Antimicrobial activity of de novo designed cationic peptides against multi-resistant clinical isolates

Autores
Faccone, Diego; Veliz, Omar; Corso, Alejandra; Noguera, Martín Ezequiel; Martínez, Melina; Payes, Cristian; Semorile, Liliana; Maffía, Paulo Cesar
Año de publicación
2014
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Faccone, Diego. ANLIS Dr.C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Servicio Antimicrobianos; Argentina.
Fil: Veliz, Omar. ANLIS Dr.C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Servicio Antimicrobianos; Argentina.
Fil: Corso, Alejandra. ANLIS Dr.C.G.Malbrán. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Servicio Antimicrobianos; Argentina.
Fil: Noguera, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina.
Fil: Martínez, Melina. Universidad Nacional de Quilmes. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina.
Fil: Payes, Cristian. Universidad Nacional de Quilmes. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina.
Fil: Semorile, Liliana. Universidad Nacional de Quilmes. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina.
Fil: Maffía, Paulo Cesar. Universidad Nacional de Quilmes. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina.
Antibiotic resistance is one of the main problems concerning public health or clinical practice. Antimicrobial peptides appear as good candidates for the development of new therapeutic drugs. In this study we de novo designed a group of cationic antimicrobial peptides, analyzed its physicochemical properties, including its structure by circular dichroism and studied its antimicrobial properties against a panel of clinical isolates expressing different mechanisms of resistance. Three cationic alpha helical peptides exhibited antimicrobial activity comparable to, or even better than the comparator omiganan (MBI-226).
Materia
Dicroismo Circular
Péptidos Catiónicos Antimicrobianos
Antibacterianos
Resistencia a Medicamentos
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
none
Repositorio
Sistema de Gestión del Conocimiento ANLIS MALBRÁN
Institución
Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud "Dr. Carlos G. Malbrán"
OAI Identificador
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Fil: Martínez, Melina. Universidad Nacional de Quilmes. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina.
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Antibiotic resistance is one of the main problems concerning public health or clinical practice. Antimicrobial peptides appear as good candidates for the development of new therapeutic drugs. In this study we de novo designed a group of cationic antimicrobial peptides, analyzed its physicochemical properties, including its structure by circular dichroism and studied its antimicrobial properties against a panel of clinical isolates expressing different mechanisms of resistance. Three cationic alpha helical peptides exhibited antimicrobial activity comparable to, or even better than the comparator omiganan (MBI-226).
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