Interacción lípido-proteína: mecanismo de acción de alfa-hemolisina de <i>Escherichia coli</i>

Autores
Herlax, Vanesa Silvana
Año de publicación
2006
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión aceptada
Colaborador/a o director/a de tesis
Bakás, Laura
Descripción
El objetivo de este trabajo de tesis es ampliar el conocimiento sobre el mecanismo de acción de la toxina proteica HlyA de Escherichia coli. Para lograr dicho objetivo se han planteado las siguientes preguntas: • Cuando Hly se excreta al medio extracelular lo hace unido a lipopolisacárido (LPS) ¿qué rol cumple el LPS en la estructura y función de la toxina? • ¿Existe otra vía alternativa de liberación al medio extracelular de HlyA, aparte del ya estudiado aparato de excreción HlyB/D? • ¿Cuál es la función de los ácidos grasos unidos covalentemente a la toxina cuando ésta se encuentra en solución? • ¿Cuál es la especie activa de la toxina cuando se inserta en la membrana? ¿Forma un oligómero? ¿Los ácidos grasos covalentemente unidos tienen participación en este proceso de oligomerización? ¿existe participación de los rafts en este proceso?
Doctor en Ciencias Exactas, área Química
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas
Materia
Ciencias Exactas
Lípidos
Proteínas
Ciencias Químicas
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Licencia de distribución no exclusiva SEDICI
Repositorio
SEDICI (UNLP)
Institución
Universidad Nacional de La Plata
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