Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts

Autores
Rosano, German Leandro; Bruch, Eduardo Marcos; Colombo, Clara Victoria; Ceccarelli, Eduardo Augusto
Año de publicación
2012
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
In chloroplasts, Hsp70 and Hsp100 chaperones have been long suspected to be the motors that provide the necessary energy for the import of precursor proteins destined to the organelle. The chaperones associate with the import translocon and meet the transit peptides as they emerge through the channel. After decades of active research, recent findings demonstrated that Hsp100 chaperones recognize transit peptides both in vitro and in vivo. Moreover, Hsp70 also plays a part in precursor import. The updated model of protein translocation into chloroplasts now presents new questions about the role of the chaperones in the process.
Fil: Rosano, German Leandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Bruch, Eduardo Marcos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Colombo, Clara Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Ceccarelli, Eduardo Augusto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Materia
Chaperones
Chloroplast
Protein import
Clp complex
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/271635
Acceder
id CONICETDig_df61618c7663a3425d01795e93df0502
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/271635
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplastsRosano, German LeandroBruch, Eduardo MarcosColombo, Clara VictoriaCeccarelli, Eduardo AugustoChaperonesChloroplastProtein importClp complexhttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1In chloroplasts, Hsp70 and Hsp100 chaperones have been long suspected to be the motors that provide the necessary energy for the import of precursor proteins destined to the organelle. The chaperones associate with the import translocon and meet the transit peptides as they emerge through the channel. After decades of active research, recent findings demonstrated that Hsp100 chaperones recognize transit peptides both in vitro and in vivo. Moreover, Hsp70 also plays a part in precursor import. The updated model of protein translocation into chloroplasts now presents new questions about the role of the chaperones in the process.Fil: Rosano, German Leandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Bruch, Eduardo Marcos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Colombo, Clara Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Ceccarelli, Eduardo Augusto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaTaylor & Francis2012-06info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/271635Rosano, German Leandro; Bruch, Eduardo Marcos; Colombo, Clara Victoria; Ceccarelli, Eduardo Augusto; Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts; Taylor & Francis; Plant Signaling & Behavior; 7; 6; 6-2012; 672-6741559-2324CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.tandfonline.com/doi/full/10.4161/psb.19992info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.4161/psb.19992info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:01:20Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/271635instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:01:20.773CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
title Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
spellingShingle Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
Rosano, German Leandro
Chaperones
Chloroplast
Protein import
Clp complex
title_short Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
title_full Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
title_fullStr Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
title_full_unstemmed Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
title_sort Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts
dc.creator.none.fl_str_mv Rosano, German Leandro
Bruch, Eduardo Marcos
Colombo, Clara Victoria
Ceccarelli, Eduardo Augusto
author Rosano, German Leandro
author_facet Rosano, German Leandro
Bruch, Eduardo Marcos
Colombo, Clara Victoria
Ceccarelli, Eduardo Augusto
author_role author
author2 Bruch, Eduardo Marcos
Colombo, Clara Victoria
Ceccarelli, Eduardo Augusto
author2_role author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Chaperones
Chloroplast
Protein import
Clp complex
topic Chaperones
Chloroplast
Protein import
Clp complex
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv In chloroplasts, Hsp70 and Hsp100 chaperones have been long suspected to be the motors that provide the necessary energy for the import of precursor proteins destined to the organelle. The chaperones associate with the import translocon and meet the transit peptides as they emerge through the channel. After decades of active research, recent findings demonstrated that Hsp100 chaperones recognize transit peptides both in vitro and in vivo. Moreover, Hsp70 also plays a part in precursor import. The updated model of protein translocation into chloroplasts now presents new questions about the role of the chaperones in the process.
Fil: Rosano, German Leandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Bruch, Eduardo Marcos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Colombo, Clara Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Ceccarelli, Eduardo Augusto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
description In chloroplasts, Hsp70 and Hsp100 chaperones have been long suspected to be the motors that provide the necessary energy for the import of precursor proteins destined to the organelle. The chaperones associate with the import translocon and meet the transit peptides as they emerge through the channel. After decades of active research, recent findings demonstrated that Hsp100 chaperones recognize transit peptides both in vitro and in vivo. Moreover, Hsp70 also plays a part in precursor import. The updated model of protein translocation into chloroplasts now presents new questions about the role of the chaperones in the process.
publishDate 2012
dc.date.none.fl_str_mv 2012-06
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/271635
Rosano, German Leandro; Bruch, Eduardo Marcos; Colombo, Clara Victoria; Ceccarelli, Eduardo Augusto; Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts; Taylor & Francis; Plant Signaling & Behavior; 7; 6; 6-2012; 672-674
1559-2324
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/271635
identifier_str_mv Rosano, German Leandro; Bruch, Eduardo Marcos; Colombo, Clara Victoria; Ceccarelli, Eduardo Augusto; Toward a unified model of the action of CLP/HSP100 chaperones in chloroplasts; Taylor & Francis; Plant Signaling & Behavior; 7; 6; 6-2012; 672-674
1559-2324
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.tandfonline.com/doi/full/10.4161/psb.19992
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.4161/psb.19992
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Taylor & Francis
publisher.none.fl_str_mv Taylor & Francis
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844613806372683776
score 13.070432

Publicaciones similares