CFTR chloride channel activity modulates the mitochondrial morphology in cultured epithelial cells
- Autores
- García Solcá, Rocío; Falduti, Camila; Clauzure, Mariángeles; Jara, Raquel; Massip Copiz, María M.; Aguilar, María de los Angeles; Santa Coloma, Tomás Antonio; Valdivieso, Ángel Gabriel
- Año de publicación
- 2021
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Fil: García Solcá, Rocío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Biomédicas. Laboratorio de Biología Celular y Molecular; Argentina
Fil: García Solcá, Rocío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas de Argentina; Argentina
Fil: Falduti, Camila. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Biomédicas. Laboratorio de Biología Celular y Molecular; Argentina
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Fil: Valdivieso, Ángel Gabriel. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Biomédicas. Laboratorio de Biología Celular y Molecular; Argentina
Fil: Valdivieso, Ángel Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas de Argentina; Argentina
Abstract: The impairment of the CFTR channel activity, a cAMP-activated chloride (Cl− ) channel responsible for cystic fibrosis (CF), has been associated with a variety of mitochondrial alterations such as modified gene expression, impairment in oxidative phosphorylation, increased reactive oxygen species (ROS), and a disbalance in calcium homeostasis. The mechanisms by which these processes occur in CF are not fully understood. Previously, we demonstrated a reduced MTND4 expression and a failure in the mitochondrial complex I (mCx-I) activity in CF cells. Here we hypothesized that the activity of CFTR might modulate the mitochondrial fission/fusion balance, explaining the decreased mCx-I. The mitochondrial morphology and the levels of mitochondrial dynamic proteins MFN1 and DRP1 were analysed in IB3− 1 CF cells, and S9 (IB3− 1 expressing wt-CFTR), and C38 (IB3− 1 expressing a truncated functional CFTR) cells. The mitochondrial morphology of IB3− 1 cells compared to S9 and C38 cells showed that the impaired CFTR activity induced a fragmented mitochondrial network with increased rounded mitochondria and shorter branches. Similar results were obtained by using the CFTR pharmacological inhibitors CFTR(inh)-172 and GlyH101 on C38 cells. These morphological changes were accompanied by modifications in the levels of the mitochondrial dynamic proteins MFN1, DRP1, and p(616)-DRP1. IB3− 1 CF cells treated with Mdivi-1, an inhibitor of mitochondrial fission, restored the mCx-I activity to values similar to those seen in S9 and C38 cells. These results suggest that the mitochondrial fission/fusion balance is regulated by the CFTR activity and might be a potential target to treat the impaired mCx-I activity in CF. - Fuente
- International Journal of Biochemistry and Cell Biology , Vol. 135, 105976, 2021
- Materia
-
FIBROSIS QUISTICA
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Laboratorio de Biología Celular y Molecular; ArgentinaFil: Valdivieso, Ángel Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas de Argentina; ArgentinaAbstract: The impairment of the CFTR channel activity, a cAMP-activated chloride (Cl− ) channel responsible for cystic fibrosis (CF), has been associated with a variety of mitochondrial alterations such as modified gene expression, impairment in oxidative phosphorylation, increased reactive oxygen species (ROS), and a disbalance in calcium homeostasis. The mechanisms by which these processes occur in CF are not fully understood. Previously, we demonstrated a reduced MTND4 expression and a failure in the mitochondrial complex I (mCx-I) activity in CF cells. Here we hypothesized that the activity of CFTR might modulate the mitochondrial fission/fusion balance, explaining the decreased mCx-I. The mitochondrial morphology and the levels of mitochondrial dynamic proteins MFN1 and DRP1 were analysed in IB3− 1 CF cells, and S9 (IB3− 1 expressing wt-CFTR), and C38 (IB3− 1 expressing a truncated functional CFTR) cells. The mitochondrial morphology of IB3− 1 cells compared to S9 and C38 cells showed that the impaired CFTR activity induced a fragmented mitochondrial network with increased rounded mitochondria and shorter branches. Similar results were obtained by using the CFTR pharmacological inhibitors CFTR(inh)-172 and GlyH101 on C38 cells. These morphological changes were accompanied by modifications in the levels of the mitochondrial dynamic proteins MFN1, DRP1, and p(616)-DRP1. IB3− 1 CF cells treated with Mdivi-1, an inhibitor of mitochondrial fission, restored the mCx-I activity to values similar to those seen in S9 and C38 cells. 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