Tubulin pools in human erythrocytes: Altered distribution in hypertensive patients affects Na +, K +-ATPase activity

Autores
Amaiden, Marina Rafaela; Santander, Verónica Silvina; Monesterolo, Noelia Edith; Campetelli, Alexis Nazareno; Rivelli Antonelli, Juan Franco; Previtali, Gabriela; Arce, Carlos Angel; Casale, Cesar Horacio
Año de publicación
2011
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
The presence of tubulin in human erythrocytes was demonstrated using five different antibodies. Tubulin was distributed among three operationally distinguishable pools: membrane, sedimentable structure and soluble fraction. It is known that in erythrocytes from hypertensive subjects (HS), the Na +, K +-ATPase (NKA) activity is partially inhibited as compared with erythrocytes from normal subjects (NS). In erythrocytes from HS the membrane tubulin pool is increased by ∼150%. NKA was found to be forming a complex with acetylated tubulin that results in inhibition of enzymes. This complex was also increased in erythrocytes from HS. Treatment of erythrocytes from HS with nocodazol caused a decrease of acetylated tubulin in the membrane and stimulation of NKA activity, whereas taxol treatment on erythrocytes from NS had the opposite effect. These results suggest that, in erythrocytes from HS, tubulin was translocated to the membrane, where it associated with NKA with the consequent enzyme inhibition. © Springer Basel AG 2010.
Fil: Amaiden, Marina Rafaela. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Santander, Verónica Silvina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Monesterolo, Noelia Edith. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina
Fil: Campetelli, Alexis Nazareno. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina
Fil: Rivelli Antonelli, Juan Franco. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina
Fil: Previtali, Gabriela. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina
Fil: Arce, Carlos Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
Fil: Casale, Cesar Horacio. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina
Materia
ACETYLATED TUBULIN
DETYROSINATED TUBULIN
HUMAN ERYTHROCYTES
HYPERTENSION
NA +, K +-ATPASE
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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NKA was found to be forming a complex with acetylated tubulin that results in inhibition of enzymes. This complex was also increased in erythrocytes from HS. Treatment of erythrocytes from HS with nocodazol caused a decrease of acetylated tubulin in the membrane and stimulation of NKA activity, whereas taxol treatment on erythrocytes from NS had the opposite effect. These results suggest that, in erythrocytes from HS, tubulin was translocated to the membrane, where it associated with NKA with the consequent enzyme inhibition. © Springer Basel AG 2010.Fil: Amaiden, Marina Rafaela. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Santander, Verónica Silvina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. 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