The β-scaffold of the LOV domain of the brucella light-activated histidine kinase is a key element for signal transduction

Autores
Rinaldi, Jimena Julieta; Gallo, Mariana; Klinke, Sebastian; Paris, Gastón; Bonomi, Hernán Ruy; Bogomolni, Roberto A.; Cicero, Daniel Oscar; Goldbaum, Fernando Alberto
Año de publicación
2012
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Light-oxygen-voltage (LOV) domains are blue-light-activated signaling modules present in a wide range of sensory proteins. Among them, the histidine kinases are the largest group in prokaryotes (LOV-HK). Light modulates the virulence of the pathogenic bacteria Brucella abortus through LOV-HK. One of the striking characteristic of Brucella LOV-HK is the fact that the protein remains activated upon light sensing, without recovering the basal state in the darkness. In contrast, the light state of the isolated LOV domain slowly returns to the dark state. To gain insight into the light activation mechanism, we have characterized by X-ray crystallography and solution NMR spectroscopy the structure of the LOV domain of LOV-HK in the dark state and explored its light-induced conformational changes. The LOV domain adopts the α/β PAS (PER-ARNT-SIM) domain fold and binds the FMN cofactor within a conserved pocket. The domain dimerizes through the hydrophobic β-scaffold in an antiparallel way. Our results point to the β-scaffold as a key element in the light activation, validating a conserved structural basis for light-to-signal propagation in LOV proteins.
Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Paris, Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Bonomi, Hernán Ruy. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Bogomolni, Roberto A.. University of California; Estados Unidos
Fil: Cicero, Daniel Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Materia
BRUCELLA
HISTIDINE KINASE
LOV DOMAIN
NMR SPECTROSCOPY
X-RAY CRYSTALLOGRAPHY
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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To gain insight into the light activation mechanism, we have characterized by X-ray crystallography and solution NMR spectroscopy the structure of the LOV domain of LOV-HK in the dark state and explored its light-induced conformational changes. The LOV domain adopts the α/β PAS (PER-ARNT-SIM) domain fold and binds the FMN cofactor within a conserved pocket. The domain dimerizes through the hydrophobic β-scaffold in an antiparallel way. Our results point to the β-scaffold as a key element in the light activation, validating a conserved structural basis for light-to-signal propagation in LOV proteins.Fil: Rinaldi, Jimena Julieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. 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