S-nitrosylation of NF-kB p65 inhibits TSH-induced Na+/I- symporter expression

Autores
Nicola, Juan Pablo; Peyret, Victoria; Nazar, Magalí; Romero, Jorge Miguel; Lucero, Ariel Maximiliano; Montesinos, Maria del Mar; Bocco, Jose Luis; Pellizas, Claudia Gabriela; Masini, Ana María
Año de publicación
2015
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Nitric oxide (NO) is a ubiquitous signaling molecule involved in a wide variety of cellular physiological processes. In thyroid cells, NO-synthase III-endogenously produced NO reduces thyrotropin (TSH)-stimulated thyroid specific gene expression, suggesting a potential autocrine role of NO in modulating thyroid function. Further studies indicate that NO induces thyroid dedifferentiation, as NO donors repress TSH-stimulated I- uptake. Here, we investigated the molecular mechanism underlying the NO inhibited Na+/I- Symporter (NIS)-mediated I- uptake in thyroid cells. We showed that NO donors reduce I- uptake in a concentration-dependent manner, which correlates with decreased NIS protein expression. NO-reduced I- uptake results from transcriptional repression of NIS gene rather than post-translational modifications reducing functional NIS expression at the plasma membrane. We observed that NO donors repress TSH-induced NIS gene expression by reducing the transcriptional activity of the NF-κB subunit p65. NO-promoted p65 S-nitrosylation reduces p65-mediated transactivation of the NIS promoter in response to TSH stimulation. Overall, our data are consistent with the notion that NO plays a role as an inhibitory signal to counterbalance TSH-stimulated NF-κB activation, thus modulating thyroid hormone biosynthesis.
Fil: Nicola, Juan Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Peyret, Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Nazar, Magalí. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Romero, Jorge Miguel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
Fil: Lucero, Ariel Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Montesinos, Maria del Mar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Bocco, Jose Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Pellizas, Claudia Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
Fil: Masini, Ana María. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina
Materia
Na+/I- Symporter (Nis)
Nitric Oxide
Nuclear Factor
P65, N-Nitrosylation
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Atribución-NoComercial-CompartirIgual 2.5 Argentina (CC BY-NC-SA 2.5 AR)
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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We showed that NO donors reduce I- uptake in a concentration-dependent manner, which correlates with decreased NIS protein expression. NO-reduced I- uptake results from transcriptional repression of NIS gene rather than post-translational modifications reducing functional NIS expression at the plasma membrane. We observed that NO donors repress TSH-induced NIS gene expression by reducing the transcriptional activity of the NF-κB subunit p65. NO-promoted p65 S-nitrosylation reduces p65-mediated transactivation of the NIS promoter in response to TSH stimulation. Overall, our data are consistent with the notion that NO plays a role as an inhibitory signal to counterbalance TSH-stimulated NF-κB activation, thus modulating thyroid hormone biosynthesis.Fil: Nicola, Juan Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; ArgentinaFil: Peyret, Victoria. 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