N-glycosylation Triggers a Dual Selection Pressure in Eukaryotic Secretory Proteins

Autores
López Medus, Máximo; Gomez, Gabriela Elena; Zacchi, Lucia Florencia; Couto, Paula Monserrat; Labriola, Carlos Alberto; Labanda, María Soledad; Corti Bielsa, Rodrigo; Clerico, Eugenia; Schulz, Benjamin L.; Caramelo, Julio Javier
Año de publicación
2017
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Nearly one third of the eukaryotic proteome traverses the secretory pathway and most of these proteins are N-glycosylated in the lumen of the endoplasmic reticulum. N-glycans fulfill multiple structural and biological functions, and are crucial for productive folding of many glycoproteins. N-glycosylation involves the attachment of an oligosaccharide to selected asparagine residues in the sequence N-X-S/T (X ≠ P), a motif known as an N-glycosylation’sequon’. Mutations that create novel sequons can cause disease due to the destabilizing effect of a bulky N-glycan. Thus, an analogous process must have occurred during evolution, whenever ancestrally cytosolic proteins were recruited to the secretory pathway. Here, we show that during evolution N-glycosylation triggered a dual selection pressure on secretory pathway proteins: while sequons were positively selected in solvent exposed regions, they were almost completely eliminated from buried sites. This process is one of the sharpest evolutionary signatures of secretory pathway proteins, and was therefore critical for the evolution of an efficient secretory pathway.
Fil: López Medus, Máximo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Gomez, Gabriela Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Zacchi, Lucia Florencia. University of Queensland; Australia
Fil: Couto, Paula Monserrat. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Labriola, Carlos Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Labanda, María Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Corti Bielsa, Rodrigo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Clerico, Eugenia. University of Massachusetts; Estados Unidos
Fil: Schulz, Benjamin L.. University of Queensland; Australia
Fil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Materia
N-glycosylation
secretory pathway
bioinformatics
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Thus, an analogous process must have occurred during evolution, whenever ancestrally cytosolic proteins were recruited to the secretory pathway. Here, we show that during evolution N-glycosylation triggered a dual selection pressure on secretory pathway proteins: while sequons were positively selected in solvent exposed regions, they were almost completely eliminated from buried sites. This process is one of the sharpest evolutionary signatures of secretory pathway proteins, and was therefore critical for the evolution of an efficient secretory pathway.Fil: López Medus, Máximo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Gomez, Gabriela Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Zacchi, Lucia Florencia. University of Queensland; AustraliaFil: Couto, Paula Monserrat. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Labriola, Carlos Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Labanda, María Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. 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