Cholesterol modulates the rate and mechanism of acetylcholine receptor internalization

Autores
Borroni, Maria Virginia; Barrantes, Francisco Jose
Año de publicación
2011
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Stability of the nicotinic acetylcholine receptor (AChR) at the cell surface is key to the correct functioning of the cholinergic synapse. Cholesterol (Chol) is necessary for homeostasis of AChR levels at the plasmalemma and for ion translocation. Here we characterize the endocytic pathway followed by muscle-type AChR in Chol-depleted cells (Chol(-)). Under such conditions, the AChR is internalized by a ligand-, clathrin-, and dynamin-independent mechanism. Expression of a dominant negative form of the small GTPase Rac1, Rac1N17, abolishes receptor endocytosis. Unlike the endocytic pathway in control CHO cells, accelerated AChR internalization proceeds even upon disruption of the actin cytoskeleton. Under Chol(-) conditions, AChR internalization is furthermore found to require the activity of Arf6 and its effectors Rac1 and phospholipase D. The Arf6-dependent mechanism may constitute the default endocytic pathway followed by the AChR in the absence of external ligands, membrane Chol levels acting as a key homeostatic regulator of cell surface receptor levels
Fil: Borroni, Maria Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Tecnología en Polímeros y Nanotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ingeniería. Instituto de Tecnología en Polímeros y Nanotecnología; Argentina
Fil: Barrantes, Francisco Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Instituto de Investigaciones Biomédicas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Biomédicas; Argentina
XXVI Congreso Anual de la Sociedad Argentina de Investigación en Neurociencias
Huerta Grande, Cordoba
Argentina
Sociedad Argentina de Investigación en Neurociencias
Materia
ACHR
CHOLESTEROL
ENDOCYTOSIS
ARF6
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Fil: Barrantes, Francisco Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Instituto de Investigaciones Biomédicas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Biomédicas; Argentina
XXVI Congreso Anual de la Sociedad Argentina de Investigación en Neurociencias
Huerta Grande, Cordoba
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Sociedad Argentina de Investigación en Neurociencias
description Stability of the nicotinic acetylcholine receptor (AChR) at the cell surface is key to the correct functioning of the cholinergic synapse. Cholesterol (Chol) is necessary for homeostasis of AChR levels at the plasmalemma and for ion translocation. Here we characterize the endocytic pathway followed by muscle-type AChR in Chol-depleted cells (Chol(-)). Under such conditions, the AChR is internalized by a ligand-, clathrin-, and dynamin-independent mechanism. Expression of a dominant negative form of the small GTPase Rac1, Rac1N17, abolishes receptor endocytosis. Unlike the endocytic pathway in control CHO cells, accelerated AChR internalization proceeds even upon disruption of the actin cytoskeleton. Under Chol(-) conditions, AChR internalization is furthermore found to require the activity of Arf6 and its effectors Rac1 and phospholipase D. The Arf6-dependent mechanism may constitute the default endocytic pathway followed by the AChR in the absence of external ligands, membrane Chol levels acting as a key homeostatic regulator of cell surface receptor levels
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