La proteína de choque térmico de Leishmania infantum LiHsp83 estimula una potente respuesta inmune humoral y celular contra un antígeno reportero en ausencia de adjuvante

Autores
Echeverría, Pablo Christian
Año de publicación
1999
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis de grado
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Angel, Sergio Oscar
Descripción
Las proteínas de choque térmico de patógenos bacterianos y parasitarios son potentes inmunógenos. Entre éstos, la Hsp70 de Leishmania y micobacterias demostraron estimular una respuesta inmune humoral y celular en contra de antígenos reporteros o informadores. En el presente trabajo, se analizaron en un modeio experimental de ratón las propiedades inmunoestimuladoras de la proteína de Leishmania infantum de la familia Hsp83 (LiHsp83) para conferir una respuesta inmune contra el antígeno reportero Proteína de Pegado a Maltosa (MBP). Ratones pertenecientes a la cepa CF1 fueron inmunizados con diferentes proteínas recombinantes: MBP, LiHsp83 y MBP fusionada a la LiHsp83 (MBP-LiHsp83). Los resultados obtenidos demostraron que cuando MBP está fusionada a Lihsp83 genera una potente respuesta inmune humoral y celular contra MBP, la cual es mucho más alta que la obtenida en ratones inmunizados con MBP o MBP mezclada con LiHsp83. La respuesta humoral obtenida en contra de MBP o LIHsp83 en ratones inmunizados con un sistema basado en la proteína de choque térmico, fue caracterizada por una secreción dominante del isotipo IgG2a, que resultaría de la presencia de citoquinas caraterísticas de una respuesta inmune celular del tipo Th1. También se observó leve secreción de IgG1 (asociada a citoquinas del perfil Th2). Los ratones inmunizados con MBP o MBP mezclada con LiHsp83 mostraron una reactividad anti-MBP de isotipo IgG2a muy debil. Asimismo, los ensayos de estimulación de linfocitos con MBP demostraron un incremento en los niveles de proliferación en los esplenocitos obtenidos de los ratones inmunizados con MBP-LIHsp83 respecto de aquellos inmunizados solo con MBP. Por lo tanto, todos estos resultados infieren que LiHsp83 es un prometedor candidato para ser usado como "carrier" de antígenos fusionados para vacunaciones libres de adjuvante.
Fil: Echeverría, Pablo Christian. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar
Repositorio
Biblioteca Digital (UBA-FCEN)
Institución
Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
OAI Identificador
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