Acetylated tubulin associates with the fifth cytoplasmic domain of Na+/K+-ATPase: possible anchorage site of microtubules to the plasma membrane
- Autores
- Zampar, Guillermo Gaston; Chesta, María Eugenia; Carbajal, Agustin; Chanaday Ricagni, Natalí Luján; Díaz, Nicolás Maximiliano; Casale, Cesar Horacio; Arce, Carlos Angel
- Año de publicación
- 2009
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- We showed previously that NKA (Na+/K+-ATPase) interacts with acetylated tubulin resulting in inhibition of its catalytic activity. In the present work we determined that membrane-acetylated tubulin, in the presence of detergent, behaves as an entity of discrete molecular mass (320–400 kDa) during molecular exclusion chromatography. We also found that microtubules assembled in vitro are able to bind to NKA when incubated with a detergent-solubilized membrane preparation, and that isolated native microtubules have associated NKA. Furthermore, we determined that CD5 (cytoplasmic domain 5 of NKA) is capable of interacting with acetylated tubulin. Taken together, our results are consistent with the idea that NKA may act as a microtubule–plasma membrane anchorage site through an interaction between acetylated tubulin and CD5.
Fil: Zampar, Guillermo Gaston. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
Fil: Chesta, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
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Fil: Casale, Cesar Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina
Fil: Arce, Carlos Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina - Materia
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- acceso abierto
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Acetylated tubulin associates with the fifth cytoplasmic domain of Na+/K+-ATPase: possible anchorage site of microtubules to the plasma membraneZampar, Guillermo GastonChesta, María EugeniaCarbajal, AgustinChanaday Ricagni, Natalí LujánDíaz, Nicolás MaximilianoCasale, Cesar HoracioArce, Carlos AngelAcetylated tubulin-binding domainAcetylationCytoskeletonP-type ATPase (P-ATPase)Post-translational modificationSodium pumphttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1We showed previously that NKA (Na+/K+-ATPase) interacts with acetylated tubulin resulting in inhibition of its catalytic activity. In the present work we determined that membrane-acetylated tubulin, in the presence of detergent, behaves as an entity of discrete molecular mass (320–400 kDa) during molecular exclusion chromatography. We also found that microtubules assembled in vitro are able to bind to NKA when incubated with a detergent-solubilized membrane preparation, and that isolated native microtubules have associated NKA. Furthermore, we determined that CD5 (cytoplasmic domain 5 of NKA) is capable of interacting with acetylated tubulin. Taken together, our results are consistent with the idea that NKA may act as a microtubule–plasma membrane anchorage site through an interaction between acetylated tubulin and CD5.Fil: Zampar, Guillermo Gaston. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; ArgentinaFil: Chesta, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. 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