XBP-1 regulation of arachidonic acid and glicerolipids metabolism in renal epithelial cells under osmotic stress

Autores
Parra, Leandro Gastón; Casali, Cecilia Irene; Erjavec, Luciana Cecilia; Morel Gómez, Emanuel Dario; Setton, Clara Patricia; Fernandez, Maria del Carmen
Año de publicación
2021
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Hyperosmolarity is a key controversial signal for renal cells. Under physiological conditions, it induces renal celldifferentiation and maturation of urine concentrating system. However, abrupt changes in environmental osmolarity may also induce cell stress that can lead to death. To adapt and survive in such adverse conditions, renal cells implement differentosmoprotective mechanisms that includes both the upregulation of cyclooxygenase-2 (COX-2) expression and prostaglandins(PGs) synthesis from arachidonic acid (AA), and a coordinated increase in phospholipids (PL) and triacylglycerides (TAG)biosynthesis. We previously shown that hyperosmolarity induces ER stress and activates the unfolded protein response (UPR)in Madyn Darby Canine Kidney Cells (MDCK) through IRE1α-XBP1s pathway, and that XBP1s modulates lipid synthesisregulating lipogenic enzymes expression. In the present work we evaluated how XBP1s modulates phospholipase A2(PLA2)/COX-2/PGs pathway and its relationship with lipid synthesis induction under osmotic stress. MDCK cells weresubjected to hyperosmolarity (298-512 mOsm/kg H2O) for different periods of time (0, 12, 24 and 48 h) and treated withdifferent PLA2 (cPLA2, iPLA2 and sPLA2) and IRE1α inhibitors. RT-PCR studies showed that hyperosmolarity increasedcPLA2 expression at 24 and 48 h but did not upregulate iPLA2 expression. Inhibition of cPLA2 but not iPLA2 nor sPLA2prevented hyperosmolarity-induced lipid synthesis and lipid droplets accumulation. Furthermore, IRE1α RNase activityinhibition was accompanied by a decrease in cPLA2 and COX-2 but not in iPLA2 expression evaluated by RT-PCR. Instead,western blot analysis showed a significant increase in COX-2 protein levels when xbp1 (u) splicing was blocked by IRE1αinhibitor. Our findings suggest that the UPR modulates glycerolipids metabolism under osmotic stress by regulatingcPLA2/COX-2/PGs axis.
Fil: Parra, Leandro Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina
Fil: Casali, Cecilia Irene. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Erjavec, Luciana Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Morel Gómez, Emanuel Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina
Fil: Setton, Clara Patricia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Fernandez, Maria del Carmen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina
LVII Annual Meeting of the Argentine Society for Biochemistry and Molecular Biology Research and XVI Annual Meeting of the Argentinean Society for General Microbiology
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Argentina
Sociedad Argentina de Investigación Bioquímica y Biología Molecular
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Condiciones de uso
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We previously shown that hyperosmolarity induces ER stress and activates the unfolded protein response (UPR)in Madyn Darby Canine Kidney Cells (MDCK) through IRE1α-XBP1s pathway, and that XBP1s modulates lipid synthesisregulating lipogenic enzymes expression. In the present work we evaluated how XBP1s modulates phospholipase A2(PLA2)/COX-2/PGs pathway and its relationship with lipid synthesis induction under osmotic stress. MDCK cells weresubjected to hyperosmolarity (298-512 mOsm/kg H2O) for different periods of time (0, 12, 24 and 48 h) and treated withdifferent PLA2 (cPLA2, iPLA2 and sPLA2) and IRE1α inhibitors. RT-PCR studies showed that hyperosmolarity increasedcPLA2 expression at 24 and 48 h but did not upregulate iPLA2 expression. Inhibition of cPLA2 but not iPLA2 nor sPLA2prevented hyperosmolarity-induced lipid synthesis and lipid droplets accumulation. 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Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Erjavec, Luciana Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Morel Gómez, Emanuel Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; ArgentinaFil: Setton, Clara Patricia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Fernandez, Maria del Carmen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. 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Fil: Parra, Leandro Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina
Fil: Casali, Cecilia Irene. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Erjavec, Luciana Cecilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Morel Gómez, Emanuel Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina
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LVII Annual Meeting of the Argentine Society for Biochemistry and Molecular Biology Research and XVI Annual Meeting of the Argentinean Society for General Microbiology
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Sociedad Argentina de Investigación Bioquímica y Biología Molecular
Asociación Civil de Microbiología General
description Hyperosmolarity is a key controversial signal for renal cells. Under physiological conditions, it induces renal celldifferentiation and maturation of urine concentrating system. However, abrupt changes in environmental osmolarity may also induce cell stress that can lead to death. To adapt and survive in such adverse conditions, renal cells implement differentosmoprotective mechanisms that includes both the upregulation of cyclooxygenase-2 (COX-2) expression and prostaglandins(PGs) synthesis from arachidonic acid (AA), and a coordinated increase in phospholipids (PL) and triacylglycerides (TAG)biosynthesis. We previously shown that hyperosmolarity induces ER stress and activates the unfolded protein response (UPR)in Madyn Darby Canine Kidney Cells (MDCK) through IRE1α-XBP1s pathway, and that XBP1s modulates lipid synthesisregulating lipogenic enzymes expression. In the present work we evaluated how XBP1s modulates phospholipase A2(PLA2)/COX-2/PGs pathway and its relationship with lipid synthesis induction under osmotic stress. MDCK cells weresubjected to hyperosmolarity (298-512 mOsm/kg H2O) for different periods of time (0, 12, 24 and 48 h) and treated withdifferent PLA2 (cPLA2, iPLA2 and sPLA2) and IRE1α inhibitors. RT-PCR studies showed that hyperosmolarity increasedcPLA2 expression at 24 and 48 h but did not upregulate iPLA2 expression. Inhibition of cPLA2 but not iPLA2 nor sPLA2prevented hyperosmolarity-induced lipid synthesis and lipid droplets accumulation. Furthermore, IRE1α RNase activityinhibition was accompanied by a decrease in cPLA2 and COX-2 but not in iPLA2 expression evaluated by RT-PCR. Instead,western blot analysis showed a significant increase in COX-2 protein levels when xbp1 (u) splicing was blocked by IRE1αinhibitor. Our findings suggest that the UPR modulates glycerolipids metabolism under osmotic stress by regulatingcPLA2/COX-2/PGs axis.
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