Permeation mechanisms of hydrogen peroxide and water through plasma membrane intrinsic protein aquaporins
- Autores
- Chevriau, Jonathan; Zerbetto De Palma, Gerardo; Jozefkowicz, Cintia; Vitali, Victoria Andrea; Canessa Fortuna, Agustina; Ayub, Nicolás Daniel; Soto, Gabriela Cynthia; Bienert, Gerd Patrick; Zeida, Ari; Alleva, Karina Edith
- Año de publicación
- 2024
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Hydrogen peroxide (H2O2) transport by aquaporins (AQP) is a critical feature for cellular redox signaling. However, the H2O2 permeation mechanism through these channels remains poorly understood. Through functional assays, two Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP) AQP from Medicago truncatula, MtPIP2;2 and MtPIP2;3 have been identified as pH-gated channels capable of facilitating the permeation of both water (H2O) and H2O2. Employing a combination of unbiased and enhanced sampling molecular dynamics simulations, we investigated the key barriers and translocation mechanisms governing H2O2 permeation through these AQP in both open and closed conformational states. Our findings reveal that both H2O and H2O2 encounter their primary permeation barrier within the selectivity filter (SF) region of MtPIP2;3. In addition to the SF barrier, a second energetic barrier at the NPA (asparagine-proline-alanine) region that is more restrictive for the passage of H2O2 than for H2O, was found. This behavior can be attributed to a dissimilar geometric arrangement and hydrogen bonding profile between both molecules in this area. Collectively, these findings suggest mechanistic heterogeneity in H2O and H2O2 permeation through PIPs.
Instituto de Biotecnología
Fil: Chevriau, Jonathan. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológica; Argentina.
Fil: Chevriau, Jonathan. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Zerbetto De Palma, Gerardo. Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Fisicomatemática; Argentina
Fil: Jozefkowicz, Cintia. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Jozefkowicz, Cintia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Jozefkowicz, Cintia. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Genética; Argentina
Fil: Vitali, Victoria Andrea. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológica; Argentina
Fil: Vitali, Victoria Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Vitali, Victoria Andrea. Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Fisicomatemática; Argentina
Fil: Canessa Fortuna, Agustina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológica; Argentina
Fil: Canessa Fortuna, Agustina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Canessa Fortuna, Agustina. Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Fisicomatemática; Argentina
Fil: Ayub, Nicolás Daniel. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Ayub, Nicolás Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Ayub, Nicolás Daniel. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Genética; Argentina
Fil: Soto, Gabriela Cynthia. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Soto, Gabriela Cynthia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Soto, Gabriela Cynthia. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Genética; Argentina
Fil: Bienert, Gerd Patrick. Technical University of Munich. TUM School of Life Sciences. Crop Physiology; Alemania
Fil: Bienert, Gerd Patrick. Technical University of Munich. HEF World Agricultural Systems Center; Alemania
Fil: Zeida, Ari. Universidad de la República. Facultad de Medicina. Departamento de Bioquímica and Centro de Investigaciones Biomédicas (Ceinbio); Uruguay
Fil: Alleva, Karina Edith. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológica; Argentina
Fil: Alleva, Karina Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Alleva, Karina Edith. Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Fisicomatemática; Argentina - Fuente
- Biochemical Journal 481 (19) : 1329-1347 (October 2024)
- Materia
-
Hydrogen Peroxide
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Permeability
Peróxido de Hidrógeno
Membrana Celular
Permeabilidad
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Employing a combination of unbiased and enhanced sampling molecular dynamics simulations, we investigated the key barriers and translocation mechanisms governing H2O2 permeation through these AQP in both open and closed conformational states. Our findings reveal that both H2O and H2O2 encounter their primary permeation barrier within the selectivity filter (SF) region of MtPIP2;3. In addition to the SF barrier, a second energetic barrier at the NPA (asparagine-proline-alanine) region that is more restrictive for the passage of H2O2 than for H2O, was found. This behavior can be attributed to a dissimilar geometric arrangement and hydrogen bonding profile between both molecules in this area. Collectively, these findings suggest mechanistic heterogeneity in H2O and H2O2 permeation through PIPs.Instituto de BiotecnologíaFil: Chevriau, Jonathan. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológica; Argentina.Fil: Chevriau, Jonathan. 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Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Soto, Gabriela Cynthia. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Instituto de Genética; ArgentinaFil: Bienert, Gerd Patrick. Technical University of Munich. TUM School of Life Sciences. Crop Physiology; AlemaniaFil: Bienert, Gerd Patrick. Technical University of Munich. HEF World Agricultural Systems Center; AlemaniaFil: Zeida, Ari. Universidad de la República. Facultad de Medicina. Departamento de Bioquímica and Centro de Investigaciones Biomédicas (Ceinbio); UruguayFil: Alleva, Karina Edith. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológica; ArgentinaFil: Alleva, Karina Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Alleva, Karina Edith. Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. 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Hydrogen peroxide (H2O2) transport by aquaporins (AQP) is a critical feature for cellular redox signaling. However, the H2O2 permeation mechanism through these channels remains poorly understood. Through functional assays, two Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP) AQP from Medicago truncatula, MtPIP2;2 and MtPIP2;3 have been identified as pH-gated channels capable of facilitating the permeation of both water (H2O) and H2O2. Employing a combination of unbiased and enhanced sampling molecular dynamics simulations, we investigated the key barriers and translocation mechanisms governing H2O2 permeation through these AQP in both open and closed conformational states. Our findings reveal that both H2O and H2O2 encounter their primary permeation barrier within the selectivity filter (SF) region of MtPIP2;3. In addition to the SF barrier, a second energetic barrier at the NPA (asparagine-proline-alanine) region that is more restrictive for the passage of H2O2 than for H2O, was found. This behavior can be attributed to a dissimilar geometric arrangement and hydrogen bonding profile between both molecules in this area. Collectively, these findings suggest mechanistic heterogeneity in H2O and H2O2 permeation through PIPs. |
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