Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly
- Autores
- Sosa, Santiago; Rossi, Andrés Hugo; Szalai, Alan Marcelo; Klinke, Sebastian; Rinaldi, Jimena Julieta; Farias, Ana; Berguer, Paula Mercedes; Nadra, Alejandro Daniel; Stefani, Fernando Daniel; Goldbaum, Fernando Alberto; Bonomi, Hernán Ruy
- Año de publicación
- 2019
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Engineering oligomeric protein self-assembly is an attractive approach to fabricatenanostructures with well-defined geometries, stoichiometry and functions. The homodecamerBrucella Lumazine Synthase (BLS) is a highly stable and immunogenic protein nanoparticle (PNP).Here, we engineered the BLS protein scaffold to display two functions in spatially opposite regions ofits structure yielding a Janus-like nanoparticle. An in silico analysis of the BLS head-to-head dimer ofhomopentamers shows major inter-pentameric interactions located in the equatorial interface. Basedon this analysis, two BLS protomer variants were designed to interrupt pentamer self-dimerizationand promote heteropentameric dimers. This strategy enabled us to generate a decameric particle withtwo distinct sides formed by two independent pentamers. The versatility of this new self-assemblynanofabrication strategy is illustrated with two example applications. First, a bifunctional BLSbearing Alexa Fluor 488 fluorophores on one side and sialic acid binding domains on the other sidewas used for labelling murine and human cells and analyzed by flow cytometry and confocalmicroscopy. Second, multichromophoric FRET nanoparticles were fabricated and characterized at thesingle molecule level, showing discrete energy transfer events. The engineered BLS variantsconstitute a general platform for displaying two functions in a controlled manner within the same PNPwith potential applications in various areas such as biomedicine, biotechnology and nanotechnology.
Fil: Sosa, Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Rossi, Andrés Hugo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Szalai, Alan Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; Argentina
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Farias, Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Berguer, Paula Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Stefani, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; Argentina
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Bonomi, Hernán Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina - Materia
-
BRUCELLA LUMAZINE SYNTHASE
VACCINE PLATFORM
PROTEIN SCAFFOLD ENGINEERING
INTERFACE REDESIGN
SINGLE-MOLECULE FRET - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
- OAI Identificador
- oai:ri.conicet.gov.ar:11336/105020
Ver los metadatos del registro completo
id |
CONICETDig_f73eb9f09d06084c6f6a83ce25d3face |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/105020 |
network_acronym_str |
CONICETDig |
repository_id_str |
3498 |
network_name_str |
CONICET Digital (CONICET) |
spelling |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assemblySosa, SantiagoRossi, Andrés HugoSzalai, Alan MarceloKlinke, SebastianRinaldi, Jimena JulietaFarias, AnaBerguer, Paula MercedesNadra, Alejandro DanielStefani, Fernando DanielGoldbaum, Fernando AlbertoBonomi, Hernán RuyBRUCELLA LUMAZINE SYNTHASEVACCINE PLATFORMPROTEIN SCAFFOLD ENGINEERINGINTERFACE REDESIGNSINGLE-MOLECULE FREThttps://purl.org/becyt/ford/2.10https://purl.org/becyt/ford/2Engineering oligomeric protein self-assembly is an attractive approach to fabricatenanostructures with well-defined geometries, stoichiometry and functions. The homodecamerBrucella Lumazine Synthase (BLS) is a highly stable and immunogenic protein nanoparticle (PNP).Here, we engineered the BLS protein scaffold to display two functions in spatially opposite regions ofits structure yielding a Janus-like nanoparticle. An in silico analysis of the BLS head-to-head dimer ofhomopentamers shows major inter-pentameric interactions located in the equatorial interface. Basedon this analysis, two BLS protomer variants were designed to interrupt pentamer self-dimerizationand promote heteropentameric dimers. This strategy enabled us to generate a decameric particle withtwo distinct sides formed by two independent pentamers. The versatility of this new self-assemblynanofabrication strategy is illustrated with two example applications. First, a bifunctional BLSbearing Alexa Fluor 488 fluorophores on one side and sialic acid binding domains on the other sidewas used for labelling murine