Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas?
- Autores
- Ramella, Nahuel; Rosu, S. A.; Rimoldi, Omar J.; Prieto, Eduardo Daniel; Schinella, Guillermo Raúl; Jaureguiberry, M. Soledad; Tricerri, Alejandra
- Año de publicación
- 2011
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión enviada
- Descripción
- A fin de poder llevar a cabo las distintas funciones biológicas, es esencial que las proteínas conserven su conformación nativa. Algunas proteínas son estructuralmente inestables, y entonces pequeños cambios en el microambiente en el que se encuentran pueden ser clave para alterar el equilibrio hacia una conformación patológica. Las amiloidosis se caracterizan por la presencia de depósitos extracelulares de proteínas que adoptan estructura fibrilar. La apolipoproteína A-I humana no está normalmente asociada a esta patología, aunque fueron detectados agregados de la misma con la secuencia nativa en placas ateroscleróticas seniles. A pesar de ser frecuente, se conoce relativamente poco de la patogénesis y significancia de la agregación patológica de la apoA-I.
- Materia
-
Ciencias Médicas
Aterosclerosis
Amiloidosis - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
- Repositorio
- Institución
- Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires
- OAI Identificador
- oai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/4128
Ver los metadatos del registro completo
id |
CICBA_cac650310e6eb161b49cbf24e76b5bc3 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/4128 |
network_acronym_str |
CICBA |
repository_id_str |
9441 |
network_name_str |
CIC Digital (CICBA) |
spelling |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas?Ramella, NahuelRosu, S. A.Rimoldi, Omar J.Prieto, Eduardo DanielSchinella, Guillermo RaúlJaureguiberry, M. SoledadTricerri, AlejandraCiencias MédicasAterosclerosisAmiloidosisA fin de poder llevar a cabo las distintas funciones biológicas, es esencial que las proteínas conserven su conformación nativa. Algunas proteínas son estructuralmente inestables, y entonces pequeños cambios en el microambiente en el que se encuentran pueden ser clave para alterar el equilibrio hacia una conformación patológica. Las amiloidosis se caracterizan por la presencia de depósitos extracelulares de proteínas que adoptan estructura fibrilar. La apolipoproteína A-I humana no está normalmente asociada a esta patología, aunque fueron detectados agregados de la misma con la secuencia nativa en placas ateroscleróticas seniles. A pesar de ser frecuente, se conoce relativamente poco de la patogénesis y significancia de la agregación patológica de la apoA-I.2011-10info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/submittedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfhttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/4128spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/reponame:CIC Digital (CICBA)instname:Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Airesinstacron:CICBA2025-09-04T09:42:56Zoai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/4128Institucionalhttp://digital.cic.gba.gob.arOrganismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://digital.cic.gba.gob.ar/oai/snrdmarisa.degiusti@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:94412025-09-04 09:42:56.391CIC Digital (CICBA) - Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Airesfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
title |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
spellingShingle |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? Ramella, Nahuel Ciencias Médicas Aterosclerosis Amiloidosis |
title_short |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
title_full |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
title_fullStr |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
title_full_unstemmed |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
title_sort |
Aterosclerosis y amiloidosis: ¿dos patologías crónicas interrelacionadas? |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Ramella, Nahuel Rosu, S. A. Rimoldi, Omar J. Prieto, Eduardo Daniel Schinella, Guillermo Raúl Jaureguiberry, M. Soledad Tricerri, Alejandra |
author |
Ramella, Nahuel |
author_facet |
Ramella, Nahuel Rosu, S. A. Rimoldi, Omar J. Prieto, Eduardo Daniel Schinella, Guillermo Raúl Jaureguiberry, M. Soledad Tricerri, Alejandra |
author_role |
author |
author2 |
Rosu, S. A. Rimoldi, Omar J. Prieto, Eduardo Daniel Schinella, Guillermo Raúl Jaureguiberry, M. Soledad Tricerri, Alejandra |
author2_role |
author author author author author author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Ciencias Médicas Aterosclerosis Amiloidosis |
topic |
Ciencias Médicas Aterosclerosis Amiloidosis |
dc.description.none.fl_txt_mv |
A fin de poder llevar a cabo las distintas funciones biológicas, es esencial que las proteínas conserven su conformación nativa. Algunas proteínas son estructuralmente inestables, y entonces pequeños cambios en el microambiente en el que se encuentran pueden ser clave para alterar el equilibrio hacia una conformación patológica. Las amiloidosis se caracterizan por la presencia de depósitos extracelulares de proteínas que adoptan estructura fibrilar. La apolipoproteína A-I humana no está normalmente asociada a esta patología, aunque fueron detectados agregados de la misma con la secuencia nativa en placas ateroscleróticas seniles. A pesar de ser frecuente, se conoce relativamente poco de la patogénesis y significancia de la agregación patológica de la apoA-I. |
description |
A fin de poder llevar a cabo las distintas funciones biológicas, es esencial que las proteínas conserven su conformación nativa. Algunas proteínas son estructuralmente inestables, y entonces pequeños cambios en el microambiente en el que se encuentran pueden ser clave para alterar el equilibrio hacia una conformación patológica. Las amiloidosis se caracterizan por la presencia de depósitos extracelulares de proteínas que adoptan estructura fibrilar. La apolipoproteína A-I humana no está normalmente asociada a esta patología, aunque fueron detectados agregados de la misma con la secuencia nativa en placas ateroscleróticas seniles. A pesar de ser frecuente, se conoce relativamente poco de la patogénesis y significancia de la agregación patológica de la apoA-I. |
publishDate |
2011 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2011-10 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/submittedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
format |
article |
status_str |
submittedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/4128 |
url |
https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/4128 |
dc.language.none.fl_str_mv |
spa |
language |
spa |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CIC Digital (CICBA) instname:Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires instacron:CICBA |
reponame_str |
CIC Digital (CICBA) |
collection |
CIC Digital (CICBA) |
instname_str |
Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires |
instacron_str |
CICBA |
institution |
CICBA |
repository.name.fl_str_mv |
CIC Digital (CICBA) - Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires |
repository.mail.fl_str_mv |
marisa.degiusti@sedici.unlp.edu.ar |
_version_ |
1842340397019299840 |
score |
12.623145 |