Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses

Autores
Ferreiro, Diego; Lima, L. Mauricio T. R.; Nadra, Alejandro Daniel; Alonso, Leonardo Gabriel; Goldbaum, Fernando Alberto; de Prat Gay, Gonzalo
Año de publicación
2000
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
The C-terminal DNA binding domain of the E2 protein is involved in transcriptional regulation and DNA replication in papillomaviruses. At low ionic strength, the domain has a tendency to form aggregates, a process readily reversible by the addition of salt. While fluorescence anisotropy measurements show a 1:1 stoichiometry at pH 5.5, we observed that a second HPV-16 E2 C-terminal dimer can bind per DNA site at pH 7.0. This was confirmed by displacement of bis-ANS binding, tryptophan fluorescence, native electrophoresis, and circular dichroism. The two binding events are nonequivalent, with a high-affinity binding involving one E2C dimer per DNA molecule with a K(D) of 0.18 +/- 0.02 nM and a lower affinity binding mode of 2.0 +/- 0.2 nM. The bovine (BPV-1) E2 C-terminal domain binds to an HPV-16 E2 site with 350-fold lower affinity than the human cognate domain and binds 7-fold less tightly even to a bovine-derived DNA site. The ability to discriminate between cognate and noncognate sequences is 50-fold higher for the human domain, and the latter is 180-fold better than the bovine at discriminating specific from nonspecific DNA. A substantial conformational change in bound DNA is observed by near-UV circular dichroism. The bovine domain imposes a different DNA conformation than that caused by the human counterpart, which could be explained by a more pronounced bent. Structure-function differences and biochemical properties of the complexes depend on the protein domain rather than on the DNA, in line with crystallographic evidence. Despite the strong sequence homology and overall folding topology, the differences observed may explain the distinctive transcriptional regulation in bovine and human viruses.
Fil: Ferreiro, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Lima, L. Mauricio T. R.. Universidade Federal do Rio de Janeiro; Brasil
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Alonso, Leonardo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Materia
Papillomavirus
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/48132

id CONICETDig_d404370b202189c9f40383e030a7b127
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/48132
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine PapillomavirusesFerreiro, DiegoLima, L. Mauricio T. R.Nadra, Alejandro DanielAlonso, Leonardo GabrielGoldbaum, Fernando Albertode Prat Gay, GonzaloPapillomavirusThe C-terminal DNA binding domain of the E2 protein is involved in transcriptional regulation and DNA replication in papillomaviruses. At low ionic strength, the domain has a tendency to form aggregates, a process readily reversible by the addition of salt. While fluorescence anisotropy measurements show a 1:1 stoichiometry at pH 5.5, we observed that a second HPV-16 E2 C-terminal dimer can bind per DNA site at pH 7.0. This was confirmed by displacement of bis-ANS binding, tryptophan fluorescence, native electrophoresis, and circular dichroism. The two binding events are nonequivalent, with a high-affinity binding involving one E2C dimer per DNA molecule with a K(D) of 0.18 +/- 0.02 nM and a lower affinity binding mode of 2.0 +/- 0.2 nM. The bovine (BPV-1) E2 C-terminal domain binds to an HPV-16 E2 site with 350-fold lower affinity than the human cognate domain and binds 7-fold less tightly even to a bovine-derived DNA site. The ability to discriminate between cognate and noncognate sequences is 50-fold higher for the human domain, and the latter is 180-fold better than the bovine at discriminating specific from nonspecific DNA. A substantial conformational change in bound DNA is observed by near-UV circular dichroism. The bovine domain imposes a different DNA conformation than that caused by the human counterpart, which could be explained by a more pronounced bent. Structure-function differences and biochemical properties of the complexes depend on the protein domain rather than on the DNA, in line with crystallographic evidence. Despite the strong sequence homology and overall folding topology, the differences observed may explain the distinctive transcriptional regulation in bovine and human viruses.Fil: Ferreiro, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Lima, L. Mauricio T. R.. Universidade Federal do Rio de Janeiro; BrasilFil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Alonso, Leonardo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaAmerican Chemical Society2000-11info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/48132Ferreiro, Diego; Lima, L. Mauricio T. R.; Nadra, Alejandro Daniel; Alonso, Leonardo Gabriel; Goldbaum, Fernando Alberto; et al.; Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses; American Chemical Society; Biochemistry; 39; 47; 11-2000; 14692-147010006-29601520-4995CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi001694rinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1021/bi001694rinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-10-15T15:02:02Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/48132instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-10-15 15:02:03.173CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
title Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
spellingShingle Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
Ferreiro, Diego
Papillomavirus
title_short Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
title_full Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
title_fullStr Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
title_full_unstemmed Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
title_sort Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses
dc.creator.none.fl_str_mv Ferreiro, Diego
Lima, L. Mauricio T. R.