and human cells and analyzed by flow cytometry and confocalmicroscopy. Second, multichromophoric FRET nanoparticles were fabricated and characterized at thesingle molecule level, showing discrete energy transfer events. The engineered BLS variantsconstitute a general platform for displaying two functions in a controlled manner within the same PNPwith potential applications in various areas such as biomedicine, biotechnology and nanotechnology.Fil: Sosa, Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Rossi, Andrés Hugo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Szalai, Alan Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; ArgentinaFil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Farias, Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Berguer, Paula Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Stefani, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; ArgentinaFil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Bonomi, Hernán Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaRoyal Society of Chemistry2019-02info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/105020Sosa, Santiago; Rossi, Andrés Hugo; Szalai, Alan Marcelo; Klinke, Sebastian; Rinaldi, Jimena Julieta; et al.; Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly; Royal Society of Chemistry; Nanoscale Advances; 1; 5; 2-2019; 1833-18462516-0230CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2019/NA/C8NA00375Kinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1039/C8NA00375Kinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:16:36Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/105020instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:16:36.528CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
title |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
spellingShingle |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly Sosa, Santiago BRUCELLA LUMAZINE SYNTHASE VACCINE PLATFORM PROTEIN SCAFFOLD ENGINEERING INTERFACE REDESIGN SINGLE-MOLECULE FRET |
title_short |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
title_full |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
title_fullStr |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
title_full_unstemmed |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
title_sort |
Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Sosa, Santiago Rossi, Andrés Hugo Szalai, Alan Marcelo Klinke, Sebastian Rinaldi, Jimena Julieta Farias, Ana Berguer, Paula Mercedes Nadra, Alejandro Daniel Stefani, Fernando Daniel Goldbaum, Fernando Alberto Bonomi, Hernán Ruy |
author |
Sosa, Santiago |
author_facet |
Sosa, Santiago Rossi, Andrés Hugo Szalai, Alan Marcelo Klinke, Sebastian Rinaldi, Jimena Julieta Farias, Ana Berguer, Paula Mercedes Nadra, Alejandro Daniel Stefani, Fernando Daniel Goldbaum, Fernando Alberto Bonomi, Hernán Ruy |
author_role |
author |
author2 |
Rossi, Andrés Hugo Szalai, Alan Marcelo Klinke, Sebastian Rinaldi, Jimena Julieta Farias, Ana Berguer, Paula Mercedes Nadra, Alejandro Daniel Stefani, Fernando Daniel Goldbaum, Fernando Alberto Bonomi, Hernán Ruy |
author2_role |
author author author author author author author author author author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
BRUCELLA LUMAZINE SYNTHASE VACCINE PLATFORM PROTEIN SCAFFOLD ENGINEERING INTERFACE REDESIGN SINGLE-MOLECULE FRET |
topic |
BRUCELLA LUMAZINE SYNTHASE VACCINE PLATFORM PROTEIN SCAFFOLD ENGINEERING INTERFACE REDESIGN SINGLE-MOLECULE FRET |
purl_subject.fl_str_mv |
https://purl.org/becyt/ford/2.10 https://purl.org/becyt/ford/2 |
dc.description.none.fl_txt_mv |
Engineering oligomeric protein self-assembly is an attractive approach to fabricatenanostructures with well-defined geometries, stoichiometry and functions. The homodecamerBrucella Lumazine Synthase (BLS) is a highly stable and immunogenic protein nanoparticle (PNP).Here, we engineered the BLS protein scaffold to display two functions in spatially opposite regions ofits structure yielding a Janus-like nanoparticle. An in silico analysis of the BLS head-to-head dimer ofhomopentamers shows major inter-pentameric interactions located in the equatorial interface. Basedon this analysis, two BLS protomer variants were designed to interrupt pentamer self-dimerizationand promote heteropentameric dimers. This strategy enabled us to generate a decameric particle withtwo distinct sides formed by two independent pentamers. The versatility of this new self-assemblynanofabrication strategy is illustrated with two example applications. First, a