A new langmuir-schaefer-based method developed for catalytic studies of acetylcholinesterase in planar fiolms of erythrocyte membranes

Autores
Felsztyna, I.; Perillo, M. A.; Clop, E. M.
Año de publicación
2017
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Felsztyna, I. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Felsztyna, I. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Perillo, M. A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Perillo, M. A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Clop, E. M. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Clop, E. M. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Previously we reported that the catalytic activity of bovine erythrocyte acetylcholinesterase (BEA) located in Langmuir-Blodgett films (LB) of bovine erythrocyte membranes (BEM), LBBEA, depended on the curvature and packing of the molecular environment. Moreover, the specific activity of LBBEA was much lower than that of BEA in suspensions of BEM vesicles (SBEA). So, the present work was aimed at maximizing the specific activity of BEA recovered from the transfer of a Langmuir film (LF) from the air-aqueous interface to alkylated solid surfaces and improving the precision of the enzymatic assays.
Fil: Felsztyna, I. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Felsztyna, I. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Perillo, M. A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Perillo, M. A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Clop, E. M. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Clop, E. M. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Biofísica
Materia
Langmuir-Schafer
Langmuir-Blodgett
Acetylcholinesterase
Enzyme kinetics
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
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Acceder
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Previously we reported that the catalytic activity of bovine erythrocyte acetylcholinesterase (BEA) located in Langmuir-Blodgett films (LB) of bovine erythrocyte membranes (BEM), LBBEA, depended on the curvature and packing of the molecular environment. Moreover, the specific activity of LBBEA was much lower than that of BEA in suspensions of BEM vesicles (SBEA). So, the present work was aimed at maximizing the specific activity of BEA recovered from the transfer of a Langmuir film (LF) from the air-aqueous interface to alkylated solid surfaces and improving the precision of the enzymatic assays.
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