Estudio de la incidencia de la temperatura sobre el efecto hidrofóbico de alanina disuelta en agua

• Autores: Renzi, Danilo Germán; Stoico, César Omar; Vericat, Fernando
• Año de publicación: 2006
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: artículo
• Fuente: An. (Asoc. Fís. Argent., En línea) 2006;01(18):269-271
• Materia: HIDROFOBICIDAD; AMINOACIDOS APOLARES; PLEGAMIENTO DE PROTEINAS; SOLUCIONES ACUOSAS; HYDROPHOBICITY; NON POLAR AMINO ACIDS; PROTEIN FOLDING; AQUEOUS SOLUTIONS
• Institución: Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales

El efecto hidrofóbico ocupa un lugar central en el estudio del plegamiento de las proteínas desde mediados del siglo pasado, cuando W. Kauzmann lo propuso como el principal responsable del colapso de éstas a su conformación nativa compacta, bajo condiciones fisiológicas normales. Experimentalmente se observa, que al variarle la temperatura al sistema se puede desplegar y replegar a una proteína, sin intervención de ningún otro elemento externo. Esto revela la importancia que presenta estudiar la influencia de la temperatura sobre ambos aspectos del efecto hidrofóbico: la hidratación hidrofóbica (estructura del agua alrededor de un aminoácido apolar) y la interacción hidrofóbica (el efecto neto que el medio acuoso ejerce sobre dos aminoácidos apolares disueltos en él). En este trabajo consideramos un sistema formado por alanina disuelta en agua y calculamos las funciones de distribución radial alanina–agua y alanina–alanina, para cuatro temperaturas diferentes (4C, 25C, 50C y 75C). Para esto, utilizamos dos técnicas distintas y a la vez complementarias: (1) una teoría mecánico–estadística de líquidos clásicos, y (2) simulación numérica mediante dinámica molecular. De nuestros resultados se observa que al aumentar la temperatura, la hidratación disminuye y la interacción hidrofóbica alanina–alanina se hace más intensa
The hydrophobic effect has played a central role in the study of proteins folding since W. Kauzmann proposed it as the main responsible for their collapse to the compact native conformation under normal physiological conditions. By changing the medium temperature a protein can be unfolded and folded again to its native conformation, without any other external action. This reveals the importance of studying the influence of the temperature on both aspects of the hydrophobic effect: the hydrophobic hydration and the hydrophobic interaction. In this work we consider a system formed by alanine residues dissolved in water and calculate the alanine-water and alanine-alanine radial distribution functions, at four different temperatures (4C, 25C, 50C and 75C). We use two complementary theoretic techniques: (1) a statistical mechanics theory of classical liquids, and (2) numerical simulations by molecular dynamics. From our results we conclude that when temperature is increased then the residue hydration diminishes and the alanine-alanine hydrophobic interaction becomes more intense
Fil: Renzi, Danilo Germán. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Veterinaria (UNR-FCV). Santa Fe. Argentina
Fil: Stoico, César Omar. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Veterinaria (UNR-FCV). Santa Fe. Argentina
Fil: Vericat, Fernando. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Veterinaria (UNR-FCV). Santa Fe. Argentina