bifunctional BLSbearing Alexa Fluor 488 fluorophores on one side and sialic acid binding domains on the other sidewas used for labelling murine and human cells and analyzed by flow cytometry and confocalmicroscopy. Second, multichromophoric FRET nanoparticles were fabricated and characterized at thesingle molecule level, showing discrete energy transfer events. The engineered BLS variantsconstitute a general platform for displaying two functions in a controlled manner within the same PNPwith potential applications in various areas such as biomedicine, biotechnology and nanotechnology. Fil: Sosa, Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Rossi, Andrés Hugo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Szalai, Alan Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; Argentina Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Farias, Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Berguer, Paula Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina Fil: Stefani, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; Argentina Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Bonomi, Hernán Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina |
description |
Engineering oligomeric protein self-assembly is an attractive approach to fabricatenanostructures with well-defined geometries, stoichiometry and functions. The homodecamerBrucella Lumazine Synthase (BLS) is a highly stable and immunogenic protein nanoparticle (PNP).Here, we engineered the BLS protein scaffold to display two functions in spatially opposite regions ofits structure yielding a Janus-like nanoparticle. An in silico analysis of the BLS head-to-head dimer ofhomopentamers shows major inter-pentameric interactions located in the equatorial interface. Basedon this analysis, two BLS protomer variants were designed to interrupt pentamer self-dimerizationand promote heteropentameric dimers. This strategy enabled us to generate a decameric particle withtwo distinct sides formed by two independent pentamers. The versatility of this new self-assemblynanofabrication strategy is illustrated with two example applications. First, a bifunctional BLSbearing Alexa Fluor 488 fluorophores on one side and sialic acid binding domains on the other sidewas used for labelling murine and human cells and analyzed by flow cytometry and confocalmicroscopy. Second, multichromophoric FRET nanoparticles were fabricated and characterized at thesingle molecule level, showing discrete energy transfer events. The engineered BLS variantsconstitute a general platform for displaying two functions in a controlled manner within the same PNPwith potential applications in various areas such as biomedicine, biotechnology and nanotechnology. |
publishDate |
2019 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2019-02 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
format |
article |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/11336/105020 Sosa, Santiago; Rossi, Andrés Hugo; Szalai, Alan Marcelo; Klinke, Sebastian; Rinaldi, Jimena Julieta; et al.; Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly; Royal Society of Chemistry; Nanoscale Advances; 1; 5; 2-2019; 1833-1846 2516-0230 CONICET Digital CONICET |
url |
http://hdl.handle.net/11336/105020 |
identifier_str_mv |
Sosa, Santiago; Rossi, Andrés Hugo; Szalai, Alan Marcelo; Klinke, Sebastian; Rinaldi, Jimena Julieta; et al.; Asymmetric bifunctional protein nanoparticles through redesign of self-assembly; Royal Society of Chemistry; Nanoscale Advances; 1; 5; 2-2019; 1833-1846 2516-0230 CONICET Digital CONICET |
dc.language.none.fl_str_mv |
eng |
language |
eng |
dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2019/NA/C8NA00375K info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1039/C8NA00375K |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc/2.5/ar/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by-nc/2.5/ar/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Royal Society of Chemistry |
publisher.none.fl_str_mv |
Royal Society of Chemistry |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CONICET Digital (CONICET) instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
reponame_str |
CONICET Digital (CONICET) |
collection |
CONICET Digital (CONICET) |
instname_str |
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.name.fl_str_mv |
CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.mail.fl_str_mv |
dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar |
_version_ |
1844614111967576064 |
score |
13.070432 |