas estructuras se clasificaron obteniéndose las 10 familias más relevantes caracterizada cada una por 10 conformaciones de interacción péptido-proteína Estos 400 complejos se sometieron a minimización energética mediante el modelo IGB8. Los resultados obtenidos, en principio, son compatibles con los datos experimentales. Para que exista una inhibición de la agregación de EspA se deben cumplir al menos dos requisitos:1-El péptido bajo estudio debe desarrollar la capacidad de interaccionar con ambos dominios de EspA de manera de estabilizar la conformación previa a la agregación. 2-La energía de interacción del complejo debe ser lo suficientemente grande como para estabilizar el mismo.
Fil: Baldoni, Hector Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; Argentina
Fil: Suvire, Fernando D.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
Fil: Larzabal, Mariano. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Biotecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Cataldi, Ángel Adrián. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Biotecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
XX Congreso Argentino de Física y Química Inorgánica
Argentina
Asociación Argentina de Investigación Fisicoquimica
Universidad Nacional de Río Cuarto
description Algunas bacterias Gram-negativas patógenas en animales y humanas como Salmonella, Yersinia, Escherichia coli enterohemorrágica (ECEH) y Escherichia coli enteropatogénica (ECEP) poseen un sistema de secreción de tipo III (SSTT) que se utiliza para transferir factores de virulencia directamente en la célula huésped. Recientemente se realizaron estudios sobre una serie de péptidos sintéticos capaces de inhibir este sistema, donde los más activos exhibieron actividades submicromolares1,2.El trabajo presentado aquí muestra el modelado molecular realizado sobre estos péptidos con el fin de comprender su mecanismo de acción inhibitorio. Dos péptidos sintéticos, CoilA y CoilB, que corresponden a los dominios coiled-coil de la proteína EspA, mostraron ser los más efectivos en la inhibición de la acción de SSTT de ECEP.Como modelo base se adoptó la estructura depositada en PDB (1xou) con fragmento de EspA con su respectiva chaperona. A partir de esta información se realizó una breve simulación con dinámica molecular, que nos permitió estabilizar el sistema y trabajar con conformaciones del tipo alfa hélices.Para obtener la estructura de los distintos complejos se reemplazó la chaperona por los cuatro péptidos evaluados. Para ello, se realizó un estudio de docking ciego, sin condiciones, de ello se seleccionaron en primera instancia unas 1000 estructuras por cada péptido, luego estas estructuras se clasificaron obteniéndose las 10 familias más relevantes caracterizada cada una por 10 conformaciones de interacción péptido-proteína Estos 400 complejos se sometieron a minimización energética mediante el modelo IGB8. Los resultados obtenidos, en principio, son compatibles con los datos experimentales. Para que exista una inhibición de la agregación de EspA se deben cumplir al menos dos requisitos:1-El péptido bajo estudio debe desarrollar la capacidad de interaccionar con ambos dominios de EspA de manera de estabilizar la conformación previa a la agregación. 2-La energía de interacción del complejo debe ser lo suficientemente grande como para estabilizar el mismo.
publishDate 2017
dc.date.none.fl_str_mv 2017
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
Congreso
Book
http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia
status_str publishedVersion
format conferenceObject
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/262507
Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP); XX Congreso Argentino de Física y Química Inorgánica; Argentina; 2017; 434-434
978-987-688-210-1
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/262507
identifier_str_mv Modelado de la interacción de péptidos inhibitorios sobre el sistema de secreción tipo iii de Escherichia coli enteropatogénica (ECEP); XX Congreso Argentino de Física y Química Inorgánica; Argentina; 2017; 434-434
978-987-688-210-1
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.unirioeditora.com.ar/wp-content/uploads/2018/08/978-987-688-210-1.pdf
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv Nacional
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional de Río Cuarto
publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional de Río Cuarto
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1842269856259375104
score 13.13397

Publicaciones similares