Analysis of the interactome of the Toxoplasma gondii Tgj1 HSP40 chaperone
- Autores
- Múnera López, Jonathan; Alonso, Andrés Mariano; Figueras López, María Julia; Saldarriaga Cartagena, Ana María; Hortua Triana, Miryam A.; Diambra, Luis Anibal; Vanagas, Laura; Deng, Bin; Moreno, Silvia N. J.; Ángel, Sergio Oscar
- Año de publicación
- 2023
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Toxoplasma gondii is an obligate intracellular apicomplexan that causes toxoplasmosis in humans and animals. Central to its dissemination and pathogenicity is the ability to rapidly divide in the tachyzoite stage and infect any type of nucleated cell. Adaptation to different cell contexts requires high plasticity in which heat shock proteins (Hsps) could play a fundamental role. Tgj1 is a type I Hsp40 of T. gondii, an ortholog of the DNAJA1 group, which is essential during the tachyzoite lytic cycle. Tgj1 consists of a J-domain, ZFD, and DNAJ_C domains with a CRQQ C-terminal motif, which is usually prone to lipidation. Tgj1 presented a mostly cytosolic subcellular localization overlapping partially with endoplasmic reticulum. Protein–protein Interaction (PPI) analysis showed that Tgj1 could be implicated in various biological pathways, mainly translation, protein folding, energy metabolism, membrane transport and protein translocation, invasion/pathogenesis, cell signaling, chromatin and transcription regulation, and cell redox homeostasis among others. The combination of Tgj1 and Hsp90 PPIs retrieved only 70 interactors linked to the Tgj1-Hsp90 axis, suggesting that Tgj1 would present specific functions in addition to those of the Hsp70/Hsp90 cycle, standing out invasion/pathogenesis, cell shape motility, and energy pathway. Within the Hsp70/Hsp90 cycle, translation-associated pathways, cell redox homeostasis, and protein folding were highly enriched in the Tgj1-Hsp90 axis. In conclusion, Tgj1 would interact with a wide range of proteins from different biological pathways, which could suggest a relevant role in them.
Fil: Múnera López, Jonathan. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Alonso, Andrés Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Figueras López, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Saldarriaga Cartagena, Ana María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Hortua Triana, Miryam A.. University of Georgia; Estados Unidos
Fil: Diambra, Luis Anibal. Centro Regional de Estudios Genomicos (creg) ; Facultad de Cs.exactas ; Universidad Nacional de la Plata; . Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
Fil: Vanagas, Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Deng, Bin. University of Vermont; Estados Unidos
Fil: Moreno, Silvia N. J.. University of Georgia; Estados Unidos
Fil: Ángel, Sergio Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina - Materia
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HSP40
HSP70/HSP90 CYCLE
PROTEIN–PROTEIN INTERACTION
TOXOPLASMA - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
- Repositorio
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- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Tgj1 consists of a J-domain, ZFD, and DNAJ_C domains with a CRQQ C-terminal motif, which is usually prone to lipidation. Tgj1 presented a mostly cytosolic subcellular localization overlapping partially with endoplasmic reticulum. Protein–protein Interaction (PPI) analysis showed that Tgj1 could be implicated in various biological pathways, mainly translation, protein folding, energy metabolism, membrane transport and protein translocation, invasion/pathogenesis, cell signaling, chromatin and transcription regulation, and cell redox homeostasis among others. The combination of Tgj1 and Hsp90 PPIs retrieved only 70 interactors linked to the Tgj1-Hsp90 axis, suggesting that Tgj1 would present specific functions in addition to those of the Hsp70/Hsp90 cycle, standing out invasion/pathogenesis, cell shape motility, and energy pathway. Within the Hsp70/Hsp90 cycle, translation-associated pathways, cell redox homeostasis, and protein folding were highly enriched in the Tgj1-Hsp90 axis. In conclusion, Tgj1 would interact with a wide range of proteins from different biological pathways, which could suggest a relevant role in them.Fil: Múnera López, Jonathan. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Alonso, Andrés Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. 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Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Hortua Triana, Miryam A.. University of Georgia; Estados UnidosFil: Diambra, Luis Anibal. Centro Regional de Estudios Genomicos (creg) ; Facultad de Cs.exactas ; Universidad Nacional de la Plata; . Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; ArgentinaFil: Vanagas, Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Deng, Bin. University of Vermont; Estados UnidosFil: Moreno, Silvia N. J.. University of Georgia; Estados UnidosFil: Ángel, Sergio Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaMultidisciplinary Digital Publishing Institute2023-03info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/221982Múnera López, Jonathan; Alonso, Andrés Mariano; Figueras López, María Julia; Saldarriaga Cartagena, Ana María; Hortua Triana, Miryam A.; et al.; Analysis of the interactome of the Toxoplasma gondii Tgj1 HSP40 chaperone; Multidisciplinary Digital Publishing Institute; Proteomes; 11; 1; 3-2023; 1-182227-7382CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.mdpi.com/2227-7382/11/1/9info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.3390/proteomes11010009info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T09:54:21Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/221982instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 09:54:21.436CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
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Toxoplasma gondii is an obligate intracellular apicomplexan that causes toxoplasmosis in humans and animals. Central to its dissemination and pathogenicity is the ability to rapidly divide in the tachyzoite stage and infect any type of nucleated cell. Adaptation to different cell contexts requires high plasticity in which heat shock proteins (Hsps) could play a fundamental role. Tgj1 is a type I Hsp40 of T. gondii, an ortholog of the DNAJA1 group, which is essential during the tachyzoite lytic cycle. Tgj1 consists of a J-domain, ZFD, and DNAJ_C domains with a CRQQ C-terminal motif, which is usually prone to lipidation. Tgj1 presented a mostly cytosolic subcellular localization overlapping partially with endoplasmic reticulum. Protein–protein Interaction (PPI) analysis showed that Tgj1 could be implicated in various biological pathways, mainly translation, protein folding, energy metabolism, membrane transport and protein translocation, invasion/pathogenesis, cell signaling, chromatin and transcription regulation, and cell redox homeostasis among others. The combination of Tgj1 and Hsp90 PPIs retrieved only 70 interactors linked to the Tgj1-Hsp90 axis, suggesting that Tgj1 would present specific functions in addition to those of the Hsp70/Hsp90 cycle, standing out invasion/pathogenesis, cell shape motility, and energy pathway. Within the Hsp70/Hsp90 cycle, translation-associated pathways, cell redox homeostasis, and protein folding were highly enriched in the Tgj1-Hsp90 axis. In conclusion, Tgj1 would interact with a wide range of proteins from different biological pathways, which could suggest a relevant role in them. |
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