Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genoma
- Autores
- Legascue, María Florencia
- Año de publicación
- 2025
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- tesis doctoral
- Estado
- versión aceptada
- Colaborador/a o director/a de tesis
- Ariel, Federico
Gudesblat, Gustavo
Gueron, Geraldine
Laxalt, Ana María
Lucero, Leandro - Descripción
- Fil: Legascue, María Florencia. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.
La radiación ultravioleta (UV), que representa cerca del 8% de la radiación solar que llega a la Tierra, incluye a la luz UV-B, conocida por dañar el ADN y afectar el crecimiento vegetal. En Arabidopsis thaliana, el UV-B es percibido por el fotorreceptor UV RESISTANCE LOCUS 8 (UVR8), homólogo de la proteína humana RCC1. Tras la exposición a UV-B, UVR8 se monomeriza, se transloca al núcleo e interactúa con la E3 ubiquitina ligasa COP1, promoviendo la fotomorfogénesis mediante la activación del factor de transcripción bZIP ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). Esta señalización también incrementa la acetilación de la histona H3 en genes regulados por UVR8, como HY5. En este estudio demostramos que UVR8 interactúa con el ARN largo no codificante (ARN lnc) APOLO. A través de un enfoque multiómico, junto con ensayos genéticos y bioquímicos, revelamos que UVR8 regula genes diana en respuesta a UV-B mediante la interacción indirecta con el factor de transcripción WRKY42, vía COP1. UVR8, COP1 y WRKY42 interactúan con APOLO, cuya acumulación nuclear modula la unión de UVR8 en el locus HY5. APOLO también se asocia con la HISTONE ACETILTRANSFERASE 5 (HAC5) para regular la marca activadora H3K9ac en HY5. Notablemente, el promotor de APOLO es activado por HY5, estableciendo un mecanismo de retroalimentación. La inducción de APOLO disocia el complejo UVR8-COP1-WRKY42 de HY5 y afecta la estabilidad de HAC5. Este trabajo revela que UVR8 es una proteína que interactúa con el ARN y expone un nuevo mecanismo de adaptación ambiental en plantas.
La radiación ultravioleta (UV), que representa cerca del 8% de la radiación solar que llega a la Tierra, incluye a la luz UV-B, conocida por dañar el ADN y afectar el crecimiento vegetal. En Arabidopsis thaliana, el UV-B es percibido por el fotorreceptor UV RESISTANCE LOCUS 8 (UVR8), homólogo de la proteína humana RCC1. Tras la exposición a UV-B, UVR8 se monomeriza, se transloca al núcleo e interactúa con la E3 ubiquitina ligasa COP1, promoviendo la fotomorfogénesis mediante la activación del factor de transcripción bZIP ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). Esta señalización también incrementa la acetilación de la histona H3 en genes regulados por UVR8, como HY5. En este estudio demostramos que UVR8 interactúa con el ARN largo no codificante (ARN lnc) APOLO. A través de un enfoque multiómico, junto con ensayos genéticos y bioquímicos, revelamos que UVR8 regula genes diana en respuesta a UV-B mediante la interacción indirecta con el factor de transcripción WRKY42, vía COP1. UVR8, COP1 y WRKY42 interactúan con APOLO, cuya acumulación nuclear modula la unión de UVR8 en el locus HY5. APOLO también se asocia con la HISTONE ACETILTRANSFERASE 5 (HAC5) para regular la marca activadora H3K9ac en HY5. Notablemente, el promotor de APOLO es activado por HY5, estableciendo un mecanismo de retroalimentación. La inducción de APOLO disocia el complejo UVR8-COP1-WRKY42 de HY5 y afecta la estabilidad de HAC5. Este trabajo revela que UVR8 es una proteína que interactúa con el ARN y expone un nuevo mecanismo de adaptación ambiental en plantas.
