SPR Biosensing MUA/Poly-L-lysine platform for the detection of 2,4-Dinitrophenol as small molecule model system

Autores
Daza Millone, Maria Antonieta; Ramirez, Eduardo A.; Chain, Cecilia Yamil; Crivaro, Andrea; Romanin, David Emmanuel; Rumbo, Martín; Docena, Guillermo H.; Cocco, Mauro D.; Pedano, María Laura; Fainstein, Alejandro; Montoya, Jorgelina Ceferina; Vela, Maria Elena; Salvarezza, Roberto Carlos
Año de publicación
2016
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Surface Plasmon Resonance assays are being developed as alternative biodetection methods for a great number of pesticides and toxins.These substances typically have low molecular weight, making it necessary to perform competitive inhibition immunoassays. In most of the cases, the strategy is to immobilize a protein derivative of the analyte, which usually involves the appearance of nonspecific protein binding which limits the detection range of the assay. In this work we present results of a poly-L-lysine (Au-MUA-PLL) based sensor platform for quantitative determination of 2,4-dinitrophenol as model system for small molecular weight substances detection. The prepared sensor chip was characterized by means of Atomic Force Microscopy, Surface Plasmon Resonance, and Surface Enhanced Raman Spectroscopy. Experiments verified the absence of nonspecific protein adsorption to Au-MUA-PLL surfaces and the improvement of the competitive inhibition assays performance in comparison with single and mixed thiol self-assembled monolayers. The possibility of directly immobilizing 2,4-dinitrophenol to the poly-L-lysine containing platforms leads to an improvement in the detection of the soluble analyte by the competitive inhibition assay avoiding undesirable nonspecific protein adsorption.Therefore, Au-MUA-PLL surfaces constitute a suitable alternative for quantitative detection of small molecules when nonspecific adsorption cannot be avoided.
Fil: Daza Millone, Maria Antonieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Ramirez, Eduardo A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Chain, Cecilia Yamil. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Crivaro, Andrea. Universidad Nacional de la Plata. Instituto de Estudios Inmunológicos y Fisiopatológicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Romanin, David Emmanuel. Universidad Nacional de la Plata. Instituto de Estudios Inmunológicos y Fisiopatológicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Rumbo, Martín. Universidad Nacional de la Plata. Instituto de Estudios Inmunológicos y Fisiopatológicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Docena, Guillermo H. Universidad Nacional de la Plata. Instituto de Estudios Inmunológicos y Fisiopatológicos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Cocco, Mauro D. Comisión Nacional de Energía Atómica. Centro Atómico Bariloche, Instituto Balseiro; Argentina
Fil: Pedano, María Laura. Comisión Nacional de Energía Atómica. Centro Atómico Bariloche, Instituto Balseiro; Argentina
Fil: Fainstein, Alejandro. Comisión Nacional de Energía Atómica. Centro Atomico Bariloche, Instituto Balseiro; Argentina
Fil: Montoya, Jorgelina Ceferina. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Anguil; Argentina
Fil: Vela, Maria Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Salvarezza, Roberto Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fuente
Journal of nanomaterials : Article ID 5432656. (2016)
Materia
2,4-dinitrofenol
Identificación
Biosensores
Biología Molecular
Biosensors
Identification
Molecular Biology
Superficies Au-MUA-PLL
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
Repositorio
INTA Digital (INTA)
Institución
Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria
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In this work we present results of a poly-L-lysine (Au-MUA-PLL) based sensor platform for quantitative determination of 2,4-dinitrophenol as model system for small molecular weight substances detection. The prepared sensor chip was characterized by means of Atomic Force Microscopy, Surface Plasmon Resonance, and Surface Enhanced Raman Spectroscopy. Experiments verified the absence of nonspecific protein adsorption to Au-MUA-PLL surfaces and the improvement of the competitive inhibition assays performance in comparison with single and mixed thiol self-assembled monolayers. The possibility of directly immobilizing 2,4-dinitrophenol to the poly-L-lysine containing platforms leads to an improvement in the detection of the soluble analyte by the competitive inhibition assay avoiding undesirable nonspecific protein adsorption.Therefore, Au-MUA-PLL surfaces constitute a suitable alternative for quantitative detection of small molecules when nonspecific adsorption cannot be avoided.Fil: Daza Millone, Maria Antonieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaFil: Ramirez, Eduardo A. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. 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