Amino acid substitution in Cryptococcus neoformans lanosterol 14-α-demethylase involved in fluconazole resistance in clinical isolates

Autores
Bosco-Borgeat, María Eugenia; Mazza, Mariana; Taverna, Constanza Giselle; Córdoba, Susana; Murisengo, Omar Alejandro; Vivot, Walter; Davel, Graciela Odelsia
Año de publicación
2016
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Bosco-Borgeat, María E. ANLIS Dr. C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento Micología; Argentina.
Fil: Mazza, Mariana. ANLIS Dr. C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento Micología; Argentina.
Fil: Taverna, Constanza Giselle. ANLIS Dr. C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento Micología; Argentina.
Fil: Córdoba, Susana. ANLIS Dr. C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento Micología; Argentina.
Fil: Murisengo, Omar A. ANLIS Dr. C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento Micología; Argentina.
Fil: Vivot, Walter. ANLIS Dr. C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento Micología; Argentina.
Fil: Davel, Graciela Odelsia. ANLIS Dr.C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Departamento de Micología; Argentina.
The molecular basis of fluconazole resistance in Cryptococcus neoformans has been poorly studied. A common azole resistance mechanism in Candida species is the acquisition of point mutations in the ERG11 gene encoding the enzyme lanosterol 14-α-demethylase, target of the azole class of drugs. In C. neoformans only two mutations were described in this gene. In order to evaluate other mutations that could be implicated in fluconazole resistance in C. neoformans we studied the genomic sequence of the ERG11 gene in 11 clinical isolates with minimal inhibitory concentration (MIC) values to fluconazole of ≥16μg/ml. The sequencing revealed the G1855A mutation in 3 isolates, resulting in the enzyme amino acid substitution G484S. These strains were isolated from two fluconazole-treated patients. This mutation would not intervene in the susceptibility to itraconazole and voriconazole.
Materia
Mutación Missense
Meningitis Criptocócica
Proteínas Fúngicas
Farmacorresistencia Fúngica
Antifúngicos
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Sistema de Gestión del Conocimiento ANLIS MALBRÁN
Institución
Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud "Dr. Carlos G. Malbrán"
OAI Identificador
oai:sgc.anlis.gob.ar:123456789/1815
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The molecular basis of fluconazole resistance in Cryptococcus neoformans has been poorly studied. A common azole resistance mechanism in Candida species is the acquisition of point mutations in the ERG11 gene encoding the enzyme lanosterol 14-α-demethylase, target of the azole class of drugs. In C. neoformans only two mutations were described in this gene. In order to evaluate other mutations that could be implicated in fluconazole resistance in C. neoformans we studied the genomic sequence of the ERG11 gene in 11 clinical isolates with minimal inhibitory concentration (MIC) values to fluconazole of ≥16μg/ml. The sequencing revealed the G1855A mutation in 3 isolates, resulting in the enzyme amino acid substitution G484S. These strains were isolated from two fluconazole-treated patients. This mutation would not intervene in the susceptibility to itraconazole and voriconazole.
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