Nadra, Alejandro Daniel
Alonso, Leonardo Gabriel
Goldbaum, Fernando Alberto
de Prat Gay, Gonzalo
author Ferreiro, Diego
author_facet Ferreiro, Diego
Lima, L. Mauricio T. R.
Nadra, Alejandro Daniel
Alonso, Leonardo Gabriel
Goldbaum, Fernando Alberto
de Prat Gay, Gonzalo
author_role author
author2 Lima, L. Mauricio T. R.
Nadra, Alejandro Daniel
Alonso, Leonardo Gabriel
Goldbaum, Fernando Alberto
de Prat Gay, Gonzalo
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Papillomavirus
topic Papillomavirus
dc.description.none.fl_txt_mv The C-terminal DNA binding domain of the E2 protein is involved in transcriptional regulation and DNA replication in papillomaviruses. At low ionic strength, the domain has a tendency to form aggregates, a process readily reversible by the addition of salt. While fluorescence anisotropy measurements show a 1:1 stoichiometry at pH 5.5, we observed that a second HPV-16 E2 C-terminal dimer can bind per DNA site at pH 7.0. This was confirmed by displacement of bis-ANS binding, tryptophan fluorescence, native electrophoresis, and circular dichroism. The two binding events are nonequivalent, with a high-affinity binding involving one E2C dimer per DNA molecule with a K(D) of 0.18 +/- 0.02 nM and a lower affinity binding mode of 2.0 +/- 0.2 nM. The bovine (BPV-1) E2 C-terminal domain binds to an HPV-16 E2 site with 350-fold lower affinity than the human cognate domain and binds 7-fold less tightly even to a bovine-derived DNA site. The ability to discriminate between cognate and noncognate sequences is 50-fold higher for the human domain, and the latter is 180-fold better than the bovine at discriminating specific from nonspecific DNA. A substantial conformational change in bound DNA is observed by near-UV circular dichroism. The bovine domain imposes a different DNA conformation than that caused by the human counterpart, which could be explained by a more pronounced bent. Structure-function differences and biochemical properties of the complexes depend on the protein domain rather than on the DNA, in line with crystallographic evidence. Despite the strong sequence homology and overall folding topology, the differences observed may explain the distinctive transcriptional regulation in bovine and human viruses.
Fil: Ferreiro, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Lima, L. Mauricio T. R.. Universidade Federal do Rio de Janeiro; Brasil
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Alonso, Leonardo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
description The C-terminal DNA binding domain of the E2 protein is involved in transcriptional regulation and DNA replication in papillomaviruses. At low ionic strength, the domain has a tendency to form aggregates, a process readily reversible by the addition of salt. While fluorescence anisotropy measurements show a 1:1 stoichiometry at pH 5.5, we observed that a second HPV-16 E2 C-terminal dimer can bind per DNA site at pH 7.0. This was confirmed by displacement of bis-ANS binding, tryptophan fluorescence, native electrophoresis, and circular dichroism. The two binding events are nonequivalent, with a high-affinity binding involving one E2C dimer per DNA molecule with a K(D) of 0.18 +/- 0.02 nM and a lower affinity binding mode of 2.0 +/- 0.2 nM. The bovine (BPV-1) E2 C-terminal domain binds to an HPV-16 E2 site with 350-fold lower affinity than the human cognate domain and binds 7-fold less tightly even to a bovine-derived DNA site. The ability to discriminate between cognate and noncognate sequences is 50-fold higher for the human domain, and the latter is 180-fold better than the bovine at discriminating specific from nonspecific DNA. A substantial conformational change in bound DNA is observed by near-UV circular dichroism. The bovine domain imposes a different DNA conformation than that caused by the human counterpart, which could be explained by a more pronounced bent. Structure-function differences and biochemical properties of the complexes depend on the protein domain rather than on the DNA, in line with crystallographic evidence. Despite the strong sequence homology and overall folding topology, the differences observed may explain the distinctive transcriptional regulation in bovine and human viruses.
publishDate 2000
dc.date.none.fl_str_mv 2000-11
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/48132
Ferreiro, Diego; Lima, L. Mauricio T. R.; Nadra, Alejandro Daniel; Alonso, Leonardo Gabriel; Goldbaum, Fernando Alberto; et al.; Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses; American Chemical Society; Biochemistry; 39; 47; 11-2000; 14692-14701
0006-2960
1520-4995
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/48132
identifier_str_mv Ferreiro, Diego; Lima, L. Mauricio T. R.; Nadra, Alejandro Daniel; Alonso, Leonardo Gabriel; Goldbaum, Fernando Alberto; et al.; Distinctive Cognate Sequence Discrimination, Bound DNA Conformation, and Binding Modes in the E2 C-Terminal Domains from Prototype Human and Bovine Papillomaviruses; American Chemical Society; Biochemistry; 39; 47; 11-2000; 14692-14701
0006-2960
1520-4995
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi001694r
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1021/bi001694r
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv American Chemical Society
publisher.none.fl_str_mv American Chemical Society
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1846083161470009344
score 13.22299