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas - Materia
-
ARN largo no codificante
Estomas
UV-B
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Acetilación de histonas
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Long noncoding RNA
UV-B
Stomata aperture
Histone Acetylation
APOLO
UVR8 - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.es
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional del Litoral
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- oai:https://bibliotecavirtual.unl.edu.ar:11185/8353
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Estudio de complejos de ARNs largos no codificantes y proteínas asociadas en la determinación de la topología del genomaStudy of long non-coding RNA–protein complexes in genome topology determinationStudy of long non-coding RNA–protein complexes in genome topology determinationLegascue, María FlorenciaARN largo no codificanteEstomasUV-BUVR8Acetilación de histonasAPOLOLong noncoding RNAUV-BStomata apertureHistone AcetylationAPOLOUVR8Fil: Legascue, María Florencia. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.La radiación ultravioleta (UV), que representa cerca del 8% de la radiación solar que llega a la Tierra, incluye a la luz UV-B, conocida por dañar el ADN y afectar el crecimiento vegetal. En Arabidopsis thaliana, el UV-B es percibido por el fotorreceptor UV RESISTANCE LOCUS 8 (UVR8), homólogo de la proteína humana RCC1. Tras la exposición a UV-B, UVR8 se monomeriza, se transloca al núcleo e interactúa con la E3 ubiquitina ligasa COP1, promoviendo la fotomorfogénesis mediante la activación del factor de transcripción bZIP ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). Esta señalización también incrementa la acetilación de la histona H3 en genes regulados por UVR8, como HY5. En este estudio demostramos que UVR8 interactúa con el ARN largo no codificante (ARN lnc) APOLO. A través de un enfoque multiómico, junto con ensayos genéticos y bioquímicos, revelamos que UVR8 regula genes diana en respuesta a UV-B mediante la interacción indirecta con el factor de transcripción WRKY42, vía COP1. UVR8, COP1 y WRKY42 interactúan con APOLO, cuya acumulación nuclear modula la unión de UVR8 en el locus HY5. APOLO también se asocia con la HISTONE ACETILTRANSFERASE 5 (HAC5) para regular la marca activadora H3K9ac en HY5. Notablemente, el promotor de APOLO es activado por HY5, estableciendo un mecanismo de retroalimentación. La inducción de APOLO disocia el complejo UVR8-COP1-WRKY42 de HY5 y afecta la estabilidad de HAC5. Este trabajo revela que UVR8 es una proteína que interactúa con el ARN y expone un nuevo mecanismo de adaptación ambiental en plantas.La radiación ultravioleta (UV), que representa cerca del 8% de la radiación solar que llega a la Tierra, incluye a la luz UV-B, conocida por dañar el ADN y afectar el crecimiento vegetal. En Arabidopsis thaliana, el UV-B es percibido por el fotorreceptor UV RESISTANCE LOCUS 8 (UVR8), homólogo de la proteína humana RCC1. Tras la exposición a UV-B, UVR8 se monomeriza, se transloca al núcleo e interactúa con la E3 ubiquitina ligasa COP1, promoviendo la fotomorfogénesis mediante la activación del factor de transcripción bZIP ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5). Esta señalización también incrementa la acetilación de la histona H3 en genes regulados por UVR8, como HY5. En este estudio demostramos que UVR8 interactúa con el ARN largo no codificante (ARN lnc) APOLO. A través de un enfoque multiómico, junto con ensayos genéticos y bioquímicos, revelamos que UVR8 regula genes diana en respuesta a UV-B mediante la interacción indirecta con el factor de transcripción WRKY42, vía COP1. UVR8, COP1 y WRKY42 interactúan con APOLO, cuya acumulación nuclear modula la unión de UVR8 en el locus HY5. APOLO también se asocia con la HISTONE ACETILTRANSFERASE 5 (HAC5) para regular la marca activadora H3K9ac en HY5. Notablemente, el promotor de APOLO es activado por HY5, estableciendo un mecanismo de retroalimentación. La inducción de APOLO disocia el complejo UVR8-COP1-WRKY42 de HY5 y afecta la estabilidad de HAC5. Este trabajo revela que UVR8 es una proteína que interactúa con el ARN y expone un nuevo mecanismo de adaptación ambiental en plantas.Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y TécnicasAriel, FedericoGudesblat, GustavoGueron, GeraldineLaxalt, Ana MaríaLucero, Leandro2025-06-12T11:57:56Z2025-05-15SNRDinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttps://hdl.handle.net/11185/8353spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.esreponame:Biblioteca Virtual (UNL)instname:Universidad Nacional del Litoralinstacron:UNL2025-10-16T10:11:55Zoai:https://bibliotecavirtual.unl.edu.ar:11185/8353Institucionalhttp://bibliotecavirtual.unl.edu.ar/Universidad públicaNo correspondeajdeba@unl.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:21872025-10-16 10:11:56.218Biblioteca Virtual (UNL) - Universidad Nacional del Litoralfalse |
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